Животът на голям град не може да се представи без контролери. Но нито един голям съвременен град не може да се сравни с многоклетъчен жив организъм по отношение на сложността и разнообразието на процесите, протичащи в него. И, разбира се, природата се погрижи за регулаторите. С цялото ми уважение към другарите от ОРУД сме принудени да кажем, че задачите, които природата поставя и решава, са явно непосилни за тях. Задачата за регулиране на такива основни жизнени процеси като синтеза на протеини и нуклеинови киселини, предаването на наследствени характеристики, растежа на организмите, метаболизма в тях, стареенето и т.н., и дори автоматичната саморегулация, се възлага на химични вещества, които се наричат ​​биологични регулатори. Химическата природа на повечето от тях вече е разгадана. Но ролята, която играят в нашето тяло, беше разкрита по толкова неочаквани начини през последните години, че може би можем да говорим за своеобразна революция в науката за живота.

Нека да разгледаме по-отблизо биорегулаторите - те си заслужават. Ще се ограничим до три групи – витамини, хормони и ензими. Освен биорегулаторите, сред които водеща роля имат хормоните, в тялото ни има и други видове регулация. Най-важната от тях е нервната, която се осъществява от кората (и подкорието) на главния мозък. Изразява се в това, че протичането на метаболитните реакции зависи от състоянието на централната нервна система. Това е изключително важен вид регулиране, но също така се основава на химични процеси.

Нека се съгласим, че терминът "регулация" означава промяна в скоростта - ускоряване или забавяне - на всяка биохимична реакция, протичаща в клетките на нашето тяло. И тук ще споменем още един интересен вид саморегулация – автоматичната регулация, която се основава на принципа на обратната връзка, който се състои в това, че концентрацията на дадено вещество в клетката дава сигнал за стартиране на регулаторни процеси.

По-късно ще се срещнем с конкретни примери за саморегулация.

На всяко внезапно въздействие метаболизмът в клетката реагира със спешна регулация без съществено преструктуриране на своите механизми и резерви. Но след това отиваме в планината и оставаме там за дълго време. При тези условия клетките на нашето тяло се възстановяват фундаментално, синтезират нови протеини и други вещества и т.н. Такава регулация може да се нарече дългосрочна: тя служи за адаптиране на тялото ни към новите за него условия.

Когато група туристи прави преход, общата скорост на прехода очевидно зависи от най-бавния член на групата. По същия начин в клетката най-бавната биохимична реакция ограничава скоростта на целия цикъл от реакции, свързани с нея. Това също е вид регламент.

И тук може би е уместно да се обърнем към молекулярната биология - наука, която се развива бързо през последните години и изучава всичко живо на молекулярно ниво, с други думи, изучава реакциите между молекулите в живия организъм. По какво реакциите в живия организъм се различават от подобни реакции в неживата природа?

За да опростим това донякъде, можем да отговорим накратко: скоростта на реакциите, катализирани от специални ускорители - ензими, и подредеността, тъй като в неживата природа реакциите протичат на базата на сблъсък на молекули, произволно разпръснати в пространството. В най-простия представител на живия свят - клетката - молекулите са пространствено фиксирани върху матрица и това осигурява не само строго определена посока на химичната реакция, но и изключителна скорост на такива реакции,

Метаболизмът в най-простия едноклетъчен организъм се регулира чрез промяна на скоростта на ензимните реакции. Такава клетка може да съществува чрез адаптиране, т.е. адаптиране към условията на околната среда. Той се адаптира, мобилизирайки ензимите си според нуждите, някои от които при нормални условия вероятно са в резерв.

Но нашето тяло се състои от трилиони клетки, които не са способни на самостоятелно съществуване. Те са обединени от едно качество: всички те участват в общия метаболизъм, при който скоростта на ензимните реакции се регулира от централната нервна система. Той прави това в тясна връзка с ендокринните жлези и техните хормони.

Вече говорихме по-горе за процесите, протичащи в тялото с помощта на ензими. Един от най-мощните регулаторни механизми, използвани от централната нервна система, са нервните импулси, които постоянно навлизат в тъканите на нашето тяло. Те осигуряват подреден (т.е. матричен) синтез на протеини, по-специално ензимни протеини, поддържат химическата организация на клетките и способността им да възприемат „инструкциите“ на главния регулатор.

И така, ензимните катализатори ускоряват (или забавят) напредъка на химична реакция, която вече е започнала. Според някои учени обаче ензимите имат способността да инициират тези реакции. Също така е много важно ензимът да увеличи скоростта на всяка една реакция толкова много, че да следва определен път. С други думи, ензимът предотвратява странични реакции и определя посоката, в която протича основната химична реакция. Това е много важно свойство на ензимите, което ще бъде обсъдено по-долу. Понастоящем термините "ензим" и "ензим" се използват недвусмислено, тъй като е установено, че няма разлики между вътреклетъчните и извънклетъчните ензими. Това направи възможно въвеждането на определен ред в имената на множество известни ензими. Биохимиците се опитват да отразят механизма на неговото действие в името на ензима. Ние се въздържахме да направим това, защото например вместо „алкохолна дехидрогеназа“ би трябвало да дадем името: „алкохол-никотинамид-аденин-динуклеотид-трансхидрогеназа“ *, което, разбира се, би направило популярното представяне невъзможно. Нека се ограничим да посочим, че Международният съюз на биохимиците е приел следното разделение на ензимите в шест класа: 1) оксидоредуктази, катализиращи процесите на биологично окисление; 2) трансферази, които пренасят групи от атоми; 3) хидролази, които катализират разграждането на водата; 4) лиази, които премахват (или добавят) различни групи без участието на вода; 5) изомерази, които превръщат подобни („изомерни”) съединения едно в друго, и 6) лигази, които свързват две молекули една с друга, когато връзката в някои съединения на фосфорната киселина се разкъса.

* (Обикновено ензимът се наименува чрез добавяне на края "aza" към латинския корен на думата, обозначаващ веществото, върху което ензимът действа, или към името на процеса, който се катализира от ензима. Наред с това все още има много ензими с произволни исторически установени и утвърдени имена.)

1. Оксидоредуктазите са ензими, които катализират редокс реакциите. Тази голяма група от ензими, присъстващи във всички тъкани, включва няколко подгрупи:

а) дехидрогенази - ензими, които катализират окисляването на вещество чрез прехвърляне на водород от един субстрат към друг. В зависимост от субстрата, чието окисление катализира тази дехидрогеназа, тя получава пълното си име. Например алкохол дехидрогеназа, глицерофосфат дехидрогеназа, лактат дехидрогеназа (окисляваща млечна киселина), глутамат дехидрогеназа и др.

Акцепторът на водород (т.е. веществото, което приема водород) в реакциите, катализирани от тези ензими, е NAD и NADP. Съществуват също редица дехидрогенази, участващи в транспортирането на електрони от редуцирани форми на никотинамидни динуклеотиди през цитохромната система, например NADH 2 -цитохром с оксидоредуктаза, NADH 2 -цитохром b-5 оксидоредуктаза и др.;

б) оксидази - ензими, които пренасят водорода от окисления субстрат към кислорода. Сред тях трябва да се споменат аминокиселинната оксидаза, моноаминооксидазата, пиридоксаламиноксидазата, цитохромоксидазата, както и ензимите, които катализират транспортирането на водород от субстрата до водороден пероксид - пероксидаза - и разлагат водородния пероксид до образуване на кислород и вода - каталаза.

2. Трансферазите са голяма група ензими, които ускоряват преноса на атоми или групи от атоми и радикали от един субстрат към друг. Може да се раздели на следните подгрупи:

а) метилтрансферази - ензими, които пренасят метилова група - СН 3. Те включват никотинамид метилтрансфераза, серин оксиметилтрансфераза и др.;

б) ацилтрансферази - ензими, които пренасят киселинни остатъци. Примери за ензими от тази подгрупа включват холин ацетилтрансфераза, ацетил-СоА ацилтрансфераза и др.;

в) гликозилтрансферази - ензими, които пренасят монозахариден остатък - гликозил. Тези ензими включват фосфорилаза, която пренася глюкозен остатък от гликогенна молекула към фосфорна киселина, за да образува глюкозо-1-фосфат, фосфорибозилтрансфераза, аденозилфосфорилаза и други ензими;

г) амипотрансферази - ензими, които пренасят аминогрупа от аминокиселини към кетокиселини. Най-важните от тях са: аспартат аминотрансфераза, аланин аминотрансфераза, тирозин аминотрансфераза;

д) фосфотрансферази - ензими, които пренасят остатъци от фосфорна киселина, обикновено от фосфорсъдържащи съединения към нуклеотидни фосфати. Тази широка подгрупа от ензими включва: хексокиназа, фруктокиназа и фосфофруктокиназа, които пренасят фосфатен остатък от аденозин трифосфат съответно към глюкоза, фруктоза или фруктозо-6-фосфат; креатин киназа, която катализира обратимия трансфер на фосфатна част от креатин фосфат към аденозин дифосфорна киселина; пируват киназа, която пренася фосфатен остатък от фосфоенолпирогроздена киселина към аденозин дифосфорна киселина и много други ензими;

е) сулфидни трансферази - ензими, които пренасят групи със серен атом. Например, оксалат-CoA трансфераза, кетокиселинна CoA трансфераза;

ж) амидин трансферази - ензими, които пренасят амидиновата група -CNH 2 = H. Те включват например аргинин глицин амидин трансфераза, която пренася амидиновата група от аргинин към глицин по време на синтеза на креатин.

3. Хидролази - ензими, които катализират с участието на вода разграждането на сложни органични съединения (протеини, мазнини, липоиди, полизахариди) на мястото на естерна или пептидна връзка. Тази голяма група от ензими, присъстващи в различни тъкани, в зависимост от естеството на хидролизирания субстрат, могат да бъдат разделени на няколко подгрупи:

а) естерази - ензими, които катализират хидролизата на естери (мазнини, фосфатиди и др.). Те включват ензими като липаза, хидролизираща мазнините, фосфолипаза А, ацетилхолинестераза, холинестераза и др.;

б) фосфомоно- и диестерни хидролази - ензими, които катализират разцепването на фосфорна киселина от различни съединения (нуклеотиди и нуклеинови киселини, фосфорни естери на въглехидрати). Най-важните от тях са: алкална фосфатаза, кисела фосфатаза, глюкозо-6-фосфатаза, глюкозо-1-фосфатаза, фосфодиестераза, дезоксирибонуклеаза;

в) глюкозидази - ензими, участващи в хидролизата на ди-, три- и полизахаридни глюкозиди (гликоген, нишесте, захароза, малтоза и др.). Те включват амилаза, галактозидаза, нуклеозидаза и други ензими;

г) пептидни хидролази - ензими, които катализират хидролитичното разцепване на протеини и полипептиди на мястото на пептидната връзка. Те включват аминопептидаза, карбоксипептидаза, пепсин, трипсин, чмотрипсин, ентеропептидаза, катепсин и др.;

д) амидази - ензими, които катализират хидролитичното разцепване на аминогрупата от амиди, пурини, нуклеотиди и други съединения. Те включват аспарагиназа, глутаминаза, аденин деаминаза, AMP деаминаза, които хидролитично премахват аминогрупи от амиди на аспарагинова и глутаминова киселина, от аденин и аденозинмонофосфорна киселина; уреаза, която разлага уреята на CO2 и две молекули NH3 и други ензими;

е) полифосфатази - ензими, които хидролизират фосфоанхидридните връзки. Най-важните сред тях: аденозинтрифосфатаза, нуклеотидна пирофосфатаза, неорганична пирофосфатаза.

4. Лиазите са ензими, които разцепват една или друга група от субстрата по нехидролитичен начин или разцепват въглеродна верига. Те включват например пируват декарбоксилаза, ензими, които декарбоксилират карбоксилни киселини, алдолаза, която разгражда фруктозо-1-6-дифосфат на две фосфотриази и др.

5. Изомеразите са ензими, които катализират реакции на вътрешномолекулно движение на различни групи. Тези ензими включват глюкозо фосфат изомераза, триозо фосфат изомераза и фосфоглицерат мутаза.

6. Лигазите или синтетазите са ензими, които катализират реакциите на биосинтеза, използвайки енергията на АТФ или други нуклеотидни трифосфати. Те включват ензими, които синтезират ди- и полизахариди, мазнини и липоиди, протеини, нуклеинови киселини, както и редица междинни метаболитни продукти - комбинацията от аминокиселини с тРНК, остатъци от мастни киселини (ацили) с коензим А и др.

Ензими с еднакъв тип функционална активност, т.е. катализиращи една и съща реакция, но различни по протеиновия компонент, се наричат ​​изоензими. Те се различават един от друг по аминокиселинен състав, адсорбция, имунохимични и кинетични свойства, термична стабилност, рН оптимум и други характеристики. Много ензими, състоящи се от изоензими, са идентифицирани в човешкото и животинското тяло. Сред тях са лактат дехидрогеназа, глюкозо-6-фосфат дехидрогеназа, малат дехидрогеназа, креатинкиназа, фосфатаза, амилаза, хексокиназа. По този начин са изследвани пет изоензима на лактатдехидрогеназата, които се различават по редуването на полипептидните вериги. Белтъчната молекула на тези изоензими се състои от четири полипептидни вериги, които могат да бъдат два вида - Н и М („Н” е началната буква в думата сърце, „М” е в думата мускул). В сърдечния мускул лактатдехидрогеназата е изградена от четири полипептидни вериги от тип Н, т.е. нейната молекула се състои от Н4. В скелетните мускули ензимът се състои само от полипептидни вериги от тип М, т.е. М 4. В други органи молекулите на лактатдехидрогеназата се различават в съотношението на тези полипептидни вериги: H 3, M, H 2, M 2, H, M 3 *.

* (За някои изозими беше възможно да се докаже наличието на разлики в първичната и вторичната структура.)

За идентифициране на изоензими с голям успех се използва методът на електрофореза на тъканен екстракт или кръвен серум. Поради разликите в заряда на протеиновите молекули отделните изоензими се движат в електрическо поле с различна скорост и могат да бъдат отделени един от друг.

Наличието на специфични изоензими в отделните органи има важно диагностично значение и се използва в клиничната биохимия за идентифициране на патологични процеси. Повишаването на нивото на отделните изоензими или промяната в ензимния спектър в кръвта е толкова специфично, че може да служи като решаващо потвърждение на клиничната диагноза.

Специфичността на ензимите е много забележително явление. Може би най-изненадващото нещо е спецификата на действието на ензимите, които извършват протеиновия синтез.

Когато говорим за протеини и нуклеинови киселини, споменахме този синтез. Но тук е необходимо да се подчертае изключителната способност на ензимите, участващи в синтеза, да разпознават една аминокиселина сред две дузини други. Освен това те могат да разпознаят съответната РНК сред най-малко 20 нейни разновидности.

Едно от най-важните постижения през последните години е изясняването на факта, че специфичността на ензимните протеини зависи от реда на редуване на аминокиселините в тях, които изграждат пептидната верига. По този начин беше възможно да се установи, че не само молекулата на рибонуклеазния ензим се състои от 124 аминокиселинни остатъка, които образуват една пептидна верига, но и да се установи кои аминокиселини образуват тази верига и в каква последователност те се редуват една с друга.

Също така беше възможно да се установи, че специфичността на един ензим зависи не само от това как аминокиселините са подредени в неговата молекула. Всеки ензим има вид активен център - малка част от пептидната верига с характерен ред на редуване на аминокиселини. Можете да разделите ензимна молекула, да откъснете фрагмент от нея и да запазите цялата специфика на действието на ензима. Такива експерименти все още не са провеждани в голям мащаб, но основното е направено: завесата е повдигната от феномена на предишната неразбираема разбираемост на биологичните катализатори, която ги е направила мистериозни вещества.

В активния център на ензима има област, чиито контури съответстват на очертанията на молекулите на субстрата или, както се казва, са комплементарни към тях. Тази област се нарича контактна зона с ензими. По време на образуването на ензимно-субстратния комплекс очертанията на техните молекули могат да се променят, сякаш се адаптират един към друг (фиг. 28).

Не мислете, че само малка част от ензимната молекула „работи“ - активният център. Ще се върнем към този въпрос по-долу. Нека засега да отбележим, че активният център предизвиква промени в определено вещество - субстрата.

С помощта на рентгенови лъчи дори беше възможно да се снима процесът на някои ензими. Оказа се, че половинките на молекулата сякаш покриват субстрата от двете страни.

В допълнение към активния център, ензимната молекула има уязвимо място - химическа група, която може да бъде блокирана от голямо разнообразие от вещества, които нямат връзка със субстрата, върху който действа активният център. Като блокират тази група, учените я наричат ​​„алостерична“ *. вещества могат да повлияят на общата структура на протеиновата молекула - нейната конформация - и по този начин да регулират активността на активния център, т.е. основната работа на ензима. Най-интересното тук е, че сред такива вещества има хормони - патогени и регулатори на дейността на най-важните органи на нашето тяло.

* (Алостерични - структурно несвързани. Веществата, които се различават по структура от субстрата и могат да регулират активността на ензима, се наричат ​​алостерични ефектори (изпълнители).)

Ако това е така, тогава ние сме на прага да преведем в химически концепции (с други думи, напълно дешифрираме) такива функции на нашето тяло като растеж и съзряване, сексуално развитие и възпроизводство и много други процеси, контролирани от хормони. И оттук има „две стъпки” към изкуственото пресъздаване на тези процеси.

Алостерията е отличен пример за това колко забележително регулирани химичните процеси в нашето тяло (и в цялата жива природа) са ензимите, които катализират химичните трансформации на субстрата. Нека го наречем жива система. Оказва се, че работата на една регулирана жива система зависи от резултатите от нейната собствена дейност. Нека приемем, че една жива система се състои от редица химични реакции, всяка от които се катализира от специален ензим. Крайният продукт няма нищо общо с изходния субстрат, но може да блокира действието на изходния ензим, който катализира първата реакция във веригата на дадена жива система.

Как да наречем това явление? Дори ученик може да отговори на това - с обратна връзка. Да, точно обратната връзка е в основата на простия метод за регулиране на всяка машина.

Ензимните протеини са обикновени органични съединения, спецификата на тяхното действие зависи от характеристиките на тяхната химическа структура и пространствено разположение (структура).

Няма правила без изключения. И високата специфичност на биологичните катализатори изисква предупреждение. Факт е, че са известни случаи, когато един и същ ензим действа върху няколко различни химически субстрата. Такива ензими се намират в храносмилателния тракт. Това е разбираемо. Храната съдържа толкова много различни вещества, че ензимите вече не могат да бъдат селективни - просто успейте да се справите с всички! Но такива примери са сравнително редки и селективността на действието на ензимите остава най-характерното им свойство *. Нека наблегнем на думата "още". Факт е, че през последните години учените получиха доста неочаквани данни, които донякъде разклатиха доверието в задължителната специфичност на ензимното действие.

* (В живите организми (включително хората) има ензими, които могат да действат върху вещества, които са напълно непознати в природата. Тези вещества включват много лекарствени вещества и отрови. Много вероятно е резистентността на патогенните микроби към такива лекарствени вещества да се обяснява с факта, че микроорганизмите произвеждат специални ензими, които унищожават тези лекарствени вещества.)

Друго обстоятелство е в добро съответствие със спецификата на ензимното действие. Оказва се, че ензимната активност може да бъде увеличена или, обратно, инхибирана, потисната и дори парализирана от действието на определени химикали, често много прости по състав. Такива активатори и парализатори на ензимното действие - те се наричат ​​инхибитори - могат да бъдат много специфични. Например, сол на силна киселина рязко повишава активността на ензима папаин, но напълно парализира действието на дихателния ензим.

Такива явления играят важна роля в живия организъм. Факт е, че много ензими се съдържат в тъканите и клетките на тялото в напълно неактивно състояние, но при определени условия те стават активни.

Това беше показано за първи път от И. П. Павлов и неговите ученици на примера на храносмилателните ензими.

В здравите стомашни жлези няма готов активен пепсин, но има неактивен пропепсин - пепсиноген. Под влияние на нервната дейност жлезите отделят този неактивен проензим в стомашната кухина, който под въздействието на солната киселина на стомашния сок веднага се превръща в пепсин. Полученият пепсин помага на солната киселина да превърне пепсиногена в пепсин. Така се активира ензимът. Тук добре познатата солна киселина играе ролята на активатор. Тази роля е много важна за нормалното храносмилане в стомаха.

Понякога ензимните активатори са дори по-прости по състав от солната киселина. В някои случаи наличието на малки количества калций, манган и кобалт е достатъчно, за да действа ензимът. Амилазата например се активира в присъствието на хлориди. В други случаи, за да активират ензима, клетките на нашето тяло произвеждат много сложни протеинови вещества. Всъщност такъв активатор е ензим на ензима, тъй като катализира действието на неговата неактивна форма. Например трипсинът, който разгражда протеините в червата, съществува в клетките под формата на неактивен трипсиноген, който се активира от действието на ентерокиназата.

Как да си представим същността на активирането? В редица случаи беше възможно да се установи, че появата на активност зависи от първичната структура на протеина. Да вземем същия трипсиноген. Той е неактивен. Но от неговата полипептидна верига (първична структура) се отделя сегмент, състоящ се от шест аминокиселинни остатъка. И веднага се появява ензимната активност - трипсиногенът става истински трипсин. Как може да се обясни това? Оказва се, че след "ампутацията" на първичната структура, съответният участък от полипептидната верига започва да се усуква в спирала, в резултат на което се появява ензимна активност. Следователно първичната структура „знае“ как да формира активен център в „пълен“ ензимен протеин и автоматично прехвърля своето знание (информация) към вторичната и третичната структура на ензимния протеин. Сега е ясно, че природата не е толкова разточителна, колкото изглеждаше преди десет години. Тогава учените бяха в недоумение: ако само част от ензимната молекула е активна, тогава за какво служи останалата част? Тя не е ли излишна? Оказва се, че не.

За да се осъществи синтеза на определен протеин-ензим, е необходима цялата му пълна молекула, тъй като тя съдържа информацията, необходима за правилното изграждане на нова молекула с нейните характерни активни центрове.

Интересното е, че активирането на проензима често се извършва от образувания от него ензим. Скоростта на такъв автокаталитичен (самоускоряващ се) процес значително се увеличава.

Действието на активаторите и инхибиторите играе голяма роля в регулирането на ензимните реакции в протоплазмата на клетката *. Наред с това активността на ензимите в живата клетка се регулира по друг начин. Установено е, че ензимите могат да се свързват с други протеини и отново се освобождават от такива съединения. Когато се свържат, ензимите губят своята активност**, а когато се освободят, те я възстановяват. И тъй като протоплазмата на клетката се състои от протеини, регулирането на активността на ензимите до голяма степен зависи от способността им да се установят върху протеиновите частици на протоплазмата и да се освободят от тях.

* (Действието на множество инхибитори, съдържащи се в живата клетка, много често е полезно за тялото. Те изглежда задържат ензима и го освобождават отново в определено време и в определена посока, допринасяйки за общата регулация на химията.)

** (Обикновено инхибиторът е подобен на субстрата и може, сякаш мами ензима, да се конкурира с този субстрат и временно да улови контактната зона, като по този начин забавя хода на ензимната реакция. Такива инхибитори се наричат ​​конкурентни. Има и неконкурентни инхибитори, които захващат контактната зона толкова здраво, че ензимът напълно се проваля. Наскоро беше показано, че трипсиновият инхибитор образува комплекс с част от ензимните молекули, който се състои от 50 аминокиселинни остатъка и серинов аминокиселинен остатък, който е част от активния център на трипсина. Последните изследвания показват, че може да има значителни разлики в състава на изоензимите. Посочена е и възможността за съществуване на „конформери“, т.е. форми на ензима, които имат еднаква първична структура и се различават само по конформацията на молекулата.)

Очевидно много ензими в живата клетка се намират под формата на проензими. В противен случай би било невъзможно да се разбере как „вълците и овцете“ - ензимът и субстратът, върху който трябва да действа - съжителстват мирно един с друг в жива клетка. Например, във всяка растителна клетка е лесно да се открие нишесте и до него амилаза, ензим, който разгражда нишестето. Методът на ензимно активиране играе роля в това. В допълнение, част от полипептидната верига на проензима може да държи активния ензим „на каишка“ и когато се прекъсне, да го освободи „в дивата природа“. Това е например образуването на активен пепсин от пепсиноген. Възможно е също така да има някои пространствени ограничения между ензима и субстрата в живата клетка.

Важна роля играят антиензимите – вещества, които спират или забавят действието на ензимите. Естеството на антиензимите все още не е изяснено. Известно е само, че всеки от тях забавя действието на определен ензим. Така например, пепсинът, освободен в стомаха, не усвоява клетките на „своя“ стомах, но ако човек изяде стомаха на което и да е животно, тогава „неговият“ пепсин ще усвои клетките му. Очевидно стомашните клетки съдържат антипепсин, който пречи на собствения им пепсин да ги усвои. Същото може да се приеме и за други храносмилателни жлези и чревната стена, които са устойчиви на действието на „своите“ ензими.

За посочения по-горе ензим трипсин е известен антиензим - антитрипсин. Чрез комбиниране с трипсин, чийто инхибитор е, антитрипсинът предпазва панкреаса от самосмилане *. Антитрипсинът присъства в червеите, които живеят в човешките черва. Благодарение на него червеите не се усвояват от трипсина на панкреатичния сок, който се влива в червата. Антитрипсинът се намира и в кръвния серум. Ако въведете някакъв ензим в тялото директно в кръвта, тогава в него се образува съответен антиензим, например антикаталаза или антиуреаза. Очевидно антиензимите защитават тялото от чужди за него ензими, включително ензими на патогенни бактерии. В този случай антиензимите получават общо наименование - антитела.

* (Възможно е и друго обяснение. Известно е, че някои ензими присъстват в клетката в неактивна „маскирана“ форма. Когато един организъм умре, клетките му се самоунищожават - автолиза. В този случай маската сякаш пада от ензимите и те стават активни. За съжаление, това явление може да възникне и в живо тяло с катастрофални последици за него: например с некроза на панкреаса, причинена от самоактивиране на храносмилателни ензими.)

Ензимите са широко разпространени в живата природа. Съдържат ги почти всички живи и растителни клетки. Това предполага, че всички протеини в тялото може да са ензими. Тази гледна точка се потвърждава от откритието на съветските учени В. А. Енгелхард и М. Н. Любимова (1939 г.).

Както знаете, най-важният компонент на мускулите, който определя способността им да се съкращават, е миозинът. Но се оказа, че миозинът също е ензим, който катализира химическа реакция, която доставя енергията, необходима за свиване. Това самостоятелно снабдяване с енергия е много забележителен факт. Вероятно всички протеини са ензими, но не всички протеини имат идентифицирани ензимни свойства. Възможно е всички или почти всички протеини да придобият каталитични свойства, тоест да се превърнат в ензими при определени условия.

Разликите между отделните ензими също влияят върху способността им да бъдат прости и сложни протеини. Характерно за простите протеини е, че при разграждане от тях не може да се получи нищо освен аминокиселини. Следователно тяхната разлика една от друга се състои в различния набор и ред на редуване на аминокиселините в молекулата. Простите протеини включват повечето от известните ензими - протеази, амилази, карбохидрази, естерази. Някои ензими съдържат още по-прости съединения в допълнение към протеина, понякога едни и същи за различни ензими. Например съставът на окислителните ензими (който включва оцветяващото вещество на кръвта - хемоглобин) съдържа органично съединение на желязото. Други ензими включват мед*, цинк, манган, ванадий, хром, сяра. Тези ензими са сложни протеини - протеини, съдържащи непротеинови, така наречените простетични групи. Протеидите също включват фосфорилази.

* (Металните йони често изглежда стимулират активността на ензима, като са активатори, които прехвърлят ензима в каталитично активно състояние.)

Протезните групи не винаги съдържат метали. Изключителният съветски учен Н. Д. Зелински предполага, че ензимите могат да включват такива добре известни съединения като витамините. Предположението на учения беше блестящо потвърдено за почти всички витамини. Това е много важно обстоятелство, което помага да се разбере физиологичният ефект на витамините.

Други органични съединения също могат да действат като простетични групи. Удобно е всички непротеинови части на ензимите да се наричат ​​коензими или кофактори. Протеиновата част на молекулата обикновено се нарича носител или апоензим, а простетичната група се нарича активна група. Трябва да се помни обаче, че естеството, специфичността и самото действие зависят главно от естеството на протеиновия носител, свързан с активната група. С други думи, зависи от носителя върху кое вещество действа ензимът: въглехидрати, мазнини, протеини или други вещества. Но коензимите не остават неактивни. Те са носители на различни атоми (водород) или атомни групи в ензимни реакции. Коензимите също играят важна роля в осигуряването на координираната дейност на различни ензими. И накрая, коензимите могат да регулират метаболитните процеси. Това се случва чрез промяна на концентрацията им в клетката. Понякога метаболитните пътища се разминават и няколко апоензима се нуждаят от един и същ коензим. Възниква ожесточена конкуренция, която се отразява на скоростта на реакция. С други думи, тук имаме работа със спешна регулация.

Съставът на най-важните коензими включва различни витамини или по-скоро техните производни. Съкратените наименования на такива коензими - NAD, NADP, CoA - ще бъдат дешифрирани според нуждите в бъдеще.

Както бе споменато по-горе, ензимите играят жизненоважна роля в метаболизма - този сложен процес, който непрекъснато протича в живия организъм, с чието спиране съществуването на живия организъм престава.

Сложността на химичните процеси в живите организми се илюстрира добре от факта, че те включват различни съединения: вода, минерални соли, мазнини и мастноподобни вещества, въглехидрати, витамини, хормони, протеини. В центъра на всички химични трансформации са ензимните протеини. Като определят скоростта на биохимичните реакции, ензимите влияят и върху тяхната посока. Но посоката, по която ще тръгне всяко вещество в процесите на химични метаболитни трансформации, зависи от това кой път това вещество ще поеме най-бързо. Поради селективността на действие, ензимите играят решаваща роля тук: от много възможни химични реакции ензимът обикновено ускорява само една многократно.

Така ензимите насочват и регулират химичните преобразувания на метаболизма в организма, осигуряват връзката му с външната среда и адаптивността към нейните условия. Важна роля играе и фактът, че ензимите са променливи в метаболитните процеси, те могат да възникват, да се променят и да губят своите каталитични свойства.

Въпреки големия брой ензими или, както се казва, различни ензимни системи, хиляди ензимни реакции в живия организъм протичат удивително гладко, в строго определена последователност. Именно тази взаимозависимост и координация на действието на множество ензимни системи определят нормалното протичане на химичните реакции в здравия организъм. Ето защо е много важно да се изследва не само действието на отделните ензими, но и съвкупността от ензимни системи като цяло. Тук има редица трудности, които постепенно се преодоляват. Вече можем да си представим до известна степен как функционират ензимите. Може да се предположи, че първо ензимът се свързва със субстрата, образува се вид междинно съединение, което при разлагане дава крайния продукт на реакцията. След това самата ензимна молекула се възстановява, въпреки че понякога може да претърпи частично разлагане.

Връзката между действието на два или повече ензима се осъществява по различни начини. Например, едно и също вещество може да бъде общ субстрат за двата ензима или крайният продукт, получен в резултат на действието на един ензим, става първоначален субстрат на действието на друг ензим. Лесно е да се разбере, че ако един от ензимните стъбла, свързани заедно, спре, тогава другият също ще спре. Причините за това нарушаване на ензимната активност са различни. Например взаимозависимостта може да се определя както от субстрати (крайният продукт на една система е първоначален субстрат за друга), така и от осигуряване на енергия на двете ензимни системи (първата система може да достави енергията, необходима за функционирането на втората). Все още не съществува пълно обяснение на действието на ензимите, както няма окончателна теория за действието на катализаторите като цяло.

Изследването на удивителната последователност на действието на ензимите в живия организъм е от интерес не само за биохимици, но и за лекари, технолози и други специалисти. Преди два века М. В. Ломоносов пише, че „лекарят не може да бъде съвършен без задълбочени познания по химия“. Тези думи - пример за забележителна научна далновидност, оправдана от целия ход на развитие на биохимията - намират постоянно потвърждение в най-новите открития в областта на ензимите. Не толкова отдавна беше известно, че солната киселина е необходима като активатор на ензима на стомашния сок, пепсин. Оказа се, че потокът от солна киселина в стомашния сок се осигурява от действието на специален ензим, който насърчава неговото производство.

От училище всички сме запознати с ролята, която играе в тялото ни оцветяващото вещество в кръвта – хемоглобинът. Състои се от свързване на кислород от въздуха и доставянето му до тъканите на нашето тяло. Механизмът на свързване на кислорода от хемоглобина беше толкова добре проучен, че никой не се съмняваше в зависимостта на този процес от налягането на кислорода във вдишания въздух. Законите на физиката, или по-скоро физическата химия, изглежда обясняват напълно този процес. Но преди няколко години в кръвта беше открит специален ензим за този процес - глобин оксидаза.

Доскоро същият физико-химичен процес се смяташе за освобождаване на въглероден диоксид в кръвта от соли на въглена киселина - бикарбонати. Оказа се обаче, че този прост химичен процес се катализира от специален ензим - карбоанхидраза (карбоанхидраза) - ензим, в който е открит цинкът.

Няма съмнение, че следващите години ще донесат нови доказателства за повсеместното участие на ензимите във всички химични трансформации в течностите и тъканите на нашето тяло. Нито едно заболяване не минава без нарушения в химичните процеси на метаболизма и следователно без нарушения в активността на ензимите, които в живите клетки на здравия организъм се характеризират с дълбока взаимосвързаност и удивителна последователност. Естествено, лекарите са имали идеята да използват ускорители на химични реакции - ензими - за лечение на пациенти. Особено разпространено е медицинското използване на ензими, съдържащи се в храносмилателните сокове: пепсин, трипсин, химотрипсин. За медицински цели се използват и препарати от много други ензими. Така хиалуронидазата, ензим, който разрушава междуклетъчното вещество, се използва за ускоряване на абсорбцията на лекарства, прилагани подкожно или интрамускулно. Ужасно заболяване - тромбоза, се лекува с плазмин. Този ензим, образуван от неактивния проензим - плазминоген, има способността да разтваря кръвни съсиреци. Лекарите използват респираторни ензимни препарати, когато тялото е изложено на кислороден глад и др.

За терапевтични цели се използват не само протеинови ензими, но и тези непротеинови съединения - коензими, които са част от различни ензимни системи. Коензимите съдържат много (може би всички) от добре познатите витамини - органични съединения, чийто дефицит или липса в храната причинява нарушаване на нормалния метаболизъм и заболяване на тялото. Лечението на такива заболявания изглежда просто: премахнете дефицита на витамин (или витамини), като ги давате на пациента в големи количества. Но в случаите, когато витаминът е част от коензима, това не е достатъчно. Ако протеиновата част на ензима е разрушена, тогава въвеждането на големи количества коензим, т.е. витамин, в тялото не дава желания ефект. Следователно, на първо място, е необходимо да се премахне гладуването на протеини, да се насърчи нормализирането на процесите на създаване на необходимите за тялото протеини и да се погрижи за правилния протеинов състав на храната.

Коензимите се използват широко за медицински цели, главно в случаите, когато техният дефицит причинява метаболитни нарушения, дължащи се на нарушаване на активността на съответните ензими. Достатъчно е да споменем коензими, съдържащи витамин В 1, които са тясно свързани с ензимните трансформации на въглехидратите, витамин В2 (рибофлавин) - с окисление, никотинова киселина - с тъканно дишане. Тези и други коензими са се наложили твърдо в арсенала от терапевтични средства на съвременната медицина. Не напразно те са включени в "десетте" на най-ценните лекарствени вещества на нашето време. Това се обяснява с факта, че те са предназначени да действат не върху симптомите на болестта, а върху нейните най-интимни и ефективни причини - метаболитни нарушения.

Какво е положението с химическия синтез на ензими, тоест с производството им в лаборатории без помощта на живи организми?

Споменахме, че ензимите са протеини и следователно производството на изкуствени ензими е проблем при протеиновия синтез. Този проблем е почти решен. Химиците първо успяха да установят точно химичната структура на някои от най-простите белтъчноподобни съединения и след това изкуствено да ги пресъздадат. Получените вещества имали важни биологични свойства. Досега по този начин сме получавали, така да се каже, миниатюрни протеини, чиито молекули са относително малки. Би било по-правилно да ги наричаме не катерици, а отломки. Полипептидите, в които няколко аминокиселинни остатъка са свързани един с друг по същия начин, както в протеините, могат да се считат за такава преходна стъпка от аминокиселини към протеини.

Въпреки че не са протеини, полипептидите им приличат по някои свойства. Следователно, след като извършиха синтеза на полипептиди, химиците се възползваха от подхода към синтеза на изкуствени протеини. Да припомним, че наскоро беше осъществен първият пълен синтез на белтъчна молекула от първостепенно значение – инсулин (хормонът, който контролира въглехидратната обмяна в тялото ни). Няма съмнение, че получаването на изкуствени ензими е въпрос на следващите години. Тъй като химическата структура на точно тези протеини, чиито ензимни свойства са известни, е добре проучена, можем да кажем с увереност, че ензимите ще бъдат сред първородните на изкуствения протеинов синтез. По този начин ще бъде постигната целта - получаване на синтетични ензими, сходни по свойства с естествените ензими.

Ензимите са високомолекулни съединения, техните молекули са гиганти. Химиците са научили изкуството да вземат молекули, да ги обръщат по правилния начин, да ги прикрепят една към друга и по този начин да създават гигантски молекули с дадени свойства. В близко бъдеще ще стане реалност създаването на изкуствени ензими със свойствата, които човек иска да им придаде.

От горното следва, че в живия организъм има трансформации на вещества, идващи от външната среда, и освобождаване на продуктите от тези трансформации. Така се осъществява обменът на вещества между тялото и външната среда. Благодарение на метаболизма тялото ни получава необходимата за живота енергия. Благодарение на него има и постоянно възстановяване на тъканите на тялото, които са унищожени в процеса на живот. Но метаболизмът, без който не може да има живот, е невъзможен без участието на ензими, които играят основна роля в него. Ясно е, че учените трябва да познават същността на метаболитните процеси, преди всичко в здраво тяло.

С помощта на биологични катализатори - ензими, скоростта на химичните реакции може да се увеличи до фантастични граници. Автоматизацията във фабриките за синтетични храни няма да се основава само на изключителна механизация с помощта на машини и устройства. Ще се използва и особеността на ензимите, която е, че протеинът с неговия метаболизъм е автоматично самоусъвършенстващ се процес. Но през следващите стотици години едва ли е изгодно да се замени безплатната енергия на слънчевите лъчи с други видове енергия, дори по-мощни от слънчевата радиация: количеството енергия, необходимо за производството на хранителни продукти, е твърде голямо *.

* (А. Н. Несмеянов и В. М. Беликов. Проблемът със синтеза на храната. М., "Наука", 1965 г.)

Ензимните фабрики са микроби, а ядещите микроби са фаги и вируси. В същото време много от тях носят голямо зло на човечеството (един микроб може да произведе 10 милиарда индивида на ден). Химията на една едноклетъчна бактерия, въпреки цялата си сложност, е несравнимо по-проста от химическите трансформации в нашето тяло. Освен това бактериите са хаплоидни организми. Всичко това вече даде възможност да се изследват особеностите на функционирането на ДНК, РНК и ензимите, свързани с предаването на наследствеността. Въпреки цялата уникалност на бактериите (един пример е липсата на типично клетъчно ядро), молекулярната биология, изучавайки ги, вече е спечелила много, което може да се използва, макар и с повишено внимание, за разбиране на метаболизма и неговите грешки в нашето тяло.

Каква роля играят ензимите при метаболитни грешки? Както ще видим по-долу, ензимите контролират всички метаболитни процеси. Причината за почти всяко нарушение на тези процеси е липсата на определен ензим или неговият излишък, или недостатъчната активност на ензима - всичко, което обикновено се обозначава с термина "ензимопатия" (ензимопатия).

Нека дадем няколко примера.

Както бе споменато по-горе, витамините са един от метаболитните регулатори. Доскоро се смяташе, че само липсата на витамин В (никотинова киселина) е причината за някогашното широко разпространено заболяване - пелагра. С други думи, пелаграта се смяташе за най-чистия дефицит на витамини. Това може да бъде установено едва след като се идентифицира ролята на ензимите в контролирането на тези химични трансформации, които водят до образуването на никотинова киселина. Това не е много труден път. Изходният материал е триптофан, една от незаменимите аминокиселини. Това е един вид биохимична ряпа. И така започва: дядо (кинуренин) за ряпа (триптофан), баба (оксикинуренин) за дядо, внучка (хидроксиантранилова киселина) за баба. Само те „изваждат“ не ряпата, а никотиновата киселина. И не ги изваждат сами. Всеки етап се катализира от съответен ензим и всеки ензим се катализира от съответен ген. Ходът на тези химични трансформации зависи не само от количеството на субстрата (триптофан), но и от активността и броя на ензимите. Особеностите на действието на ензимите се определят генетично. При хетерозиготите, например, количеството ензим може да е недостатъчно или генът да е направил грешка в структурата на протеиновия ензим и в резултат на това продуктивността на ензима е по-малка.

Ензимопатията може да доведе до метаболитни нарушения във всяка от горните връзки. Оказа се, че пелаграта може да бъде причинена от: а) излишък на витамин К 3, б) болест на Хартнуп и в) карциноиди (сравнително доброкачествени тумори). Нека да разберем за какво са "виновни" ензимите тук?

Витамин K 3 и хидроксиантраниловата киселина бяха „харесани“ от същия ензим. Или по-скоро той дори предпочита витамин К 3. И сега има излишък от този витамин (въведен в тялото с храната). Тогава ензимът изразходва „цялата си енергия“ за витамин К 3 и бездомната хидроксиантранилова киселина не се превръща в никотинова киселина. В резултат на това възниква дефицит на витамини.

При болестта на Hartnup ензимите не успяват да реабсорбират триптофана в бъбреците. Резултатът е недостиг на тази суровина за производството на никотинова киселина в тялото ни.

При карциноидите броят на клетките, чиито ензими улавят повечето от резервите от триптофан, бързо се увеличава. Но изчерпвайки тези резерви, те отново ограничават синтеза на никотинова киселина. Резултатът е пелагра. Така че ензими има навсякъде. Тяхното отсъствие или, обратно, излишък, тяхната отслабена или повишена активност - всичко това води до ферментопатия, до метаболитно разстройство.

Недостатъчността на ензимната активност може да се дължи на промяна в структурата на ензимния протеин в резултат на мутация в съответния структурен ген. Но може да има и друга причина: например мутация на контролиращия ген, в резултат на което нормалният ензимен протеин се синтезира в недостатъчни количества.

Различните наследствени заболявания са изключително разнообразни, но ако ги разгледате внимателно, цялото това разнообразие може да се сведе до грешки в синтеза на протеини, предимно ензимни протеини. Ще намерим доказателства за това във всички следващи раздели.

Формиране на понятието „ензим“ в училищния курс по биология и връзка с училищния курс по химия.

1. Въведение

2. Формиране на понятието „ензим“ в курса „Анатомия, физиология и хигиена на човека“:

а)дефиниране на понятието „ензим“ в темата „Общо запознаване с човешкото тяло“;

б)развитие на понятието „ензим” в темата „Храносмилане”;

G)формиране на понятието „ензим” в темата „Метаболизъм”;

3. Формиране на понятието „ензим“ в курса „Обща биология“:

А)формиране на понятието „ензим” в темата „Обучение на клетката”

б)завършване на развитието на концепцията за „ензим“ в темата „Метаболизъм и преобразуване на енергията в клетката“

4. Методически разработки за провеждане на факултативни часове по темата „Ензим” в X1 клас.

5 .Изводи.

ВЪВЕДЕНИЕ

Едно от основните понятия както на биологията, така и на химията е понятието „ензим". Изследването на ензимите е от голямо значение за всяка област на биологията, както и за много отрасли на химическата, хранително-вкусовата и фармацевтичната промишленост, участващи в производството на биологично активни вещества за медицината и народното стопанство.

Ето защо едно от ключовите понятия на общата биология е понятието „ензим". В училищния курс по биология започва да се формира в 1 клас в курса „Анатомия, физиология и хигиена на човека". В 10 клас учениците не се сблъскват с тази концепция, но в 1 клас тя се дава, когато се обясняват редица важни биологични принципи на качествено ново ниво.В училищния курс по химия се обръща малко внимание на понятието „ензим“; споменаване на ензими може да се намери само в X1 клас, следователно предметът биология играе основна роля при запознаването на учениците с една от основните концепции на биологията и химията.

Формиране на понятието „ензим“ в курса „Анатомия, физиология и хигиена на човека“

За първи път студентите срещат термина „ензим“ в уводната глава на курса „Анатомия, физиология и хигиена на човека“, която се нарича „Общо запознаване с човешкото тяло“, което дава обща представа за живота процеси на клетката Тук за първи път се дефинира това понятие: ензими - това са протеини, които ускоряват химичните трансформации, протичащи в клетката Акцентът в определението върху протеиновата природа на ензимите позволява на учениците да създадат общо разбиране за структурата, състава и свойствата на ензимите, по аналогия с протеините.

За съжаление, при изучаване на темите: „Опорно-двигателен апарат”, „Кръв”, „Кръвообръщение” и „Дишане”, които според учебния план по анатомия идват след глава „Общо запознаване с човешкото тяло”, понятието „ензим ” не се споменава и следователно не е фиксирана и „изпада” от активния биологичен речник.

Струва ни се, че би било по-целесъобразно да се даде определението на понятието „ензим“ на учениците при изучаване на темата „Храносмилане“, където конкретни примери могат да обяснят биологичната роля, механизма на действие, значението и други свойства на ензимите. Характерна особеност на тази тема от гледна точка на понятието „ензим“ е, че процесът на храносмилане се анализира фракционно, т.е. поотделно за всеки отдел на стомашно-чревния тракт.Това позволява на учениците да се запознаят с голям брой ензими и е по-лесно за запомняне.

При изучаването на тази тема учениците ще научат, че разграждането на основните компоненти на храната е сложен биохимичен процес, който се осъществява с помощта на храносмилателни ензими.Важно е да се създаде у учениците представа за ензимите като строго специфични група протеини: някои ензими действат върху въглехидратите, други върху протеините, трети --- върху мазнините.Също така да се създаде концепцията за ясна функционална специализация на ензимите за определени биологични субстрати

вие Същата тема дава представа за оптималните условия за проявление на специфичните свойства на ензимите: температура, киселинност на околната среда.

При изучаване на храносмилането в устната кухина учениците се запознават с разграждането на нишестето.Тук научават, че слюнката съдържа два ензима, които се произвеждат в епителните клетки на слюнчените жлези.Под влиянието на един от тях нишестето се разгражда до вещества, които имат по-малко сложни молекули - малцова захар, в присъствието на друг ензим, малцовата захар се превръща в глюкоза От учителя учениците научават, че слюнката съдържа амилолитични ензими: птеолин, който разгражда нишестето до малтоза и малтаза, която разгражда намаляват малтозата в глюкоза Условията за действие на слюнчените ензими са леко алкална среда и температура от 37 градуса по Целзий.

При изучаване на храносмилането в стомаха учениците се запознават с нов ензим, съдържащ се в стомашния сок - пепсин.Пепсинът разгражда протеините и може да действа само при телесната ни температура и в кисела среда.Такава среда в стомаха се създава от солна киселина , който се съдържа в самия стомашен сок.

Храносмилането в дванадесетопръстника се извършва под въздействието на панкреатичен сок.Три ензима на този сок действат върху всички органични съединения.Под въздействието на трипсин, разграждането на протеините, започнало в стомаха, основно завършва до образуването на водоразтворими аминокиселини Под действието на липазата мазнините се разграждат до глицерол и мастни киселини.В присъствието на ензима амилаза нишестето, което не е било подложено на храносмилателното действие на слюнката, се разгражда до глюкоза.Ензимите на панкреатичния сок действат само в алкална среда при телесната ни температура.

При характеризиране на ензимната активност на храносмилателния тракт

жлези в различни части на храносмилателния тракт, важно е да се привлече вниманието на учениците към спецификата на тяхното разделящо действие върху определени

ферментирали биологични вещества.По този начин действието на ензимите, които разграждат нишестето, се проявява в устната кухина, в стомаха те разграждат белите

ki; в червата под въздействието на ензимите на панкреасната секреция се разграждат всички основни компоненти на храната: протеини, въглехидрати и мазнини.

Когато изучавате темата „Храносмилане“, за по-добро усвояване на материала е препоръчително да използвате таблица, която включва отделите на храносмилателния тракт; ензими, съдържащи се в секретите на жлезите на всеки от тези раздели; субстрати и реакционни продукти , както и условията за реакцията.

Например:

Храносмилателни секции телесен тракт	Ензими	Ензимно действие	Оптимални условия Чрез работа на ферми.
1 .Устна кухина (слюнчените жлези:	а) Птеолин б) Малтаза	Нишесте а) Мал- Малтоза b) Glu-	Леко алкална среда да Температура 37- 38 градуса Цел.
2. Стомах (стомашен сок)		За катерици.	Киселинна среда. Температура 37 градуса.
3 .дванадесетопръстника (тайната на панкреаса- жлеза)	б) трипсин в) химотрипсин г) амилаза	Мазнини а) Глице- рин + мазни к-ти Протеини б) Амино- Нишесте d) Глюко-	Алкална среда. Температура 37 градуса.

В заключение на нашето обсъждане на темата „Анатомия, физиология и хигиена на човека” можем да направим следните изводи: в този курс студентите се запознават с ензимите в въведение в тяхното действие на ниво цял организъм.

За съжаление, когато се изучават други теми в този курс, понятието „ензим“ не се засяга. Това е много лошо, т.к. Учениците остават с впечатлението, че ензимите участват само в процесите на храносмилане.Затова задачата на учителя в следните теми, като „Газообмен в белите дробове и тъканите“, „Метаболизъм на протеини, мазнини, въглехидрати“, е да не забравя да въведе учениците към ензимите, участващи в тези процеси. За учениците от 9 клас не е важен механизмът на това участие, важно е да научат, че всички реакции на нашето тяло се катализират от определени ензими.

Още в 9-ти клас учителят трябва да покаже значението на междупредметните връзки между биологията и химията.Трябва да се използват знанията, придобити от учениците при изучаването на неорганичната химия и в хода на 8-9 клас (теми: „Кислород, оксиди , горене”, „Водород”, „Киселини, соли”, основи”, „Строеж на материята”).

Формиране на понятието "ензим" в курса "Обща биология"

Студентите продължават по-нататъшното си запознаване с ензимите в курса „Обща биология”. Тук ензимите се изучават на качествено ново ниво, полагат се основите за разбиране на най-важните процеси в нашето тяло.В този курс студентите изучават ензимите като част от нов клас органични съединения, с които по-късно ще се запознаят в “ Органична химия” Поради това е много важно учителят да заложи основни знания, които по-късно ще бъдат необходими в часовете по химия. Именно в тези курсове по биология и химия е видимо значението на междупредметните връзки, което трябва да се покаже на учениците.

Първата тема на курса е „Изучаване на клетката“. Тук се дава понятието ензим като катализатор за всички жизненоважни биохимични реакции, протичащи в елементарната структурна единица на всички живи същества – клетката. Когато изучават тази тема, учениците ще научат за вътреклетъчната локализация на ензимите: в митохондриите, лизозомите, ядрото, в мембраните или върху мембраните.По-специално понятието „лизозома“ се обяснява със следното

начин: разграждането на хранителните вещества с помощта на ензими се нарича лизис, оттук и името лизозома.Вътре в тях са концентрирани ензими, които са способни да разграждат всички хранителни вещества, влизащи в клетката.” За по-добро обяснение на тази тема, както и за по-добро усвояване от учениците можете да използвате таблицата: „Локализация на ензимите вътре в клетката“ (Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин, „Биологична химия“, 1982 г.)

Цитоплазма Митохонд. Лизозоми Микрозоми. Плазматичен Ядро

фракция.EPS

Ferm.glyco Pyruvate-кисел рибозомален аденилат- Fer.rep-

лизис дехидро-хидро-ензими циклаза, ликация

геназен протеинов синтез. ДНК АТФаза

комплекс

Ензими Ензими --- Фер.синтез --- ---

фосфолипид от пентозния цикъл,

Синтез на пътя на Кребс.холист

Фер.активиране F.цикъл --- Хидроксилази --- ----

аминокиселини мазнини

Е. синтез Е. окисление. --- --- --- ----

мастен фосфор

комплект за покритие

Фосфорилаза --- --- --- --- ---

гликоген-

Развитието на понятието „ензим“ е завършено в темата „Метаболизъм и преобразуване на енергията в клетката“. Тази тема дава пълно разбиране на ензима, ензимната реакция, тяхното значение за метаболизма.Тук учениците получават представа за структурата, механизма на действие, класификацията на ензимите.Въвеждат се нови понятия, които по-късно ще бъдат използвани в химията , Това са субстратен комплекс, коензим, регулаторен комплекс.

процеси на асимилация и дисимилация, връзката им в цялостния процес на обмяната на веществата.Важно е също така да се обясни, че всички ензимни процеси са регулирани. По-късно в тази работа ще бъде разгледан един от възможните варианти за провеждане на незадължителен урок по тази тема, където тези въпроси ще бъдат разгледани по-подробно.

Така формирането на понятието „ензим” започва в 9 клас, преминавайки от просто към сложно.Най-сложният материал е в 11 клас

се.Това се дължи на различното ниво на развитие на учениците в 9 и 11 клас, с техните различни способности за възприемане на сложен научен материал.

Поради факта, че учениците се запознават с понятието „ензим“ доста рано в курса по биология и непрекъснато се сблъскват с него почти през целия курс и учат все по-задълбочено, това улеснява задачата на учителя в курса по химия. И тъй като сме учители по биология и химия, това е особено важно за нас. В пресечната точка на тези две науки е важно да се запознаят учениците с проблема за използването на ензими в промишлеността.На това се обръща малко внимание както в курсовете по биология, така и в курсовете по химия.Затова може да се проведе отделен избираем урок както по химия, така и по биология заедно.Темата за него ще бъде ролята на ензима в икономическия комплекс: в химическата, хранително-вкусовата, фармацевтичната промишленост.Можете да дадете на учениците теми, по които те ще подготвят малки презентации за използването на конкретен ензим.Следната таблица може да служи като материал в помощ на:

„Някои примери за използване на ензими в промишлеността“

Ензим Индустрия Използване

Амилаза Варене Захаризиране на съдържанието на нишесте в малца

(разграждане на тектилно отстраняване на нишестето, нанесено върху нишките по време на

нишесте) време за оразмеряване

Пекарно нишесте в глюкоза Дрождени клетки

ферментирането на глюкозата произвежда CO2, който

Те разхлабват тестото.

Протеази

(разделяне

Варене на папаин Етапи на регулиране на процеса на варене

количество пяна

Месо Омекотяване на месо.

Ficin Pharmaceutical Добавки към пасти за зъби за отстраняване на зъби

нов рейд

Снимка Измиване на желатин от използвано фолио

Trypsin Food Производство на детски храни

Pepsin Food Производство на „готови“ зърнени култури

Разработване на методика за извънкласни дейности и система за самоконтрол .

Бихме искали да предложим методически разработки за провеждане на избираеми часове по темата „Ензимите и тяхната роля.” Тези часове трябва да се провеждат, когато учениците изучават темата „Метаболизъм и енергия в клетката.” Основната точка на тези избираеми часове е по-задълбочено изучаване на учениците с ензимите и тяхната роля.Това може да се направи на доста добро ниво, т.к. До този момент учениците вече многократно са срещали понятието „ензим“ в курс по биология и изучават такива класове органични съединения като „Протеини“, „Аминокиселини“ в химията. Това дава възможност на учителя, първо, да говори по-пълно и на качествено ново ниво за биохимичните процеси, протичащи в човешкото тяло, и ролята на ензимите в тях в курса по биология и, второ, да насочи вниманието на учениците към значението на такива класове съединения като „Протеини," Аминокиселини "в процесите, протичащи в клетките и в тялото като цяло. Препоръчително е тези избираеми часове да се провеждат в класните стаи по химия и биология, т.к. Важно е да се проведат серия от химични експерименти.

Урок N1„Запознаване със структурата на ензимите, тяхната класификация, роля в организма.“

Ензимите са белтъчни вещества, способни да ускоряват химичните реакции.Ролята на ензимите в живота е колосална.

Благодарение на тяхната функция (каталитична), различни ензими

осигуряват бързото протичане на огромен брой химични реакции в тялото.В момента са изолирани и изследвани стотици ензими;известно е, че една жива клетка може да съдържа до 1000 различни ензима, всеки от които ускорява една или друга химична реакция .

Ензимите са ефективни биологични катализатори (Понятието „катализатор“ е познато на студентите от курса по неорганична химия.) Те участват в повечето химични трансформации, протичащи в тялото. Всички процеси, протичащи в тялото, т.е. метаболитните процеси се разделят на два процеса: процес на асимилация и процес на дисимилация.Важно е да се дефинират тези две понятия и това може да стане по следния начин:

Асимилация - разнообразие от химични реакции, извършвани с участието на ензими, позволяващи използването на постъпващите в организма вещества за синтеза на протеини, нуклеинови киселини, липиди, полизахариди и др., специфични за даден организъм, което осигурява растеж, развитие, обновяване

развитие на тялото и натрупване на резерви, използвани като енергийни източници.

Дисимилация - това е разрушаването на органичните съединения с превръщането на протеини, мазнини, въглехидрати, включително тези, въведени в тялото с храна, в прости вещества.

Така че ензимите катализират всеки от тези процеси.По този начин ензимните реакции се разделят на реакции на синтез (асимилация) и реакции на разпад (дисимилация).Тези реакции в тялото са взаимосвързани, осигурявайки постоянно обновяване на телесните тъкани и следователно постоянството на вътрешната среда на тялото.Важно е да се подчертае за учениците разликата в протичането на метаболитните процеси при автотрофните и хетеротрофните организми.По този начин при автотрофните организми преобладава процесът на асимилация,т.к. в процеса на фотосинтеза, от неорганични съединения и директно използване на свежа енергия

Това означава, че сложните органични вещества са комбинирани.При хетеротрофите изграждането на собствения им организъм и осигуряването на всички жизнени функции идва от енергията, получена в процеса на дисимилация на органични вещества.Можем да заключим, че всички биохимични процеси, протичащи в клетката и в тялото може да се припише на процеси на асимилация или на процеси на дисимилация.Веднъж попаднал в клетката, хранителното вещество претърпява серия от химични промени, катализирани от ензими.

Сега можете да преминете към структурата.За да изпълняват функциите си, ензимите имат специфична структура.За да се задълбочи разбирането на учениците за структурата и класификацията на ензимите, могат да се въведат следните понятия:

1. Ензимите могат да бъдат протеини (прости протеини) и протеиди (сложни протеини).Във втория случай ензимите включват допълнителна група.Характерна особеност на протеиновите ензими е, че нито основната протеинова част, нито допълнителната група поотделно притежават каталитична активност.Само техният комплекс проявява ензимни свойства.Допълнителна група (кофактор) е с небелтъчен произход (метални йони, различни органични съединения).

2. Ензимът има следните центрове:

а)Активен център (Резултатите от изследванията показват, че молекулите на повечето ензими са многократно по-големи от молекулите на тези субстрати, които взаимодействат с този ензим, и че само малка част от ензимната молекула, наречена активен център, влиза в контакт с субстрат в ензимно-субстратния комплекс),

б)Център на субстрата,

V)Регулаторен център.

Също така в този урок е необходимо да запознаете учениците с класификацията на ензимите. Можете да дадете историческа информация за развитието на класификацията на ензимите. И така, според първия клас в историята на изучаването на ензими

ензимите бяха разделени на две групи: 1- ускоряване на реакциите на хидролиза и 2- ускоряване на реакциите на нехидролитично разлагане.Тогава беше направен опит да се разделят ензимите на класове според броя на субстратите, участващи в

реакции.В същото време се развива посока, в която класификацията на ензимите се основава на вида на реакцията, подложена на каталитично действие.Наред с ензимите, ускоряващи реакциите на хидролиза (хидролази), ензимите, участващи в реакциите на прехвърляне на атоми и атомни групи, разцепване и са изследвани различни синтези.

Според този принцип всички ензими се разделят на 6 класа:

1 .Оксидоредуктази - ускоряват окислително-редукционните реакции

2 Трансферази - реакции на пренос на атомни групи и молекулни остатъци

3 .Хидролази - реакции на хидролитично разлагане и синтез

4 Лиази - нехидролитично разцепване на определени групи атоми от субстрати

5 .Изомерази-реакции на вътрешномолекулна трансформация

6. Синтез на липаза-рекция

Урок N2 „Свойства на ензимите, техният механизъм на действие“

В този урок е необходимо да се дадат по-подробно на учениците концепциите за субстрата и регулаторните центрове на ензима, това е важно за разбирането на механизма на тяхното действие.

Субстратният център се разбира като част от ензимната молекула, отговорна за добавянето на вещество, претърпяло ензимна трансформация.От неорганичната химия учениците знаят, че след завършване на реакцията катализаторите възстановяват структурата и свойствата си.Знаейки това, можем да водим учениците до заключението за образуването на временни междинни съединения между ензимите и субстратите. Така ензимът се комбинира със субстрата, за да образува краткотраен ензимно-субстратен комплекс. В такъв комплекс шансовете за протичане на реакцията се увеличават. След завършване на реакцията ензим-субстрат

комплексът се разпада на продукт (или продукти) и ензим.Ензимът не се променя в реакцията.

Концепцията за работата на ензимите ще бъде непълна, без да се разкрие проблемът с регулирането на тяхното действие.Затова трябва да се отбележи, че в ензимните молекули, в допълнение към активните и субстратните центрове, има регулаторен център, който структурно съответства на краен продукт на определен етап от метаболизма , Достигайки определена критична концентрация, крайният продукт на реакцията взаимодейства с центъра за регулиране на ензима и спира работата на системата според принципа на обратната връзка: концентрацията на крайния продукт служи като сигнал за изключване или стартиране на определена химична реакция.Контролът и регулирането на активността на ензимите се определя от тяхната молекулна структура, която е в състояние да „разпознае” определени сигнални вещества и да обобщи тяхното действие.Важно запознаване на учениците със свойствата на ензимите.

1 .Специфичност

Ензимите имат много висока специфичност. Тази специфичност се дължи на специалната форма на молекулата на ензима, която точно съвпада с формата на молекулата на субстрата. Тази хипотеза се нарича хипотезата „ключ и ключалка“: тя сравнява субстрата с ключ, който точно пасва на ключалката, т.е. към ензима. Освен това, въз основа на тази хипотеза, още през 1959 г. Кошланд предлага нова интерпретация на хипотезата за „ключ и ключалка". Той заключава, че активните центрове на ензимите са гъвкави. Според това предположение, субстрат, комбиниращ с ензим предизвиква изменения в структурата на последния.Подходяща аналогия в В случая може да се използва ръкавица, която при поставяне на ръката променя съответно формата си.

За потвърждаване на това свойство на ензимите може да се покаже експеримент от биохимията.

За това се вземат 4 епруветки:

1,2 - 2 ml разтвор на нишесте

3,4 - 2 ml разтвор на захароза

След това в 1,3 - 0,5 ml разтвор на слюнка

2,4 - 0,5 ml всеки 1% дрожди захароза

Разбъркайте, поставете на водна баня за 10 минути, охладете, извадете от епруветките

1,2 със стъклена пръчка вземаме капки и капки Y2 в KY, свързваме капките - син цвят.

От епруветки 3,4 се вземат 3 ml, смесват се с 1 ml 10% NaOH + няколко капки 1% CuSO4 - жълта или червена утайка (в зависимост от температурата на слюнчената амилаза).

2 .Термична лабилност

Температурата е важен показател за ензимното действие. За всеки ензим има определен температурен оптимум, който осигурява най-голяма активност. Отвъд това ниво скоростта на ензимната реакция намалява. За по-голяма яснота се препоръчва да се демонстрира следният експеримент:

Вземете 4 епруветки от 2 ml 1% нишесте + 0,05 ml слюнка, разредена 10 пъти, смесете и поставете при различни температурни условия Прогресът на хидролизата се определя от реакцията с U2 (в KU) Пробите се вземат след 2,4 ,6,8 , 10,12 мин. По промяната на цвета на нишестето с йод се съди за степента на хидролиза на нишестето във всяка епруветка.

Система за самоконтрол на учениците .

Също така в тази работа бихме искали да предложим система за самоконтрол за ученици. Картите за самоконтрол са набор от въпроси по тема, съставена от учителя. Въпросниците се раздават на учениците у дома. У дома, в процеса на подготовката на учениците за клас, те търсят отговори на поставените въпроси в учебниците. След това по време на извънкласен урок на учениците се раздават карти, съдържащи 2-3 въпроса, които са част от самоконтрола. Отговорите се записват. По този начин проверяват се знанията на учениците и степента на разбиране на материала.

Самоконтролът може да реши няколко проблема:

1. концентриране на вниманието на ученика върху ключовите въпроси на темата

2.поставяне на проблемни въпроси

3. самоконтролът може да съдържа въпроси за повторение на преминатия материал и свързването му с настоящия материал, въпроси с обобщаващ характер.

Примерни въпроси за самоконтрол:

1. Метаболизъм - съчетанието и взаимовръзката на процесите на асимилация и дисимилация.

2. Образуване на АТФ в клетката АТФ е универсалното „гориво” на клетката.

3. Локализация на ензимите на въглехидратната обмяна.

4. Локализация на ензимите за протеинова биосинтеза.

5. Мултиензимни системи, тяхната локализация и функции.

Изводи.

1. Развитието на общи биологични концепции, които включват понятието "ензим", е теоретичната основа за преподаване както на биология, така и на химия.

2 .Развитието на концепцията за ензимите допринася за формирането у учениците на знания, които са необходими за разширяване на общия им научен кръгозор.

3. Поради важността на разработването на понятието „ензим“, както и поради липсата на време, се препоръчва провеждането на избираеми часове.Няколко часа са разработени от нас.

Обучение

Нуждаете се от помощ при изучаване на тема?

Нашите специалисти ще съветват или предоставят услуги за обучение по теми, които ви интересуват.
Изпратете вашата кандидатурапосочване на темата точно сега, за да разберете за възможността за получаване на консултация.

Олимпиадни задачи за 9 клас

Задача А. Изберете един отговор от четирите предложени

1. Дихателният център при човека се намира в

а) продълговатия мозък

б) диенцефалон

в) кората на главния мозък

г) среден мозък

1. За съсирването на кръвта е необходимо, наред с други неща,

а) железни йони

б) натриеви йони

в) аскорбинова киселина

г) калциеви йони

3. Не участва в метаболизма на въглехидратите в организма

а) адреналин

б) инсулин

в) глюкагон

г) гастрин

4. Повечето пустинни животни могат да оцелеят без вода. Може да служи като източник на влага за гризачи, влечуги и някои големи бозайници (например камили).

а) химични реакции в клетките, които протичат с протеини

б) преобразуване на въглехидрати

в) окисляване на мазнините

г) намалена скорост на метаболизма

5. Различни аминокиселини се намират в протеините на човешкото тяло

а) 20

6) 22

в) повече от 20, но по-малко от 64

г) 64

6. Вирусът на СПИН засяга

а) Т-лимфоцити

б) В - лимфоцити

в) антигени

г) всички видове лимфоцити

7. Ензимът не се среща при хора

а) ДНК полимераза

б) хексокиназа

в) хитиназа

г) АТФ синтетаза

8. По време на глад или зимен сън резервите от енергийни субстрати се изразходват в следния ред

а) мазнини - протеини - въглехидрати

б) мазнини - въглехидрати - протеини

в) въглехидрати - мазнини - протеини

г) протеини - въглехидрати - мазнини

9. Човешкото тяло се затопля главно поради

а) метаболизъм

б) мускулни тремори

в) изпотяване

г) топли дрехи

10.Максимална скорост на разпространение на нервен импулс

а) 30 м/сек

б) 60 м/сек

в) 120 м/сек

г) 240 м/сек

Задача B. Изберете правилните преценки

1. Бръмбарите, живеещи във вода, са развили хрилно дишане.

2. Водораслите са всички растения, които живеят във вода.

3. Насекомите, излизащи от какавиди, растат и се линеят, докато растат.

4. Бактериите имат рибозоми.

5. Жлъчката не съдържа храносмилателни ензими, а служи за емулгиране на мазнини.

6. При земноводните екскреторният продукт е уреята.

7. Централната нервна система включва мозъка и нервите.

8. Хемоглобинът е протеин, който доставя кислород до всички органи и тъкани, а хемоцианинът е протеин, който премахва въглеродния диоксид от тялото.

9. С усвояването на енергия се получава ензимно разграждане на хранителните вещества

10. Най-голямо количество АТФ се съдържа в набраздените мускули.

11. По време на покълването семената абсорбират въглероден диоксид и отделят кислород

12. Гъбите се характеризират с хетеротрофно хранене

13. Малките птици имат по-ниска честота на дишане от големите птици

14. Бактериалните клетки имат двоен набор от хромозоми.

15. Протеините са съставени от аминокиселини.

Задача Б.

1. Установете съответствие между органичното съединение (A – D) и функцията, която изпълнява (1 – 5).
   

Задача Г. Отговорете на въпросите

1. Към коя тъкан принадлежат клетките, показани на фигурата? 2.Как се наричат ​​тези клетки? 3. Назовете органите, състоящи се основно от тази тъкан. 4. Назовете свойствата на тази тъкан. 5.Какви функции изпълняват тези клетки?

6. Каква роля играят тези клетки в сърцето, гръбначния мозък и окото?

Задача Г.

Повечето водорасли са зелени, но дълбоководните са червени. Дайте обяснение на това явление.

Задача Е

Преведете на гръцки:

1. Низ

2. Съжителство

3. Храня се сам

Преведете на латински:

4.Възстановяване

5.Оцветяване

6.Площ, пространство.

Задача Ж

Елиминирайте ненужните неща. Обясни защо.

1. Адреналин – тироксин – инсулин – тирозин.

2. Зрение – болка – обоняние – слух.

3. Стомашен сок – слюнка – чревен сок – жлъчка.

Обяснения за изпълнение на задачи.

Учениците от общообразователните институции на основно ниво изпълняват задачи A, B, C, D, D.

В задача Г 6 въпросът се попълва само от ученици от профилираните паралелки.

Студентите от институциите за напреднало образование изпълняват задачи A, B. C, D, E, F, G.

Ключове за проверка на задачите.

Задача А.

Задача Б.

Верни отговори: 4.5,6,10,12,15

Задача Б.

1.D 2.B 3.D 4.A 5.B.

Задача Ж.

Предложен отговор.

1. Нервна тъкан. 2. Нервни клетки, неврони, невроцити. 3. Клетките на главния и гръбначния мозък се състоят главно от неврони. Нервните ганглии също се състоят предимно от неврони. 4. Свойства на нервната тъкан: възбудимост и проводимост.

5. Функции на нервните клетки: възприемане на външни стимули (рецепторна функция), обработка на информация, предаване на други неврони или различни работни органи. ТЕЗИ. невроните осигуряват координираното функциониране на тялото.

6. Сърцето се инервира от блуждаещия и симпатиковия нерв. Вътре в сърцето има интракардиални ганглии, съдържащи нервни клетки, които предават импулси от влакната на блуждаещия нерв, които се приближават към миокарда и коронарните съдове. IN Сърдечните ганглии също съдържат чувствителни (аферентни) нервни клетки, които възприемат промените в самото сърце.

Гръбначният мозък се състои от нервни клетки, които изпълняват рефлекторно проводима функция. Нервните центрове на простите рефлекси (сухожилни рефлекси) се намират в гръбначния мозък. Също така влакната на нервните клетки изпълняват проводяща функция, свързвайки отделни сегменти на гръбначния мозък помежду си, както и с мозъка.

Окото е периферна част на зрителния анализатор, съдържа фоторецептори, които възприемат светлинните сигнали и ги превръщат в нервни импулси. Оптичният нерв произхожда от окото и предава сигнал към мозъка. Окото също има нервни окончания, които регулират промените в кривината на лещата и размера на зеницата. Нервните клетки също участват в движението на самото око и клепачите.

Задача Г.

Червеният цвят на водораслите зависи от специални пигменти, които се намират в дълбоководните водорасли. Те помагат на хлорофила, който тези водорасли също притежават, да осъществява процеса на фотосинтеза. С дълбочината водният стълб разпръсква светлина, а червените лъчи не проникват до дълбочина под 250 метра. В дълбочина проникват само лъчи от синьо-виолетовата част на спектъра, които се улавят от червените пигменти. Те помагат на хлорофила да осъществява процеса на фотосинтеза.

Задача Е.

1.Акорд. 2.Симбиоза. 3. Автотроф 4. Регенерация 5. Пигментация. 6. Местообитание

Задача J..

1. Излишък от тирозин. Останалото са хормони.

2.Болка. За други усещания има специализирани сетивни органи.

3.Жлъчка. Останалите сокове съдържат храносмилателни ензими.

Критерии за оценка:

Изпълнение на работата в размер на 91-100% - 1-во място

Изпълнение на работата в размер на 85-90% 2-ро място

Изпълнение на работата в размер на 75-84% - III място

Изпълнение на работата в размер на 70-74% - лауреат.

За оценяване на задачи D и D трябва да се дадат максимален брой точки.

Продължение. Виж № 5-7/1999 г., 18, 19, 20, 21/2001 г.

Задачи на всеруските олимпиади по биология

Раздел II. Задачи от второ ниво на трудност

Тестови задачи с един верен отговор (продължение)

89. Вирусът на СПИН засяга:

А – Т хелперни клетки (лимфоцити); б – В-лимфоцити; в – антигени; d – всички видове лимфоцити.

90. Тъй като съдържанието на кислород намалява, интензивността на гликолизата се увеличава, защото:

А – концентрацията на АДФ в клетката се повишава; б – повишава се концентрацията на NAD+ в клетката; в – повишава се концентрацията на АТФ в клетката; г – концентрацията на пероксиди и свободни радикали в клетката намалява.

91. Мозъкът на бозайниците е снабден с най-богата на кислород кръв, защото:

а – каротидните артерии идват директно от белите дробове; b – каротидните артерии се разклоняват първо от артериалната част на системното кръвообращение (т.е. в началото на системното кръвообращение); в – каротидните артерии се разклоняват от белодробните вени, където съдържанието на кислород в кръвта е най-високо; d - каротидните артерии започват системното кръвообращение и получават цялата богата на кислород кръв.

92. Прехвърлянето на генетичен материал от една бактерия в друга с помощта на вируси се нарича:

а – транспониране; b – трансформация; в – трансверсия; Ж – трансдукция.

93. Рибозомите се състоят от:

А – РНК и протеини; b – РНК, протеини и липиди; в – липиди и протеини; d – РНК, протеини, липиди и въглехидрати.

93. Средата вътре в митохондриите е:

а – по-кисел, отколкото в цитоплазмата; b – по-алкален, отколкото в цитоплазмата; в – има същата стойност на рН като в цитоплазмата; d - понякога по-кисели и понякога по-алкални.

94. Екто-, ендо- и мезодермата се развиват в тъкани и органи. Коя от следните комбинации е правилна?

95. На агар-агар можете да отглеждате култура от патогени:

а – диабет; б – грип; в – малария; Ж – дизентерия.

96. Вторичното удебеляване на стъблото е характерно за:

97. Всички хелминти се характеризират с:

а – липса на храносмилателна система; б – липса на сетивни органи; в – хермафродитизъм; Ж – силно развита репродуктивна система.

98* . От изброените характеристики, достъпни за мъха ( Ликоподиум), в хвощ ( Equisetum) липсват:

1) спори с елатери (извори); 2) микролиста (малки листа), способни на фотосинтеза; 3) споролистите, образуващи класчето (strobilus), имат триъгълно-яйцевидна форма; 4) микролиста, събрани в спирала.

Изберете верният отговор:

а – 1, 2; b – 2, 3 ; в – 2, 4; g – 3, 4.

99. Популацията на мишките, които са живели в определен район, след построяването на канала, е разделена на две популации - А и Б. Хабитатът на мишките от популация Б остава непроменен, но хабитатът на популация А се променя силно. Микроеволюцията в популация А най-вероятно ще се случи:

a – по-бавно, отколкото в популация B; b – значително по-бързо, отколкото в популация B; c – отначало по-бавно, отколкото в популация B, след това с постоянна скорост; d - отначало по-бавно, а след това по-бързо.

100. Липиден двоен слой:

a – непропусклив за H2O и Na+; b – пропускливи за H2O и Na+; V – пропусклив за H2O, но непропусклив за Na+; d – пропусклив за Na+, но непропусклив за H2O.

101. От изброените характеристики в морските анемонии и някои гъби можете да намерите:

1) псевдоцелом; 2) вътреклетъчно храносмилане; 3) радиална симетрия; 4) гастроваскуларна кухина.

Изберете верният отговор:

а – 1, 2; b – 2, 3 ; в – 4, 4; g – 1, 4.

102. Човешки клетки, които имат флагел:

а – клетки на мускулната тъкан; b – червени кръвни клетки; в – клетки на жлезата; Ж –сперматозоиди.

103. Способност да синтезират антитела притежават:

а – Т-лимфоцити; б – В-лимфоцити; в – Т- и В-лимфоцити; г – Т- и В-лимфоцити и макрофаги.

104. Ако мишките се оставят да дишат въздух, съдържащ кислородния изотоп O18, в молекулите ще се появят „маркирани“ кислородни атоми:

а – пируват; b – въглероден диоксид; в – ацетил-КоА; Ж – вода.

105. В генофонд с равни пропорции на доминиращи и рецесивни генотипове, абсолютната селекция срещу рецесивни фенотипове във всяко поколение ще доведе до:

а – незначителни разлики в дела на генотипите; b – намаляване на дела на рецесивните генотипове; в – изчезване на рецесивни генотипове; d – увеличаване на броя на хетерозиготите.

106. Кое от следните твърдения е неправилно?

a – фосфорилирането на ADP се извършва върху тилакоидната мембрана; б – АТФ се синтезира, когато протоните дифундират през АТФ синтетазата; c – АТФ се изразходва по време на тъмната фаза на фотосинтезата; Ж – NADPH и ATP се произвеждат във фотосистема II.

107. Кой ензим не се среща при хората?

а – ДНК полимераза; b – хексокиназа; V – хитиназа; d – АТФ синтетаза.

108. Премахването на тревопасните животни от естествената пасищна екосистема ще доведе до: 1) увеличаване на интензивността на конкуренцията на растенията; 2) намаляване на интензивността на конкуренцията на растенията; 3) увеличаване на разнообразието от растителни видове; 4) намаляване на разнообразието от растителни видове. Изберете верният отговор:

а – 1, 3; b –1, 4 ; c –2, 3; g – 2, 4.

109. Директният източник на енергия, който осигурява увеличаване на количеството АТФ в животинските митохондрии, е:

а – прехвърляне на фосфатни групи от продукти на разпадане на глюкоза към ADP; b – движение на водородни йони през специфична мембрана; в – разграждане на глюкозата до две молекули пирогроздена киселина; d – движение на електрони по електронтранспортната верига.

110. Семенни клетки, които съхраняват хранителни вещества за ембриона:

А – хаплоиден при голосеменните, триплоиден при покритосеменните; b – диплоиден при голосеменните, триплоиден при покритосеменните; в – диплоиден при голосеменните, диплоиден при покритосеменните; d – хаплоиден при голосеменните, диплоиден при покритосеменните.

111*. Два цилиндъра (C1 и C2) бяха изрязани от картофена грудка. Първият цилиндър (С1) се поставя в дестилирана вода за 1 час, а вторият цилиндър (С2) се поставя за същото време във физиологичен разтвор, чиято концентрация е равна на концентрацията на картофения сок. Обработените цилиндри ще бъдат ли със същия размер като първоначалните си размери?

А – Ts1 не отговаря, но Ts2 отговаря; b – за C1 не отговаря и за C2 не отговаря; c – за C1 съответства и за C2 съответства; d – за C1 отговаря, но за C2 не отговаря.

112. Клетките на надбъбречната кора произвеждат хормони, чиято структура е подобна на:

а – хемоглобин; b – холестерол; в – тирозин; d – адреналин.

113. Един от най-негативните резултати от прекомерната употреба на антибиотици е:

a – адаптиране на лекувания индивид към нарастващи концентрации на лекарството; b – стимулиране на производството на антитела; V – появата на бактериални щамове, устойчиви на антибиотици; d – повишена честота на мутации в тялото.

114. Основната роля на АТФ за възбудимостта на нервните клетки е:

а – инхибиране на движението на Na+ и K+ през мембраната; б – повишаване на акционния потенциал, когато той вече е формиран; в – деполяризация на мембраната; Ж – поддържане на потенциала за почивка.

115. Кой признак е характерен както за голосеменните, така и за покритосеменните?

а – споролистите се диференцират при плодника и близалцето; b – наличие на хаплоиден ендосперм и съдови тъкани с трахеиди; V – наличието на хетероспори и мъжки гамети без флагели; г – изогамия и ветрово опрашване.

116. Определен вид гъбички не могат да обработват нишесте в определена хранителна среда. Възможните причини за това явление могат да бъдат:

1) тази гъба не отделя амилаза;
2) амилазата не се образува в мицела на гъбата;
3) има някакво вещество, което пречи на обработката на нишестето;
4) само въглехидратите могат да служат като хранителни вещества за тази гъба.

Изберете верният отговор.

а – само 1 и 2; b – само 3 и 4; в – 1, 2, 3; г – 2, 3, 4.

117. Момчето е със синдром на Даун. Каква беше комбинацията от гамети по време на оплождането?

Набор от хромозоми в гамети:

1) (23+x);
2) (21+y);
3) (22+xx);
4) (22+y).

Изберете верният отговор:

а – 1 и 2; б – 1 и 3; в – 3 и 4.

118*. Под микроскоп се откриват средно до 50 дрождени клетки на единица площ. След 4 часа културата се разрежда 10 пъти и се приготвя нов препарат за микроскопия. Какво е средното време между клетъчните деления, ако под микроскопа се наблюдават средно 80 клетки на единица площ?

а – 1/4 час; b – 1/2 час; на – 1 час; g – 2 часа.

119. През колко мембрани трябва да преминат молекулите от вътрешното пространство на тилакоида на хлоропласта до митохондриалната матрица на същата клетка?

а – 3; б – 5; на 7; g – 9.

120. Веществата могат да се движат през мембрана срещу техните концентрационни градиенти, защото:

А – някои мембранни протеини са АТФ-зависими транспортери; b – някои мембранни протеини действат като канали, през които специфични молекули могат да навлязат в клетката; в – липидният бислой е пропусклив за множество малки молекули; d – липидният бислой е хидрофобен.

121. Кой от следните изрази е правилен за клетъчни РНК?

a – (G+C) = (A+U); b – (G+C) = (C+U); c – (G+C) = (A+G); Ж – нито едно от посочените.

122. Подходящ вектор за въвеждане на ДНК в генома на човешка клетка би бил:

a – Ti-плазмид; b – фаг; V – ретровирус; d – всичко по-горе.

123. Дивергенцията на хромозомите към клетъчните полюси по време на митозата включва:

а – микрофиламенти; b – микротубули; в – микротубули и микрофиламенти; d – междинни нишки.

124. Кои от следните характеристики са общи за влечугите, птиците и бозайниците?

а – наличие на зъби; б – наличие на диафрагма; в – артериалната кръв в сърцето е напълно отделена от венозната; Ж – метанефрични бъбреци.

125. Кои хормони повишават и кои намаляват нивата на кръвната захар?

126*. Механизмът на действие на флагелите при прокариоти и еукариоти:

а – същото: и двете са негъвкави и се „завинтват“ във водата като тирбушон; б – различен: флагелът на прокариотите е гъвкав и бие като камшик, камшикът на еукариотите е негъвкав и се върти като тирбушон; в – същото: и двете са гъвкави и бият като камшик; Ж – различен: камшикът на еукариотите е гъвкав и бие като камшик, докато камшикът на прокариотите е твърд и се върти като тирбушон.

127. ДНК полимеразата може да добави нова база:

А – до 3" края на нарастващата верига; b – j 5 " - край на растящата верига; в – към двата края на растящата верига; d – вграждането му в средата на растящата верига.

128. Пространство между ядрените мембрани:

А – свързан с кухината на ендоплазмения ретикулум; b – свързан с кухината на апарата на Голджи; в – свързан с външното, извънклетъчното пространство; g - не е свързан с нищо

129. Какво се случва в ядрото:

а – синтез на рибозомни протеини и сглобяване на рибозомни субединици; b – синтез на r-RNA, рибозомни протеини и сглобяване на рибозомни субединици; c – синтез на r-RNA и рибозомни протеини; Ж – rRNA синтез и сглобяване на рибозомни субединици.

Следва продължение

Биомедицинско значение

Не е изненадващо, че срещаме ензими в много области на биомедицинските науки. Много заболявания (вродени метаболитни нарушения) се определят от генетично определени нарушения на ензимния синтез. Когато клетките са увредени (причинени например от липса на кръвоснабдяване или възпаление), някои ензими навлизат в кръвната плазма. Измерването на активността на такива ензими обикновено се използва за диагностициране на много общи заболявания. Диагностичната ензимология е клон на медицината, който използва ензими за диагностициране на заболявания и проследяване на резултатите от лечението. В терапията се използват и ензими.

Класификация на ензимите и техните свойства

Ензимите са сложни протеини, чиято основа се състои от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Оригиналните аминокиселини се образуват от други протеини или се синтезират наново. Винаги трябва да има запас от свободни аминокиселини в клетките, в противен случай няма да се получи протеинов синтез.

Ензимите са протеинови катализатори за биохимични реакции, повечето от които биха протекли изключително бавно в отсъствието на ензими. За разлика от други химични катализатори (H - , OH - , метални йони и др.), всеки ензим е способен да катализира само много малък брой реакции, често само една. По този начин ензимите имат строга специфичност. Те инициират, ускоряват и завършват метаболитните процеси.

Специфична ензимна връзка с молекулите осигурява протичането на биохимични процеси като синтез, добавяне, разпадане, трансформация и дублиране на органични молекули. Например храносмилателните ензими разграждат големи органични молекули на по-малки части за по-нататъшен метаболизъм и усвояване в кръвта. Други ензими са отговорни за функцията на дихателната и репродуктивната система, за зрителното и слухово възприемане на света, за съхранението и реализацията на енергията на целия организъм.

Името на ензимите зависи от реакцията, която катализират. Например ензими, които хидролизират нишестето (atu1it),- амилаза; мазнини (липо) - липази; ензими, които подпомагат окисляването - оксидази и др. Много ензими имат каталитичен ефект върху субстрати 1 само в присъствието на специфично органично съединение - коензим. Коензимите допринасят за работата на самите ензими и протичането на по-сложни биохимични процеси.

Както бе споменато по-горе, ензимната активност има специфичен характер. Всеки ензим изпълнява своя собствена функция и то само на определено място. Функцията на ензима се определя от подреждането на неговите аминокиселини и разпределението на енергията на всеки компонент на ензима. Например функцията на нервната система се определя от провеждането на нервен електрически импулс от една клетка към друга чрез прехвърляне на заряд чрез органични съединения, включително ензими. Мускулната контракция, секреторните функции на жлезите, регулирането на температурата и дори процесът на мислене зависят от енергията на органичните съединения. И най-важните съединения, които гарантират това, са ензимите.

Многобройни лабораторни експерименти показват, че създаването на изкуствен живот в епруветка е възможно, но е практически невъзможно да се поддържа без функционирането на естествено синтезирани ензими.

Ефектът на ензимите върху човешкото тяло

Ензимите използват различни вещества, за да създадат нашето тяло. Но те могат не само да създават, но и да разрушават вече изграденото. Ензимите са жизненоважната работна сила на нашето тяло. Неговите жизнени функции, включително зачеването, формирането и поддържането на здравето, зависят от работата на ензимите.

Оригиналните протеини, въглехидрати и мазнини получаваме от храната. Но за тяхната обработка и усвояване са необходими храносмилателни ензими, които ги разграждат до прости съединения и улесняват усвояването на основните витамини, микроелементи и други хранителни или лечебни вещества.

За да поддържа здравето си, човешкото тяло се нуждае от около 90 различни хранителни вещества всеки ден.Тези хранителни вещества включват 60 микроелемента, 16 витамина, 12 аминокиселини и три незаменими мастни киселини. Но това далеч не е пълен списък на необходимите връзки,

Недостигът на витамини и микроелементи води до пагубни последици за целия организъм. Тялото също няма да получи много жизненоважни съединения, ако храната не се смила и абсорбира правилно.

В световната история са записани редица документи, които разказват за хора, живели до 120 или повече години. Днес в лабораторни условия учените могат да поддържат клетките живи и здрави за неопределено време. Всичко зависи от доставката на хранителни вещества и работата на ензимите. Може би човек може да живее доста дълго време, но по все още неизвестна причина продължителността на живота на хората е сравнително кратка. Възможно ли е такава причина да е нарушение на функционирането на ензимите и съответно усвояването на необходимите вещества?

Зависимост на здравето от качеството на храната

За хората основният източник на енергия и органични съединения е храната. Тя трябва да съдържа определен набор от хранителни вещества. Замърсяването на околната среда с токсични и опасни вещества, общото изчерпване на почвата и използването на химически торове не позволяват отглеждането на питателна храна. Това се отразява негативно както на всеки човек, така и на цивилизацията като цяло. По целия свят има заболявания, свързани с липса на микроелементи и жизненоважни съединения. Възможностите на ензимите за възстановяване на нарушената обмяна на веществата не са неограничени.

Силната ултравиолетова светлина, радиацията, активните химикали и много други съединения могат да променят структурата на ДНК. Това води до промяна в свойствата на ензимите и в резултат на това те не могат да функционират нормално: те не предпазват от свободни радикали, чужди организми и болести.

Когато процесът на липидна пероксидация е нарушен, се образуват свободни радикали. Те пречат на всички биохимични реакции, протичащи в клетките, и разрушават много молекули. Причината за образуването на свободни радикали в клетките е свободният кислород, който окислява липидите. Антиоксидантите защитават тялото от свободните радикали.

Най-известните естествени антиоксиданти са витамин Е (токоферол), водоразтворими урати, селен, витамини А, С и прекурсора на витамин А (бета-каротин). Пропил галат, бутилиран хидроксианизол и хидрокситолуен също понякога се добавят към храните.

Антиоксидантите подобряват кръвообращението, потискат възпалителните процеси, насърчават активирането на колагена, който поддържа мускулния тонус и придава на кожата гъвкавост и еластичност.

Обработката на храната разрушава ензимите

Най-вреден за организма е постоянният дефицит на ензими, доставяни с храната. Това е така, защото по-голямата част от нашата храна се състои от варени и преработени храни.

Готвенето на храна при 118°C унищожава напълно всички живи ензими. Те също не се съдържат в полуфабрикатите. Готвенето на храната не запазва хранителните вещества. Пастьоризацията, стерилизацията, многократното размразяване и замразяване и микровълновата обработка инактивират ензимите, разрушавайки и променяйки тяхната структура.

Пример от близкото минало. Първоначално храната на ескимосите се състоеше главно от сурова риба, сурово месо, съдържащо много протеини, и китова мас. В продължение на много векове те са яли сурова храна и не са им липсвали хранителни вещества. Почти никога не са боледували. Но съвременните ескимоси са се приспособили към нов начин на живот и сега ядат храна, която е преминала кулинарна обработка. Те започнаха да регистрират по-често повишено кръвно налягане, високи нива на холестерол в кръвта, заболявания на сърдечно-съдовата система, отлагане на камъни в бъбреците и други заболявания на съвременните хора.

На нашата планета само хората и техните домашни животни консумират готвена храна. Всички диви животни ядат сурова храна и може би затова не са податливи на болести, които са присъщи на хората.

Ензимната недостатъчност е причина за много заболявания

Под ръководството на д-р Франсис Потъргер в продължение на 10 години се провеждат независими изследвания за ефектите на преработената храна върху тялото на котката. В експериментите са участвали 900 животни. Половината от котките са били хранени само с прясно месо и мляко, половината - с варено месо и варено мляко. Животните, хранени само със сурова храна, бяха здрави, не боледуваха и всеки път раждаха здрави котенца.

Котките от другата група боледуват по-често. Техните котенца от първо поколение бяха апатични и летаргични. Те развиват алергии, по-често боледуват от инфекциозни заболявания, имат бъбречно заболяване, дисфункция на щитовидната жлеза и сърдечно-съдовата система. Венците ме боляха известно време.

Котенцата от всяко следващо поколение от котки, които ядат варена храна, се разболяват много по-често. Повечето котки от трето поколение не могат да дадат нормално потомство.

Независимо от разликите във видовете, било то човек, куче или котка, яденето на преработена храна без живи ензими поставя допълнителен стрес върху тялото. За процеса на храносмилане той трябва активно да произвежда ензими, за да компенсира дефицита им в храната. Разсеян от процеса на синтез на допълнителни ензими, тялото не произвежда други вещества, от които се нуждае.

Днес много лекари отбелязват при деца началния стадий на артрит, диабет и други заболявания, които преди няколко години бяха регистрирани само при хора на възраст 50-60 години.

Първите признаци на ензимен дефицит могат да включват киселини, метеоризъм и оригване. Тогава може да се появят главоболие, стомашни спазми, диария, запек, хронично затлъстяване и инфекция на стомашно-чревния тракт. Тези симптоми стават все по-чести при съвременните хора и мнозина смятат, че това е нормално. Те обаче са индикатори, че тялото не може активно да преработва храната.

Поради нарушаване на храносмилателния процес могат да възникнат заболявания на стомашно-чревния тракт, черния дроб, панкреаса, жлъчния мехур и др.

Заболяванията на храносмилателната система са една от основните причини за хоспитализация на хората. Значителни суми се харчат за операции и лечение в болници. Храносмилателните оплаквания са една от основните причини за издаване на болнични листове както на възрастни, така и на ученици.

Яденето на храни без ензими влияе отрицателно на всяка стъпка от храносмилателния процес: директно храносмилане, усвояване, асимилация и отделяне. Нормалният процес на храносмилане показва балансирана диета.

Анатомичните дисекции показват, че тези, които постоянно ядат преработена храна, имат увеличен панкреас, който е на ръба на пълното унищожение. При такова хранене панкреасът трябва интензивно да произвежда храносмилателни ензими всеки ден през целия живот.

Постепенното износване на панкреаса и други храносмилателни органи не допринася за нормалното им функциониране и съответно не се осъществява усвояването на необходимите хранителни вещества. Това води до различни заболявания както на храносмилателните, така и на други органи.

Кръв под микроскоп

Много ензими работят като „чистачи“, като разграждат вредните вещества, отстраняват ги от тялото и предотвратяват абсорбирането им в кръвта.

Левкоцитните ензими помагат за унищожаването на чужди организми и болестотворни вещества в кръвта. По време на заболяване или развитие на инфекция, левкоцитите засилват своята активност.

Беше отбелязано, че през първия половин час след ядене на готвена храна броят на левкоцитите в кръвта рязко се увеличава. Това показва, че по време на хранене имунната система е в постоянно напрежение. При суровоядство такова увеличение на броя на левкоцитите не се наблюдава.

Молекулите на лошо смилаеми протеини и мазнини лесно се абсорбират в кръвта, но по-нататъшното им вътреклетъчно асимилиране не се извършва поради големия размер на тези молекули. Такива полуразградени молекули се наричат ​​„мобилен имунен комплекс“.

Микроскоп с тъмно поле често се използва за цялостно изследване на кръвта. Той е способен да увеличи 15 000 пъти и да покаже ясна картина на „мобилния имунен комплекс“.

Чрез микроскоп с тъмно поле ясно се виждат разликите в кръвта на здрав и болен човек. При болен човек червените кръвни клетки (еритроцити) се слепват, което води до намалена повърхност и намалено съдържание на кислород. Това може да доведе до хронична умора, мигрена и лошо кръвообращение.

Отлагания от холестерол и кристали на пикочна киселина могат да се видят по стените на кръвоносните съдове. Значително количество такива отлагания може да доведе до заболявания на сърдечно-съдовата система, артрит и подагра. Образуването на плаки от неразградени мазнини по стените на кръвоносните съдове може да предизвика развитие на атеросклероза.

Под микроскоп можете да видите щетите, причинени от свободните радикали. Необходими са много усилия на левкоцитите, за да разградят „мобилния имунен комплекс“ и да защитят тялото от въздействието на други токсични вещества. В резултат на това органите, тъканите и ендокринните жлези са лишени от ензимите, необходими за нормалното им функциониране.

Някои заболявания, свързани с ензимен дефицит

Изследванията показват, че много хора в Европа и Америка са с наднормено тегло. Средната човешка диета се състои от много готвени храни с високо съдържание на мазнини и захар и ниско съдържание на фибри и ензими. Има една стара поговорка в Америка за мазнините: "Веднъж добър на устните, добър на бедрата за цял живот."

Излишните мазнини в храната водят до много заболявания и съкращават продължителността на живота. Установено е, че мазнините, преминали термична обработка, не съдържат ензими. Но консумацията на мазнини е от съществено значение, защото мазнините са един от най-мощните източници на енергия и са необходими за усвояването на мастноразтворимите витамини.

Един от основните начини за нормализиране на теглото може да бъде компенсирането на ензимния дефицит. д-р Д. Галтън)