Жизнь большого города нельзя себе представить без регулировщиков уличного движения. Но никакой большой современный город не может сравниться с многоклеточным живым организмом по сложности и разнообразию протекающих в нем процессов. И, конечно, природа позаботилась о регулировщиках. При всем уважении к товарищам из ОРУДа мы вынуждены сказать, что задачи, которые ставит и разрешает природа, явно невыполнимы для них. Задача регулировать такие основные процессы жизнедеятельности, как синтез белков и нуклеиновых кислот, передача наследственных признаков, рост организмов, обмен веществ в них, старение и т. д., да еще автоматическая саморегуляция, возложена на химические вещества, которые носят название биологических регуляторов. Химическая природа большинства из них уже разгадана. Но роль, которую они выполняют в нашем теле, за последние годы раскрылась с таких неожиданных сторон, что, пожалуй, можно говорить о своего рода революции в науке о жизни.

Присмотримся же к биорегуляторам - они стоят этого. Мы ограничимся тремя группами - витаминами, гормонами и ферментами. Кроме биорегуляторов, среди которых ведущую роль играют гормоны, в нашем организме существуют еще другие виды регуляции. Самая главная из них - нервная, которая осуществляется корой (и подкоркой) головного мозга. Выражается она в том, что ход реакций обмена веществ зависит от состояния центральной нервной системы. Это чрезвычайно важный вид регуляции, но и здесь в основе лежат химические процессы.

Условимся под термином "регуляция" понимать изменение скорости - ускорение или замедление - любой биохимической реакции, протекающей в клетках нашего организма. И тут упомянем еще один интереснейший вид саморегуляции - автоматическую регуляцию, в основе которой лежит принцип обратной связи, заключающейся в том, что концентрация вещества в клетке дает сигнал к пуску регулирующих процессов.

С конкретными примерами саморегуляции мы встретимся в дальнейшем.

На какое-либо внезапно возникшее воздействие обмен веществ в клетке отвечает срочной регуляцией без существенной перестройки своих механизмов и резервов. Но вот мы выезжаем в горы и остаемся там на длительное время. В этих условиях клетки нашего тела перестраиваются основательным образом, синтезируют новые белки и другие вещества и т. д. Такую регуляцию можно назвать длительной: она служит для приспособления нашего организма к новым для него условиям.

Когда группа туристов совершает переход, общая скорость его явно зависит от самого медленного участника группы. Так и в клетке самая медленная биохимическая реакция ограничивает скорость всего цикла связанных с ней реакций. Это тоже своеобразный вид регуляции.

И тут, пожалуй, уместно обратиться к молекулярной биологии - науке, бурно развивающейся в последние годы и занимающейся изучением всего живого на молекулярном уровне, другими словами, изучающей реакции между молекулами в живом организме. Чем отличаются реакции в живом организме от подобных реакций в неживой природе?

На это, несколько упрощая, можно кратко ответить: скоростью реакций, катализируемых специальными ускорителями - ферментами, и упорядоченностью, потому что в неживой природе реакции протекают на основе сталкивания беспорядочно рассеянных в пространстве молекул. В простейшей же представительнице живого мира - клетке - молекулы пространственно закреплены на матрице, а это обеспечивает не только строго определенное направление химической реакции, но и необычайную скорость таких реакций,

Обмен веществ в простейшем одноклеточном организме регулируется путем изменения скорости ферментативных реакций. Такая клетка может существовать, приспосабливаясь, т. е. адаптируясь, к условиям внешней среды. Она адаптируется, мобилизуя по мере надобности свои ферменты, часть которых при обычных условиях, вероятно, находится в резерве.

Но наш организм состоит из триллионов клеток, неспособных к самостоятельному существованию. Их объединяет одно качество: все они участвуют в общем обмене веществ, в котором скорость ферментативных реакций регулирует центральная нервная система. Она осуществляет это в тесном контакте с железами внутренней секреции и их гормонами.

Мы уже говорили выше о процессах, идущих в организме при помощи ферментов. Один из самых мощных механизмов регулирования, используемых центральной нервной системой, - нервные импульсы, постоянно поступающие в ткани нашего тела. Они обеспечивают упорядоченный (т. е. матричный) синтез белков, в частности белков-ферментов, поддерживают химическую организацию клеток и их способность воспринимать "указания" главного регулятора.

Итак, катализаторы-ферменты ускоряют (или замедляют) ход уже начавшейся химической реакции. Впрочем, по мнению некоторых ученых, ферменты обладают способностью и начинать эти реакции. Очень важно также то, что фермент настолько повышает скорость какой-либо одной реакции, что она идет по определенному пути. Другими словами, фермент препятствует побочным реакциям и определяет направление, по которому идет главная химическая реакция. Это очень важное свойство ферментов, о котором еще будет идти речь ниже. В настоящее время термины "фермент" и "энзим" используются как однозначные, так как установлено, что никаких различий между внутриклеточными и внеклеточными ферментами нет. Это дало возможность внести определенный порядок в наименование многочисленных ферментов, известных в настоящее время. Биохимики стараются в названии фермента отразить механизм его действия. Мы воздержались от этого, поскольку, например, вместо "алкоголь-дегидрогеназа" пришлось бы привести название: "алкоголь-никотинамид-аденин-динуклеотид-трансгидрогеназа" * , что, конечно, сделало бы невозможным популярное изложение. Ограничимся указанием, что Международный союз биохимиков принял следующее подразделение ферментов на шесть классов: 1) оксидоредуктазы, катализирующие процессы биологического окисления; 2) трансферазы, переносящие группы атомов; 3) гидролазы, катализирующие расщепление с приспособлением воды; 4) лиазы, отщепляющие (или присоединяющие) различные группы без участия воды; 5) изомеразы, превращающие одно в другое сходные ("изомерные") соединения, и 6) лигазы, связывающие друг с другом две молекулы при разрыве связи в некоторых соединениях фосфорной кислоты.

* (Обычно ферменту дают название, добавляя окончание "аза" к латинскому корню слова, обозначающего вещество, на которое действует фермент, либо к названию процесса, который катализируется данным ферментом. Наряду с этим пока еще есть много ферментов с произвольными исторически сложившимися и устоявшимися названиями. )

1. Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Эта большая группа ферментов, присутствующих во всех тканях, включает несколько подгрупп:

а) дегидрогеназы - ферменты, катализирующие окисление вещества путем переноса водорода с одного субстрата на другой. В зависимости от субстрата, окисление которого катализирует данная дегидрогеназа, она и получает свое полное наименование. Например, алкогольдегидрогеназа, глицерофосфатдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа (окисляющая молочную кислоту), глютаматдегидрогеназа и т. д.

Акцептором водорода (т. е. веществом, принимающим водород) в реакциях, катализируемых этими ферментами, служат НАД и НАДФ. Существует также ряд дегидрогеназ, участвующих в транспорте электронов от восстановленных форм никотинамиддинуклеотидов по системе цитохромов, например НАД·Н 2 -цитохром с-оксидоредуктаза, НАД·Н 2 -цитохром-в-5-оксидоредуктаза и др.;

б) оксидазы - ферменты, переносящие водород с окисляемого субстрата на кислород. Среди них следует указать оксидазу аминокислот, моноаминооксидазу, пиридок-сальаминооксидазу, цитохромоксидазу, а также ферменты, катализирующие транспорт водорода от субстрата на перекись водорода - пероксидазу - и разлагающие перекись водорода с образованием кислорода и воды - каталазу.

2. Трансферазы - обширная группа ферментов, ускоряющих перенос атомов или групп атомов и радикалов одного субстрата на другой. Она может быть разделена па следующие подгруппы:

а) метилтрансферазы - ферменты, переносящие метильную группу - СН 3 . К числу их относятся никотинамидметилтраисфераза, сериноксиметилтрансфераза и др.;

б) ацилтрансферазы - ферменты, переносящие кислотный остаток. Примерами ферментов этой подгруппы могут служить холинацетилтрансфераза, ацетил-КоА-ацилтрансфераза и др.;

в) гликозилтрансферазы - ферменты, переносящие остаток моносахарида - гликозил. К числу этих ферментов относится фосфорилаза, переносящая остаток глюкозы от молекулы гликогена на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата, фосфорибозилтрансфераза, аденозилфосфорилаза и другие ферменты;

г) амипотрансферазы - ферменты, переносящие аминогруппу с аминокислот на кетокислоты. Важнейшими из них являются: аспарттаминотрансфераза, аланинаминотрансфераза, тирозинаминотрансфераза;

д) фосфотрансферазы - ферменты, переносящие остаток фосфорной кислоты, как правило, с фосфоросодержащих соединений на нуклеотидфосфаты. В эту обширную подгруппу ферментов входят: гексокиназа, фруктокиназа и фосфофруктокиназа, переносящие фосфатный остаток с аденозинтрифосфорной кислоты соответственно на глюкозу, фруктозу или фруктозо-6-фосфат; креатинкиназа, катализирующая обратимый перенос фосфатного остатка с креатинфосфата на аденозиндифосфорную кислоту; пируваткиназа, переносящая фосфатный остаток с фосфоенолпировиноградной кислоты на аденозиндифосфорную кислоту, и многие другие ферменты;

е) сульфидтрансферазы - ферменты, переносящие группы с атомом серы. Например, оксалат-КоА-трансфераза, КоА-трансфераза-кетокислот;

ж) амидинтрансферазы - ферменты, переносящие амидиновую группу -CNH 2 = H. К ним относится, например, аргининглицинамидинтрансфераза, переносящая амидиновую группу с аргинина на глицин при синтезе креатина.

3. Гидролазы - ферменты, катализирующие при участии воды расщепление сложных органических соединений (белков, жиров, липоидов, полисахаридов) по месту эфирной или пептидной связи. Эта большая группа ферментов, присутствующих в различных тканях, в зависимости от природы гидролизуемого субстрата может быть разделена на несколько подгрупп:

а) эстеразы - ферменты, катализирующие гидролиз сложных эфиров (жиров, фосфатидов и др.). К ним относятся такие ферменты, как гидролизующая жиры липаза, фосфолипаза А, ацетилхолинэстераза, холинэстераза и др.;

б) гидролазы фосфомоно-и-диэфиров - ферменты, катализирующие отщепление фосфорной кислоты от различных соединений (нуклеотидов и нуклеиновых кислот, фосфорных эфиров углеводов). Важнейшими из них являются: щелочная фосфатаза, кислая фосфатаза, глюкозо-6-фосфатаза, глюкозо-1-фосфатаза, фосфодиэстераза, дезоксирибонуклеаза;

в) глюкозидазы - ферменты, участвующие в гидролизе глюкозидов ди-, три- и полисахаридов (гликогена, крахмала, сахарозы, мальтозы и др.). К ним относится амилаза, галактозидаза, нуклеозидаза и другие ферменты;

г) пептидгидролазы - ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление белков и полипептидов по месту пептидной связи. К ним относятся аминопептидаза, карбоксипептидаза, пепсин, трипсин, хпмотрипсин, энтеропептидаза, катепсин и т. д.;

д) амидазы - ферменты, катализирующие гидролитическое отщепление аминогруппы от амидов, пуринов, нуклеотидов и других соединений. К ним принадлежат аспарагиназа, глютаминаза, адениндезаминаза, АМФ-дезаминаза, гидролитически отщепляющие аминогруппы от амидов аспарагиновой и глютаминовой кислот, от аденина и аденозинмонофосфорной кислоты; уреаза, разлагающая мочевину на СО2 и две молекулы NH3, и другие ферменты;

е) полифосфатазы - ферменты, гидролизующие фосфоангидридные связи. Важнейшие среди них: аденозинтрифосфатаза, нуклеотид-пирофосфатаза, неорганическая пирофосфатаза.

4. Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата негидролитическим путем ту или иную группу или расщепляющие углеродную цепь. К ним относятся, например, пируватдекарбоксилаза, ферменты, декарбоксилирующие карбоновые кислоты, альдолаза, расщепляющая фруктозо-1-6-дифосфат на две фосфотриазы, и др.

5. Изомеразы - ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного перемещения различных групп. К этим ферментам относятся глюкозофосфат-изомераза, триозофосфат-изомераза, фосфоглицерат-мутаза.

6. Лигазы, или синтетазы, - ферменты, катализирующие реакции биосинтеза за счет энергии АТФ или других нуклеотидтрифосфатов. Сюда относятся ферменты, синтезирующие ди- и полисахариды, жиры и липоиды, белки, нуклеиновые кислоты, а также ряд промежуточных продуктов обмена веществ - соединение аминокислот с т-РНК, остатков жирных кислот (ацилов) с коэнзимом А и т. п.

Ферменты с одинаковым типом функциональной активности, т. е. катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся белковым компонентом, получили название изоферментов. Они различаются между собой аминокислотным составом, адсорбционными, иммунохимическими и кинетическими свойствами, термостабильностью, оптимумом рН и другими особенностями. В организме человека и животных выявлено много ферментов, состоящих из изоферментов. Среди них следует назвать лактатдегидрогеназу, глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназу, малатдегидрогеназу, креатинкиназу, фосфатазу, амилазу, гексокиназу. Так изучено пять изоферментов лактатдегидрогеназы, различающихся по чередованию полипептидных цепей. Белковая молекула этих изоферментов состоит из четырех полипептидных цепей, которые могут быть двух видов - Н и М ("Н" - начальная буква в слове heart, "М" - в слове muscle). В сердечной мышце лактатдегидрогеназа построена из четырех полипептидных цепей вида Н, т. е. ее молекула состоит из H 4 . В скелетной мышце фермент состоит только из полипептидных цепей вида М, т. е. М 4 . В других органах молекулы лактатдегид-рогеназы различаются соотношением этих полипептидных цепей: H 3 , М, Н 2 , М 2 , Н, М 3 * .

* (Для некоторых изоферментов удалось доказать наличие различий в первичной и во вторичной структуре. )

Для выявления изоферментов с большим успехом применяют метод электрофореза экстракта ткани или сыворотки крови. В силу различий в величине заряда белковых молекул отдельные изоферменты передвигаются в электрическом поле с разной скоростью и могут быть отделены друг от друга.

Присутствие в отдельных органах специфических изоферментов имеет важное диагностическое значение и используется в клинической биохимии для выявления патологических процессов. Повышение уровня отдельных изоферментов или изменение ферментного спектра в крови является настолько специфическим, что может служить решающим подтверждением клинического диагноза.

Специфичность ферментов - явление весьма примечательное. Пожалуй, самое удивительное - специфичность действия ферментов, осуществляющих синтез белков.

Говоря о белках и нуклеиновых кислотах, мы упоминали об этом синтезе. Но здесь необходимо подчеркнуть необычайную способность участвующих в синтезе ферментов узнавать одну аминокислоту среди двух десятков прочих. Более того, они могут распознавать соответствующую РНК по меньшей мере среди 20 ее разновидностей.

Одно из важнейших достижений последних лет - выяснение того обстоятельства, что специфичность ферментных белков зависит от порядка чередования в них аминокислот, из которых складывается пептидная цепь. Таким образом удалось установить, что не только молекула фермента рибонуклеазы состоит из 124 аминокислотных остатков, образующих одну пептидную цепь, но и выяснить, какие именно аминокислоты образуют эту цепь и в какой последовательности чередуются друг с другом.

Удалось также выяснить, что специфичность фермента зависит не только от того, как расположены аминокислоты в его молекуле. В каждом ферменте имеется своего рода активный центр - небольшой участок пептидной цепи с характерным для него порядком чередования аминокислот. Можно расколоть молекулу фермента, отбить от нее осколок, сохранить всю специфичность действия фермента. Такие опыты пока еще не удалось осуществить в больших масштабах, но главное сделано: снята завеса с явления непонятной до того разборчивости биологических катализаторов, делавших их загадочными веществами.

В активном центре фермента имеется участок, контуры которого соответствуют очертаниям молекул субстрата, или, как говорят, комплементарен им. Такой участок называют контактной площадкой фермента. В процессе образования комплекса фермент - субстрат очертания их молекул могут изменяться, как бы приспосабливаясь друг к другу (рис. 28).

Не надо думать, что в молекуле фермента "работает" только небольшой ее кусочек - активный центр. К этому вопросу мы еще вернемся несколько ниже. Отметим пока, что активный центр вызывает изменения определенного вещества - субстрата.

С помощью рентгена удалось даже сфотографировать процесс работы некоторых ферментов. Оказалось, что половинки молекулы как бы охватывают субстрат с обеих сторон.

Кроме активного центра в молекуле фермента имеется уязвимое место - химическая группировка, которую могут блокировать самые разнообразные вещества, не имеющие никакого родства с субстратом, на который действует активный центр. Блокируя эту группировку -- ученые называют ее "аллостерической" * . вещества могут воздействовать на общее строение белковой молекулы - ее конформацию - и тем самым регулировать деятельность активного центра, т. е. основную работу фермента. Самое интересное здесь в том, что среди таких веществ встречаются гормоны - возбудители и регуляторы деятельности важнейших органов нашего тела.

* (Аллостерический - структурно не связанный. Вещества, которые по своей структуре отличаются от субстрата и могут регулировать активность фермента, называют аллостерическими эффекторами (исполнителями). )

Если это так, то мы находимся на подступах к переводу на язык химических понятий (другими словами, к полной расшифровке) таких функций нашего тела, как рост и созревание, половое развитие и размножение, и многих других процессов, которыми ведают гормоны. А отсюда "два шага" до искусственного воссоздания этих процессов.

Аллостерия - прекрасный пример того, как замечательно отрегулировали химические процессы в нашем теле (да и во всей живой природе) ферменты, катализирующие химические превращения субстрата. Назовем его живой системой. Получается, что работа регулируемой живой системы зависит от результатов ее же собственной деятельности. Предположим, что живая система состоит из целого ряда химических реакций, каждая из которых катализируется особым ферментом. Конечный продукт не имеет ничего общего с начальным субстратом, но он может блокировать действие начального фермента, катализирующего первую реакцию в цепи данной живой системы.

Как назвать это явление? На это может ответить и школьник - обратной связью. Да, именно той обратной связью, которая лежит в основе простого способа регуляции любой машины.

Ферментные белки - обычные органические соединения, специфичность действий которых зависит от особенностей их химического строения и пространственного расположения (структуры).

Нет правил без исключения. И высокая специфичность биологических катализаторов требует оговорки. Дело в том, что известны случаи, когда один и тот же фермент действует на несколько различных химических субстратов. Такие ферменты встречаются в пищеварительном тракте. Это и понятно. Пища содержит столько разнообразных веществ, что ферментам тут уже не до разборчивости - только успевай справляться со всеми! Но такие примеры сравнительно редки, и избирательность действия ферментов остается пока наиболее характерным их свойством * . Подчеркнем слово "пока". Дело в том, что в последние годы ученые получили довольно неожиданные данные, несколько поколебавшие уверенность в обязательной специфичности действия ферментов.

* (В живых организмах (в том числе и у человека) встречаются ферменты, которые могут действовать на вещества, совершенно не встречающиеся в природе. К таким веществам можно отнести многие лекарственные вещества и яды. Весьма вероятно, что устойчивость болезнетворных микробов к таким лекарственным веществам объясняется тем, что микроорганизмы вырабатывают специальные ферменты, разрушающие эти лекарственные вещества. )

Со специфичностью действия ферментов хорошо согласуется еще одно обстоятельство. Оказывается, активность фермента можно повышать или, напротив, угнетать, подавлять и даже парализовать действием некоторых химических веществ, часто очень простых по составу. Такие активаторы и парализаторы действия ферментов - их называют ингибиторами - могут быть очень специфичными. Так, например, соль сильной кислоты резко повышает активность фермента папаина, но совершенно парализует действие дыхательного фермента.

Подобные явления играют большую роль в живом организме. Дело в том, что многие ферменты содержатся в тканях и клетках организма в совершенно неактивном состоянии, но в определенных условиях становятся активными.

Это впервые показали и И. П. Павлов и его ученики на примере ферментов пищеварения.

В здоровых железах желудка нет готового активного пепсина, а имеется недеятельный пропепсин - пепсиноген. Под влиянием нервной деятельности железы выделяют в полость желудка этот неактивный профермент, который под действием соляной кислоты желудочного сока тут же превращается в пепсин. Образовавшийся пепсин помогает соляной кислоте превращать пепсиноген в пепсин. Так происходит активирование фермента. Здесь роль активатора играет хорошо всем известная соляная кислота. Эта ее роль очень важна для нормального пищеварения в желудке.

Иногда активаторы ферментов еще проще по составу, чем соляная кислота. В некоторых случаях для проявления действия фермента достаточно присутствия небольших количеств кальция, марганца, кобальта. Амилаза, например, активируется в присутствии хлоридов. В других случаях для активирования фермента клетки нашего тела вырабатывают очень сложные по составу белковые вещества. Фактически такой активатор является ферментом фермента, так как катализирует действие его недеятельной формы. Так, например, трипсин, расщепляющий в кишечнике белки, существует в клетках в виде неактивного трипсиногена, который активируется действием энтерокиназы.

Как представить себе сущность активации? В ряде случаев удалось установить, что возникновение активности зависит от первичной структуры белка. Возьмем тот же трипсиноген. Он неактивен. Но вот от его полипептидной цепочки (первичной структуры) отщепляется отрезок, состоящий из шести остатков аминокислот. И сразу же проявляется ферментативная активность - трипсиноген становится настоящим трипсином. Чем это можно объяснить? Оказывается, что после "ампутации" первичной структуры, соответствующий участок полипептидной цепочки начинает закручиваться в спираль, в результате чего и появляется ферментативная активность. Следовательно, первичная структура "знает", как образовать активный центр в "полноценном" белке-ферменте, и свое знание (информацию) автоматически передает вторичной и третичной структуре белка-фермента. Теперь понятно, что природа не так расточительна, как это казалось лет десять назад. Ученые тогда недоумевали: если активен только кусочек молекулы фермента, то чему служит вся остальная ее часть? Не лишняя ли она? Оказывается нет.

Для осуществления синтеза определенного белка-фермента необходима вся его полноценная молекула, так как в ней заключена информация, необходимая для правильного построения новой молекулы с характерными для нее активными центрами.

Интересно, что нередко активация профермента осуществляется образующимся из него ферментом. Скорость такого аутокаталического (самоускоряющего) процесса сильно увеличивается.

Действие активаторов и ингибиторов играет большую роль в регулировании ферментативных реакций в протоплазме клетки * . Наряду с этим активность ферментов в живой клетке регулируется и другим путем. Было установлено, что ферменты могут связываться с другими белками и снова освобождаться из таких соединений. Связываясь, ферменты теряют свою активность ** , освобождаясь, - восстанавливают ее. А так как протоплазма клетки состоит из белков, то регулирование деятельности ферментов во многом зависит от способности их оседать на белковых частичках протоплазмы и освобождаться от них.

* (Деятельность многочисленных ингибиторов, содержащихся в живой клетке, очень часто полезна для организма. Они как бы задерживают фермент и снова выпускают его в определенное время и в определенном направлении, способствуя общей регуляции химизма. )

** (Обычно ингибитор по своим очертаниям похож на субстрат и может, как бы обманывая фермент, конкурировать с этим субстратом, временно захватывать контактную площадку, замедляя таким образом течение ферментативной реакции. Такие ингибиторы называют конкурентными. Встречаются и неконкурентные ингибиторы, которые так прочно захватывают контактную площадку, что фермент окончательно выходит из строя. Недавно показано, что ингибитор трипсина образует комплекс с частью молекул фермента, которая состоит из 50 аминокислотных остатков и остатка аминокислоты серина, входящей в активный центр трипсина. Новейшие исследования показывают, что в составе изоферментов могут быть существенные отличия. Указывается также на возможность существования "конформеров", т. е. форм фермента, обладающих одинаковой первичной структурой и отличающихся только по конформации молекулы. )

Очевидно, многие ферменты в живой клетке находятся в виде проферментов. Иначе нельзя было бы понять, каким образом "волки и овцы" - фермент и субстрат, на который он должен действовать, - мирно уживаются друг с другом в живой клетке. Так, например, в любой растительной клетке нетрудно обнаружить крахмал и рядом с ним амилазу - фермент, который расщепляет крахмал. В этом играет роль способ активации ферментов. Кроме того, часть полипептидной цепочки профермента может держать активный фермент "на привязи", а отрываясь, выпускать его "на волю". Так происходит, например, образование активного пепсина из пепсиногена. Возможно также, что между ферментом и субстратом в живой клетке имеются какие-либо пространственные ограничения.

Важную роль играют антиферменты - вещества, прекращающие или задерживающие действие ферментов. Природа антиферментов пока не выяснена. Известно только, что каждый из них задерживает действие определенного фермента. Так, например, выделившийся в желудке пепсин не переваривает клетки "своего" желудка, но если человек съест желудок какого-либо животного, то "свой" пепсин будет переваривать его клетки. Очевидно, в клетках желудка содержится антипепсин, мешающий перевариванию их собственным пепсином. Это же можно допустить и в отношении других пищеварительных желез и кишечной стенки, устойчивых к действию "своих" ферментов.

Для упомянутого выше фермента трипсина известен антифермент - антитрипсин. Соединяясь с трипсином, ингибитором которого он является, антитрипсин предохраняет поджелудочную железу от самопереваривания * . Антитрипсин имеется у глистов, живущих в кишечнике человека. Благодаря ему глисты не перевариваются трипсином поджелудочного сока, изливающегося в кишечник. Антитрипсин встречается и в сыворотке крови. Если ввести в организм прямо в кровь какой-либо фермент, то в нем образуется соответствующий антифермент, например антикаталаза или антиуреаза. Очевидно, антиферменты защищают организм от чуждых ему ферментов, в том числе и ферментов болезнетворных бактерий. В этом случае антиферментам дают общее название - антитела.

* (Можно допустить и другое объяснение. Известно, что некоторые ферменты присутствуют в клетке в неактивной "замаскированной" форме. Когда организм погибает, его клетки подвергаются саморазрушению - автолизу. В этом случае с ферментов как бы спадает маска, и они становятся активными. К сожалению, такое явление может произойти и в живом теле с катастрофическими для него последствиями: например при некрозе поджелудочной железы, вызываемом самоактивацией пищеварительных ферментов. )

Ферменты широко распространены в живой природе. Практически они содержатся во всех живых и растительных клетках. Это позволяет предположить, что все белки организма могут быть ферментами. Такой взгляд подтверждает открытие советских ученых В. А. Энгельгардта и М. Н. Любимовой (1939).

Как известно, наиболее важная составная часть мышц, обусловливающая их способность сокращаться, - миозин. Но оказалось, что миозин одновременно является и ферментом, который катализирует химическую реакцию доставляющую необходимую для сокращения энергию. Такое самоснабжение энергией - факт весьма примечательный. Вполне вероятно, что все белки - ферменты, но не для всех белков выявлены их ферментативные свойства. Возможно, все или почти все белки приобретают каталитические свойства, т. е. становятся ферментами в определенных условиях.

Различия между отдельными ферментами сказываются и в их способности быть простыми и сложными белками. Для простых белков характерно то, что при расщеплении из них не удается получить ничего, кроме аминокислот. Следовательно, их отличие друг от друга состоит в различном наборе и порядке чередования аминокислот в молекуле. К простым белкам относится большая часть известных ферментов - протеазы, амилазы, карбогидразы, эстеразы. Некоторые ферменты помимо белка содержат еще более простые соединения, иногда одни и те же у различных ферментов. Так, например, в составе окислительных ферментов (к которым можно причислить и красящее вещество крови - гемоглобин) содержится органическое соединение железа. В состав других ферментов входят медь * , цинк, марганец, ванадий, хром, сера. Эти ферменты являются сложными белками - протеидами, содержащими небелковые, так называемые простетические группы. К протеидам относятся и фосфорилазы.

* (Ионы металлов часто как бы побуждают фермент к деятельности, являясь активаторами, переводящими фермент в каталитически активное состояние. )

Простетические группы не всегда содержат металлы. Выдающийся советский ученый Н. Д. Зелинский предположил, что в состав ферментов могут входить такие широко известные соединения, как витамины. Предположение ученого блестяще подтвердилось в отношении почти всех витаминов. Это очень важное обстоятельство, помогающее понять физиологическое действие витаминов.

В роли простетических групп могут выступать и другие органические соединения. Все небелковые части ферментов удобно называть коферментами, или кофакторами. Белковую часть молекулы принято называть носителем, или апоферментом, а простетическую группу - активной группой. Необходимо, однако, помнить, что характер, специфичность и само действие зависят главным образом от природы белкового носителя, соединенного с активной группой. Другими словами, от носителя зависит, на какое именно вещество действует фермент: на углеводы, жиры, белки или на какие-нибудь другие вещества. Но и коферменты не остаются бездеятельными. Именно они являются переносчиками различных атомов (водорода) или атомных группировок в ферментативных реакциях. Коферменты играют также видную роль в обеспечении согласованной деятельности различных ферментов. Наконец, коферменты могут регулировать процессы обмена веществ. Это происходит путем изменения их концентрации в клетке. Иногда пути обмена веществ расходятся, и нескольким апоферментам становится нужен один и тот же кофермент. Происходит ожесточенная конкуренция, отражающаяся на скорости реакции. Другими словами, и здесь мы имеем дело со срочной регуляцией.

В состав важнейших коферментов входят различные витамины, вернее, их производные. Сокращенные названия таких коферментов - НАД, НАДФ, КоА - будут расшифрованы по мере надобности в дальнейшем.

Как уже было упомянуто выше, ферменты играют важнейшую роль в обмене веществ - этом сложном непрерывно протекающем в живом организме процессе, с прекращением которого прекращается существование живого организма.

Сложность химических процессов в живых организмах хорошо иллюстрируется тем фактом, что в них участвуют самые различные соединения: вода, минеральные соли, жиры и жироподобные вещества, углеводы, витамины, гормоны, белки. В центре всех химических превращений находятся белки-ферменты. Определяя скорость биохимических реакций, ферменты влияют и на их направленность. А ведь направление, по которому пойдет какое-либо вещество в процессах химических превращений обмена, зависит от того, по какому пути это вещество пойдет скорее. Благодаря избирательности действия решающая роль здесь принадлежит ферментам: ведь из многих возможных химических реакций фермент ускоряет во много раз обычно лишь одну.

Таким образом, ферменты направляют и регулируют химические превращения обмена веществ в организме, обеспечивают его связь с внешней средой и приспособленность к ее условиям. Важную роль играет и то обстоятельство, что в процессах обмена веществ ферменты изменчивы, они могут возникать, изменяться, терять свои каталитические свойства.

Несмотря на большое количество ферментов или, как говорят, различных ферментных систем, тысячи ферментных реакций в живом организме протекают удивительно слаженно, в строго определенной последовательности. Именно такая взаимозависимость и координация действия многочисленных ферментных систем обусловливают нормальное течение химических реакций в здоровом организме. Поэтому очень важно изучать не только действие отдельных ферментов, но и совокупность ферментных систем в целом. Здесь имеется ряд трудностей, которые постепенно преодолеваются. Мы уже можем себе до некоторой степени представить, как функционируют ферменты. Можно предположить, что сначала фермент соединяется с субстратом, образуется как бы промежуточное соединение, которое, распадаясь, дает уже конечный продукт реакции. Молекула самого фермента после этого восстанавливается, хотя иногда может подвергнуться частичному разложению.

Связь между действием двух и более ферментов осуществляется различными способами. Например, одно и то же вещество может быть общим субстратом для обоих ферментов или же конечный продукт, возникающий в результате действия одного фермента, становится исходным субстратом действия другого фермента. Легко понять, что если одна из связанных вместе ферментных стем остановится, то остановится и другая. Причины этого нарушения деятельности ферментов различны. Например, взаимозависимость может обусловливаться и по линии субстратов (конечный продукт одной системы является начальным субстратом для другой), и по линии обеспечения энергией обеих ферментных систем (первая система может доставлять энергию, необходимую для функционирования второй). Полного объяснения действия ферментов пока еще не существует, как, впрочем, не существует и окончательной теории действия катализаторов вообще.

Изучение удивительной согласованности действия ферментов в живом организме представляет интерес не только для биохимиков, но и для врачей, технологов и других специалистов. Еще два века назад М. В. Ломоносов писал, что "медик без довольного познания химии совершен быть не может". Эти слова - пример замечательного научного предвидения, оправданные всем ходом развития биохимии, - находят постоянное подтверждение и в новейших открытиях в области ферментов. Еще не так давно о соляной кислоте знали, что она необходима как активатор фермента желудочного сока - пепсина. Оказалось, что поступление соляной кислоты в желудочный сок обеспечивается действием специального фермента, способствующего ее выработке.

Все мы со школьной скамьи знакомы с той ролью, которую в нашем организме играет красящее вещество крови - гемоглобин. Она заключается в связывании кислорода воздуха и доставке в ткани нашего тела. Механизм связывания кислорода гемоглобином был так хорошо изучен, что никто не сомневался в зависимости этого процесса от давления кислорода во вдыхаемом воздухе. Законы физики, вернее физической химии, казалось бы, объясняли этот процесс полностью. Но несколько лет тому назад и для этого процесса был обнаружен в крови специальный фермент - глобиноксидаза.

Таким же физико-химическим процессом до недавнего времени считали освобождение в крови углекислого газа из солей угольной кислоты - бикарбонатов. Оказалось, однако, что и этот простой химический процесс катализируется особым ферментом - угольной ангидразой (карбоангидразой) - ферментом, в составе которого был обнаружен цинк.

Нет сомнений, что ближайшие годы принесут новые доказательства повсеместности участия ферментов во всех химических превращениях в жидкостях и тканях нашего тела. Ни одно заболевание не проходит без нарушений в химических процессах обмена веществ и, следовательно, без нарушений в деятельности ферментов, которая в живых клетках здорового организма отличается глубокой взаимосвязанностью и удивительной согласованностью. Естественно, что у врачей возникла мысль использовать ускорители химических реакций - ферменты - для лечения больных. Особенно широкое распространение получило лечебное применение ферментов, содержащихся в пищеварительных соках: пепсина, трипсина, химотрипсина. С лечебной целью применяются и препараты многих других ферментов. Так, гиалуронидаза - фермент, разрушающий межклеточное вещество, - используется для ускорения всасывания лекарственных веществ, вводимых под кожу или внутримышечно. Грозное заболевание - тромбоз, лечат с помощью плазмина. Этот фермент, образующийся из неактивного профермента - плазминогена, обладает способностью как бы растворять тромбы. Препараты дыхательных ферментов врачи применяют там, где организму грозит кислородное голодание и т. д.

С лечебной целью применяются не только ферменты-белки, но и те небелковые соединения - коферменты, которые входят в состав различных ферментативных систем. В составе коферментов имеются многие (возможно, и все) из хорошо известных витаминов - органических соединений, недостаточность или отсутствие которых в пище вызывает нарушение нормального обмена веществ и заболевание организма. Лечить такие заболевания, казалось бы, простое дело: устранить недостаточность витамина (или витаминов), давая их больному в больших количествах. Однако в тех случаях, когда витамин входит в состав кофермента, этого недостаточно. Если белковая часть фермента разрушена, то введение в организм больших количеств кофермента, т. е. витамина, не дает желаемого эффекта. Следовательно, в первую очередь надо устранить белковое голодание, способствовать нормализации процессов создания необходимых организму белков, заботиться о соответствующем белковом составе пищи.

Коферменты широко используются с лечебной целью, главным образом в тех случаях, когда их недостаточность вызывает нарушение обмена веществ вследствие расстройства деятельности соответствующих ферментов. Достаточно упомянуть о коферментах, содержащих витамин B 1 , тесно связанных с ферментативными превращениями углеводов, витамин В2 (рибофлавин) - с окислением, никотиновую кислоту - с дыханием тканей. Эти и другие коферменты прочно вошли в арсенал лечебных средств современной медицины. Недаром они попали в "первую десятку" наиболее ценных лекарственных веществ современности. Это объясняется тем, что они призваны действовать не на симптомы болезни, а на самые интимные и действенные ее причины - нарушения в обмене веществ.

Как обстоит дело с химическим синтезом ферментов, т. е. с получением их в лабораториях без помощи живых организмов?

Мы упоминали о том, что ферменты - это белки и, следовательно, получение искусственных ферментов является проблемой синтеза белка. Эта проблема почти решена. Химикам удалось сначала точно установить химическое строение некоторых простейших белковоподобных соединений и затем искусственно их воссоздать. Полученные вещества обладали важными биологическими свойствами. Пока таким путем получены как бы белки-малютки, молекула которых сравнительно мала. Правильнее было бы назвать их не белками, а обломками. Такой переходной ступенью от аминокислот к белкам можно считать полипептиды, в которых несколько аминокислотных остатков связаны друг с другом по такому же типу, как и в белках.

Не являясь белками, полипептиды напоминают их некоторыми свойствами. Поэтому, осуществив синтез полипептидов, химики захватили подступ к синтезу искусственного белка. Напомним, что недавно осуществлен и первый полный синтез молекулы белка первостепенной важности - инсулина (гормона, управляющего углеводным обменом в нашем теле). Нет никакого сомнения, что получение искусственных ферментов - дело ближайших лет. Поскольку хорошо изучено химическое строение именно тех белков, ферментные свойства которых известны, можно с уверенностью сказать, что среди первенцев искусственного синтеза белков будут находиться ферменты. Таким образом будет достигнута цель - получение синтетических ферментов, подобных по своим свойствам природным ферментам.

Ферменты - высокомолекулярные соединения, их молекулы - гиганты. Химики научились искусству брать молекулы, поворачивать нужной стороной, скреплять друг с другом и создавать таким путем гигантские молекулы с заданными свойствами. В недалеком будущем станет реальностью создание искусственных ферментов с теми свойствами, которые захочет придать им человек.

Из сказанного выше вытекает, что в живом организме идут превращения веществ, поступающих из внешней среды, и выделение продуктов этих превращений. Так происходит обмен веществ между организмом и внешней средой. Благодаря обмену наш организм получает энергию, необходимую для жизни. Благодаря ему происходит также постоянное восстановление тканей тела, разрушающихся в процессе жизнедеятельности. Но обмен веществ, без которого не может быть жизни, невозможен без участия ферментов, играющих в нем основную роль. Ясно, что ученым необходимо знать сущность процессов обмена веществ прежде всего в здоровом организме.

Используя биологические катализаторы - ферменты, скорости химических реакций можно довести до фантастических пределов. Автоматизация на фабриках синтетической пищи будет основана не только на предельной механизации с помощью машин и приборов. Будет использована и особенность ферментов, которая заключается в том, что белок с его обменом веществ - это автоматически самосовершающийся процесс. Но в ближайшие сотни лет едва ли выгодно заменять бесплатную энергию солнечных лучей другими видами энергии, хотя бы и более мощными, чем солнечное излучение: слишком уж велико количество энергии, необходимой для получения пищевых продуктов * .

* (А. Н. Несмеянов и В. М. Беликов. Проблема синтеза пищи. М., "Наука", 1965. )

Фабриками ферментов являются микробы, пожиратели микробов - фаги и вирусы. Одновременно многие из них приносят человечеству огромное зло (один микроб за сутки может дать 10 миллиардов особей). Химизм одноклеточной бактерии, несмотря на всю его сложность, несравненно проще, чем химические превращения в нашем теле. Кроме того, бактерии - гаплоидные организмы. Все это уже позволило изучать особенности работы ДНК, РНК и ферментов, связанные с передачей наследственности. Несмотря на все своеобразие бактерий (один из примеров - отсутствие в них типичного клеточного ядра), молекулярная биология, изучая их, уже получила много такого, что можно использовать, хотя и с оглядкой, для понимания обмена веществ и его ошибок в нашем теле.

Какую же роль играют ферменты в ошибках обмена веществ? Как мы увидим ниже, ферменты управляют всеми процессами обмена веществ. Причина почти всякого нарушения этих процессов - отсутствие определенного фермента, или избыток его, или же недостаточная активность фермента - все то, что принято обозначать термином "ферментопатия" (энзимопатия).

Приведем все же несколько примеров.

Как уже упоминалось выше, одними из регуляторов обмена веществ являются витамины. Еще недавно считалось, что только в недостатке витамина группы В (никотиновой кислоты) причина когда-то широко распространенного заболевания - пеллагры. Другими словами, пеллагру считали чистейшим авитаминозом. Установить это смогли только после того, как выявили роль ферментов в управлении теми химическими превращениями, которые приводят к образованию никотиновой кислоты. Это не очень сложный путь. Исходным веществом служит триптофан - одна из незаменимых аминокислот. Это своего рода биохимическая репка. И вот начинается: дедка (кинуренин) за репку (триптофан), бабка (оксикинуренин) за дедку, внучка (оксиантраниловая кислота) за бабку. Только "вытаскивают" они не репку, а никотиновую кислоту. И вытаскивают не сами. Каждый этап катализируется соответствующим ферментом, ну а каждый фермент - соответственным геном. Ход этих химических превращений зависит не только от количества субстрата (триптофана), но и от активности и количества ферментов. Особенности действия ферментов обусловлены генетически. У гетерозиготов, например, количество фермента может быть недостаточным или в строении белка-фермента ген допустил ошибку, а в результате - производительность фермента меньше.

Ферментопатия может привести к расстройству обмена на любом из перечисленных выше звеньев. Оказалось, что пеллагру могут вызывать: а) избыток витамина К 3 , б) болезнь Хартнупа и в) карциноиды (сравнительно доброкачественные опухоли). Разберемся, в чем "виноваты" здесь ферменты?

Витамин К 3 и оксиантраниловая кислота "пришлись по вкусу" одному и тому же ферменту. Вернее, он даже отдает предпочтение витамину К 3 . И вот перед ним избыток этого витамина (введенного в организм с пищей). Тогда фермент затрачивает "все свои силы" на витамин К 3 , а беспризорная оксиантраниловая кислота не превращается в никотиновую кислоту. В результате возникает авитаминоз.

При болезни Хартнупа ферменты не справляются с реабсорбцией (обратным всасыванием) в почках триптофана. В результате - дефицит этого сырья для производства никотиновой кислоты в нашем теле.

При карциноидах бурно растет число клеток, ферменты которых захватывают большую часть запасов триптофана. Но истощая эти запасы, они опять-таки ограничивают синтез никотиновой кислоты. В результате - пеллагра. Итак, всюду ферменты. Их отсутствие или, наоборот, избыток, их ослабленная или повышенная активность - все это ведет к ферментопатии, к расстройству обмена.

Недостаточность ферментативной активности может быть обусловлена изменением строения ферментного белка в результате мутации соответствующего структурного гена. Но причина может быть и другой: например мутация контролирующего гена, вследствие чего нормальный ферментный белок синтезируется в недостаточном количестве.

Различные наследственные болезни чрезвычайно разнообразны, но если внимательно присмотреться к ним, все это разнообразие можно свести к ошибкам в синтезе белков, в первую очередь белков-ферментов. Доказательства этого мы найдем во всех последующих разделах.

Формирование понятия “фермент” в школьном курсе биологии и связь с школьным курсом химии .

1. Введение

2. Формирование понятия “фермент” в курсе “Анатомия,физиология и гигиена человека”:

а) определение понятия “фермент” в теме “Общее знакомство с организмом человека”;

б) развитие понятия “фермент” в теме “Пищеварение”;

г) формирование понятия “фермент” в теме “Обмен веществ”;

3. Формирование понятия “фермент” в курсе “Общая биология”:

а )формирование понятия “фермент” в теме “Учение о клетке”

б) завершение развития понятия “фермент” в теме “Обмен веществ и превращение энергии в клетке”

4. Методические разработки проведения факультативных занятий по теме “Фермент” в Х1 классе.

5 .Выводы.

ВВЕДЕНИЕ

Одним из фундаментальных понятий, как биологии,так и химии является понятие “фермент”.Изучение ферментов имеет большое значение для любой области биологии,а также для многих отраслей химической,пищевой и фармацевтической промышленности,занятых производством биологически активных веществ для медицины и народного хозяйства.

Поэтому одним из ключевых понятий общей биологии является понятие “фермент”.В школьном курсе биологии оно начинает формироваться с 1Х класса в курсе “Анатомия,физиология и гигиена человека”.В Х классе с этим понятием учащиеся не встречаются,а в Х1-- оно дается при объяснении ряда важных биологических положений на качественно новом уровне.В школьном курсе химии понятию “фермент” уделяется мало внимания,упоминание о ферментах можно найти только в Х1 классе,поэтому на предмет биология выпадает главная роль при знакомстве учащихся с одним из главных понятий биологии и химии.

Формирование понятия “фермент” в курсе “Анатомия,физиология и гигиена человека”

Впервые с термином “фермент” учащиеся встречаются во вводной главе курса “Анатомия,физиология и гигиена человека”,которая называется “Общее знакомство с организмом человека”,в ней дается общее представление о жизненных процессах клетки.Здесь же впервые дается определение этому понятию:ферменты - это белки,ускоряющие химические превращения,происходящие в клетке.Акцент,в определении,на белковую природу ферментов позволяет создать учащимся общее преставление о строении,составе и свойствах ферментов,по аналогии с белками.

К сожалению,при изучении тем: “Опорнодвигательная система”,”Кровь”, “Кровообращение” и “Дыхание”,которые по плану изучения анатомии идут после главы “Общее знакомство с организмом человека”,понятие “фермент” не упоминается и,следовательно,не закрепляется и из активной биологической лексики “выпадает”.

Нам кажется,что было бы целеособразнее,определение понятия “фермент” давать учащимся при изучении темы “Пищеварение”,где на конкретных примерах можно объяснить биологическую роль,механизм действия,значение и другие свойства ферментов.Характерной особенностью этой темы с точки зрения понятия “фермент” является то,что разбирается процесс пищеварения дробно,т.е. отдельно для каждого отдела желудочно-кишечного тракта.Это позволяет познакомить учащихся с большим количеством ферментов,а для них легче запомнить.

При изучении этой темы учащиеся узнают,что расщепление основных компонентов пищи представляет собой сложный биохимический процесс,который осуществляется с помощью пищеварительных ферментов.Важно создать у учащихся представление о ферментах,как строго спецефичной группе белков:одни ферменты воздействуют на углеводы,другие на белки,третьи --- на жиры.Также создать понятие о четкой функциональной специализации ферментов на определенные биологические субстра

ты.В этой же теме дается представление об оптимальных условиях для проявления спецефических свойств ферментов:температура,кислотность среды.

При изучении пищеварения в ротовой полости ученики знакомятся с расщеплением крахмала.Здесь они узнают,что в слюне содержится два фермента,которые вырабатываются в эпителиальных клетках слюнных желез.Под действием одного из них крахмал расщепляется на вещества,имеющие менее сложные молекулы - солодовый сахар,в присутствии другого фермента солодовый сахар превращается в глюкозу.От учителя учащиеся узнают,что в слюне содержатся амилолитические ферменты:птеолин,расщепляющий крахмал до мальтозы,и мальтаза,расщепляющая мальтозу до глюкозы.Условия действия ферментов слюны- это слобощелочная среда и температура 37 градусов по Цельсию.

При изучении пищеварения в желудке учащиеся знакомятся с новым ферментом,содержащимся в желудочном соке - пепсином.Пепсин расщепляет белки и может действовать только при температуре нашего тела и в кислой среде.Такую среду в желудке создает соляная кислота,которая содержится в самом желудочном соке.

Пищеварение в двенадцатиперстной кишке промсходит под воздействием поджелудочного сока.Три фермента этого сока действуют на все органические соединения.Под влиянием трипсина в основном завершается начавшееся в желудке расщепление белков до образования растворимых в воде аминокислот.Под действием липазы происходит расщепление жиров на глицерин и жирные кислоты.В присутствии фермента амилазы крахмал,не подвергшийся пищеварительному действию слюны,расщепляется до глюкозы.Ферменты поджелудочного сока действуют только в щелочной среде при температуре нашего тела.

При характеристике ферментативной деятельности пищеварительных

желез,в различных отделах пищеварительного тракта,важно обратиь внимание учащихся на спецефичность их расщепляющего действия на опреде-

ленные биологические вещества.Так в ротовой полости проявляется действие ферментов,расщепляющих крахмал;в желудке -расщепляющие бел

ки;в кишечнике,под действием ферментов секрета поджелудочной железы происходит расщепление всех основных компонентов пищи: белков,углеводов и жиров.

При изучении темы “Пищеварение”,для лучшего усвоения материала целесообразно использовать таблицу,в которую входили бы отделы пищеварительного тракта;ферменты,содержащиеся в секрете желез каждого из этих отделов;субстраты и продукты реакции,а также условия протекания реакции.

Например:

Отделы пищевари- тельного тракта	Ферменты	Действие фермента	Оптимальные усло- вия работы фермен.
1 .Ротовая полость (слюнные железы:	а) Птеолин б) Мальтаза	Крахмал а) Маль- Мальтоза б) Глю-	Слабощелочная сре да.Температура 37- 38 градус.по Цел.
2. Желудок (желудочный сок)		На белки.	Кислая Среда. Температура 37гр.
3 .Двенадцатиперс- тная кишка (секрет поджелудоч- ной железы)	б)Трипсин в)Химотрипсин г)Амилаза	Жиры а) Глице- рин + жирные к-ты Белки б) Амино- Крахмал г) Глюко-	Щелочная Среда. Температура 37гр.

В заключении нашего обсуждения темы “Анатомия, физиология и гигиена человека “ можно сделать следующие выводы: в этом курсе учащиеся знакомятся с ферментами в ознакомиткльном плане, их действии на уровне всего организма.

К сожалению,при изучении других тем данного курса,понятие “фермент” не затрагивается.Это очень плохо,т.к. у школьников создается впечатление,что ферменты участвуют только в процессах пищеварения.Поэтому задача учителя в следующих темах,таких как “Газообмен в легких и тканях”,”Белковый,жировой,углеводный обмен” не забывать знакомить учащихся с ферментами,принимающими участие в этих процессах.Для учеников 9 класса не важен механизм этого участия, важно,чтобы они усвоили,что все реакции нашего организма катализируются какими-то определенными ферментами.

Уже в 9 классе учитель должен показать важность межпредметных связей между биологией и химией.Следует использовать знания,полученные учениками при изучении неорганической химиии в курсе 8-9 классов (темы:”Кислород,оксиды,горение”, ”Водород”, ”Кислоты,соли,основания”, “Строение вещества”).

Формирование понятие “фермент” в курсе “Общая биология”

Дальнейшее знакомство с ферментами ученики продолжают в курсе “Общая биология”. Здесь происходит изучение ферментов на качественно новом уровне,закладываются основы для понимания важнейших процессов нашего организма.В этом курсе учащиеся изучают ферменты уже как часть нового класса органических соединений,с которым они позже встретяться в курсе “Органической химии”.Поэтому для учителя очень важно заложить начальные знания,которые потом понадобятся на уроках химии. Именно в этих курсах биологии и химии видна важность межпредметных связей,которую необходимо показать и ученикам.

Первая тема курса - “Учение о клетке”.Здесь дается понятие фермента как катализатора всех жизненно важных биохимических реакций,протекающих в элементарной структурной единице всего живого-клетке. При изучении этой темы учащиеся узнают о внутриклеточной локализации ферментов:в митохондриях,лизосомах,ядре,в мембранах или на мембранах.Так в частности,понятие “лизосома” объясняется следующим

образом: расщепление пищевых веществ с помощью ферментов называется лизисом,отсюда и название-лизосома.Внутри них сконцентрированы ферменты,которые способны расщеплять все пищевые вещества,поступающие в клетку.”Для лучшего объяснения этой темы,а также для лучшего усвоения ее учащимися можно использовать таблицу: “Локализация ферментов внутри клетки” (Т.Т.Березов,Б.Ф.Коровкин,”Биологическая химия”,1982г.)

Цитоплазма Митохонд. Лизосомы Микросом. Плазматич. Ядро

фракц.ЭПС

Ферм.глико Пируват- кислые Рибосомные Аденилат- Фер.реп-

лиза дегидро- гидро- ферменты циклаза, ликации

геназный лазы белков.синт. АТФ-аза ДНК

комплекс

Ферменты Ферменты --- Фер.синтеза --- ---

пентозного цикла фосфолипид.,

пути Кребса синтез.холисте

Фер.активац. Ф.цикла --- Гидроксилазы --- ----

аминокислот жир.к-т

Ф.синтеза Ф.окислит. --- --- --- ----

жирных фосфори-

к-т лирования

Фосфорилаза --- --- --- --- ---

гликоген-

Завершение развития понятия “фермент” происходит в теме “Обмен веществ и превращение энергии в клетке”. В этой теме полное представление о ферменте,ферментативной реакции,значении их для обмена.Здесь дается учащимся представление о структуре,механизме действия,классификации ферментов.Вводятся новые понятия,которые позже будут использоваться в химии.Это субстратный комплекс,кофермент,регуляторный комплекс.Про-

цессы ассимиляции и диссимиляции,их взаимосвязь в общем процессе метаболизма.Также важно объяснить,что все ферментативные процессы регулируются. Дальше в этой работе будет рассмотрен один из возможных вариантов проведения факультативного занятия по этой теме,где уже более детально будут рассмотрены эти вопросы.

Таким образом формирование понятия “фермент”,начинается в 9 классе,идет от простого к сложному.Наиболее сложный материал в 11 клас

се.Это связано с разным уровнем развития учеников 9 и 11 классов,с разной их способностью к восприятию сложного научного материала.

Благодаря тому,что учащиеся знакомятся с понятием “фермент” в курсе биологии достаточно рано и почти на протяжении всего курса все время с ним сталкиваютс и познают все глубже и глубже,это облегчает задачу учителя в курсе химии. А так как мы учителя биологии и химии,то это особенно важно для нас. На стыке этих двух наук учащихся важно познакомить с проблемой использования ферментов в промышленности.Этому мало уделяется внимания,как в курсе биологии,так и химии.Поэтому можно провести отдельное факультативное занятие, как по химии,так и по биологии вместе.Темой для него послужит роль фермента в хозяйственном комплексе: в химической,пищевой,фармацевтической промышленности.Можно дать учащимся темы по которым они подготовят маленькие выступления по использованию того или иного фермента.В качестве материала в помощь может послужить следующая таблица:

“Некоторые примеры использования ферментов в промышленности”

Фермент Промышленность Использование

Амилазы Пивоваренная Осахаривание содерж.в солоде крахмала

(расщепляют Тектильная Удаление крахмала,наносимого на нити во

крахмал) время шлихтования

Хлебопекарная Крахмал в глюкозу.Дрожжевые клетки

сбраживая глюкозу,образуют CO2 ,кото

рые разрыхляют тесто.

Протеазы

(расщепяют

Папаин Пивоваренная Этапы процесса пивоварения,регулирующие

кол-во пены

Мясная Мягчение мяса.

Фицин Фармацевтическая Добавки к зубным пастам для удаления зуб

ного налета

Фотография Смывание желатины с использованной плен

Трипсин Пищевая Произ-во продуктов для детского питания

Пепсин Пищевая Произ-во “готовых” каш

Разработка методики факультативных занятий и системы самоконтроля .

Мы хотели бы предложить методические разработки для проведения факультативных занятий по теме “Ферменты и их роль “.Эти занятия должны проводиться,когда учащиеся проходят тему “Обмен веществ и энергии в клетке”.Главный смысл этих факультативных занятий-это более углубленное изучение учащихся с ферментами и их ролью.Это можно сделать на достаточно хорошем уровне,т.к. к этому моменту шклольники уже неоднократно сталкивались с понятием “фермент” в курсе биологии и проходят такие классы органических соединений,как “Белки”,”Аминокислоты” в химии. Это дает учителю возможность во-первых более полно,и на качественно новом уровне говорить о биохимических процессах,проходящих в организме человека и роли в них ферментов в курсе биологии и во-вторых обратить внимание учащихся на важность таких классов соединений как “Белки”,”Аминокислоты” в процессах,протекающих в клетках и в организме в целом.Данные факультативные занятия целесообразно проводить в кабинетах химии и биологии,т.к. важно провести ряд химических опытов.

Занятие N1 “Знакомство со строением ферментов,их классификацией,ролью в организме”.

Ферменты-вещества белкововой природы,способные ускорять протекание химических реакций.Роль ферментов в жизнедеятельности колоссальна.

Благодаря своей функции (каталитической) разнообразные ферменты

обеспечивают быстрое протекание в организме огромного числа химических реакций.В настоящее время выделены и изучены сотни ферментов известано,что живая клетка может содержать до 1000 различных ферментов,каждый из которых ускоряет ту или иную химическую реакцию.

Ферменты-это эффективные биологические катализаторы.(Понятие “катализатор” для учеников знакомо из курса неорганической химии.) Они участвуют в большинстве химических превращений,происходящих в организме.Все процессы,протекающие в организме,т.е. процессы метаболизма деляться на два процесса:прцесс ассимиляции и прцесс диссимиляции.Важно дать определения этих двух понятий и это можно сделать следующим образом:

Ассимиляция -множество химических реакций,осуществляемых с участием ферментов,позволяющих использовать поступающие в организм вещества для синтеза специфичных для данного организма белков,нуклеиновых кислот,липидов,полисахаридов и т.д.,что обеспечивает рост,развитие,обновле-

ние организма и накопление запасов,используемых в качестве источников энергии.

Диссимиляция -это разрушение органических соединений с превращением белков,жиров,углеводов,включая введенные в организм с пищей,в простые вещества.

Так ферменты катализируют каждый из этих процессов.Таким образом ферментативные реакции подразделяются на реакции синтеза(ассимиляции) и реакции распада(диссимиляции).Эти реакции в организме взаимосвязаны,обеспечивая постоянное обновление тканей организма и следовательно постоянство внутренней Среды организма.Важно подчеркнуть для учащихся различие в протекании процессов метаболизма у аутотрофных и гетеротрофных организмов.Так у аутрофных организмов преобладает процесс ассимиляции,т.к. в процессе фотосинтеза,из неорганических соединений,и непосредственным использовании энергии све

та,соэдаются сложные органические вещества.У гетеротрофов построение собственного организма и обеспечение всех жизненных функций идет за счет энергии,получаемой в процессе диссимиляции органических веществ.Можно сделать вывод,что все биохимические процессы,протекающие в клетке и в организме,можно отнести к процессам ассимиляции,либо к процессам диссимиляции.Попав внутрь клетки,питательные вещество претерпевает ряд химических изменений,катализируемых ферментами.

Теперь можно перейти к строению.Для выполнения своих функций ферменты имеют определенное строение.Для углубления представлений учащихся о структуре и классификации ферментов можно ввести следующие понятия:

1. Ферменты могут быть протеинами(простыми белками) и протеидами(сложными белками).Во втором случае в состав ферментов входит добавочная группа.Характерной особенностью ферментов-протеидов является,что ни основная белковая часть,ни добавочная группа по отдельности не обладают каталитической активностью.Только их комплекс прявляет ферментативные свойства.Добавочная группа(кофактор)-небелкового происхождения (ионны металлов,различные органические соединения).

2. Фермент имеет следующие центры:

а) Активный центр (Результаты исследований показали,что молекулы большинства ферментов во много раз больше,чем молекулы тех субстратов,которые взаимодействуют с данным ферментом,и что в контакт с субстратом в фермент-субстратном комплексе вступает лишь небольшая часть молекулы фермента,получившая название активного центра),

б) Субстратный центр,

в) Регуляторный центр.

Также на данном занятии необходимо познакомить учащихся с классификацией ферментов.Можно дать историческую справку развития классификации ферментов.Так по первой в истории изучения ферментов класси

фикации,ферменты делили на две группы: 1-ускоряюшие реакции гидролиза и 2- на ускоряющие реакции негидролитического распада.Затем была сделана попытка разбитьферменты на классы по числу субстратов,участвующих в

реакции.Одновременно развивалось направление,где в основу классификации ферментов был положен тип реакции,подвергающейся каталитическому воздействию.Наряду с ферментами,ускоряющими реакции гидролиза(гидро-лазы),были изучены ферменты,участвующие в реакциях переноса атомов и атомных групп,расщеплении,различных синтезах.

По этому принципу все ферменты делят на 6 классов:

1 .Оксидоредуктазы-ускоряют реакции окисления-восстановления

2 .Трансферазы-реакции переноса атомных групп и молекулярных остатков

3 .Гидролазы- реакции гидролитического распада и синтеза

4 .Лиазы-негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов

5 .Изомеразы-реакции внутримолекулярного превращения

6. Липазы-рекции синтеза

Занятие N2 “Свойства ферментов,механизм их действия”

На этом занятии нужно более подробно дать учащимся понятия о субстратном и регуляторном центрах фермента,это важно для понимания механизма их действия.

Под субстратным центром понимают участок молекулы фермента,ответственный за присоединение вещества,подвергающегося ферментативному превращению.Из неорганической химии учащимся известно,что по окончании реакции катализаторывосстанавливают свою структуру и свойства.Зная это,можно подвести учащихся к выводу об образовании временных прмежуточных соединений между ферментами и субстратами.Так фермент соединяясь с субстратом,образует короткоживущий фермент-субстратный комлекс.В таком комплексе шансы на то,что реакция произойдет возрастают.По завершении реакции фермент-субстратный

комплекс распадается на продукт (или продукты) и фермент.Фермент в реакции не изменяется.

Понятие о работе ферментов будет неполным без раскрытия проблемы регуляции их действия.Поэтому следует отметить,что в молекулах ферментов,кроме активного и субстратного центров,есть регуляторный центр,который структурно соответствует конечному продукту определенного этапа обмена.Достигнув определенной критической концентрации,конечный продукт реакции взаимодействует с центром регуляции фермента и останавливает работу системы по принципу обратной связи:концентрация крнечного продукта служит сигналом выключения или запуска специфической химической реакции.Контроль и регуляция деятельности ферментов обусловлены их молекулярной структурой,которая способна “узнавать” определенные ыещества-сигналы и суммировать их действие.Важно познакомить учащихся и свойствами ферментов.

1 .Специфичность

Ферменты обладают очент высокой специфичностью.Эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента,точно соответствующей форме молекулы субстрата.Эту гипотезу называют гипотезой “ключа и замка”:субстрат сравнивается в ней с ключом,который точно подходит к замку,т.е. к ферменту.Далее на основании этой гипотезы уже в 1959 году новую интерпретацию гипотезы “ключа и замка” предложил Кошланд.Он делает вывод о гибкости активных центров ферментов.Согласно этому предположению,субстрат соединяясь с ферментом,вызывает изменения в структуре последнего.Подходящей аналогией в этом случае может служить перчатка,которая при надевании на руку соответствующим образом изменяет свою форму.

Для подтверждения этого свойства ферментов можно показать опыт из биохимии.

Для этого берутся 4 пробирки:

1,2- по 2мл раствора крахмала

3.4-по 2мл раствора сахарозы

Затем в 1,3 -по 0.5мл раствора слюны

2,4-по 0.5мл 1% дрожжевой сахарозы

Перемешиваем,на 10 минут в водяную баню,охлаждаем,из пробирок

1,2 стеклянной палочкой берем капли и капли Y2 в KY,соединяем капли-синий цвет.

Из пробирок 3,4-берут по 3 мл,смешиваем с 1 мл 10% NaOH + несколько капель 1% CuSO4 - желтый или красный осадок(в зависимости от темпер. на амилазу слюны).

2 .Термолабильность

Температура важный показатель ферментативного действия.Для каждого фермента существует определенный температурный оптимум,обеспечивающий наибольшую активность.За пределами этого уровня скорость ферментативной реакции снижается.Для нагладности рекомендуется продемонстрировать следующий опыт:

Берутся 4 робирки по 2 мл 1% крахмала+0,05 мл разбавленной в 10 раз слюны,перемешивают и ставят в разные температурные условия.Ход гидролиза определяют по реакции с У2 (в КУ).Пробы берут через 2,4,6,8,10,12 минут.По изменению окраски крахмала с иодом судят о степени гидролиза крахмала в каждой пробирке.

Система самоконтроля учащихся .

Также в данной работе мы хотели бы предложить систему самоконтроля учащихся.Карточки самоконтроля представляют собой свод вопросов по теме,составляемые преподавателем.Вопросники раздаются школьникам на дом.Дома,в процессе подготовки учеников к занятиям,они ищут ответы на поставленные вопросы в учебных пособиях.Затем во время проведения фекультативного занятия учащимся раздаются карточки,содеожащие 2-3 вопроса,входящие в состав самоконтроля.Ответы письменные.Таким образом проверяются знания учащихся,степень осмысления ими метериала.

Самоконтроль может решать несколько задач:

1.концентрированние внимания школьника на ключевых вопросах темы

2.постановка проблемных вопросов

3.самоконтроль может содержать вопросы на повторение пройденного метериала и связь его с настоящим материалом,вопросы обощающего характера.

Примерные вопросы для самоконтроля:

1.Обмен веществ - сочетание и взаимосвязь процессов ассимиляции и диссимиляции.

2.Образование АТФ в клетке.АТФ- универсальное “топливо” клетки.

3.Локализация ферментов углеводного обмена.

4.Локализация ферментов биосинтеза белка.

5.Мультиферментативные системы,их локализация и функции.

Выводы.

1. Развитие общебиологических понятий,к числу которых можно отнести понятие “фермент”,является теоретической основой обучения как биологии,так и химии.

2 .Развитие понятия о ферментах способствует формированию у учащихся знаний,которые необходимы для расширения общего научного кругозора.

3.В связи с важностью формирования понятия “фермент”,а так же из-за недостатка времени,рекомендуетсяпроведение факультативных занятий.Несколько занятий разработаны нами.

Репетиторство

Нужна помощь по изучению какой-либы темы?

Наши специалисты проконсультируют или окажут репетиторские услуги по интересующей вас тематике.
Отправь заявку с указанием темы прямо сейчас, чтобы узнать о возможности получения консультации.

Олимпиадные задания для 9 класса

Задание А.Выберите один ответ их четырёх предложенных

1. Дыхательный центр у человека расположен в

а) продолговатом мозге

б) промежуточном мозге

в) коре больших полушарий

г) среднем мозге

1. Для свертывания крови необходимы помимо прочего

а) ионы железа

б) ионы натрия

в) аскорбиновая кислота

г) ионы кальция

3.В обмене углеводов в организме не участвует

а) адреналин

б) инсулин

в) глюкагон

г) гастрин

4.Большинство животных пустыни могут обходиться без воды. Источником влаги для грызунов, пресмыкающихся, некоторых крупных млекопитающих (например, верблюдов) может служить

а) химические реакции в клетках, происходящие с белками

б) преобразование углеводов

в) окисление жира

г) снижение уровня обмена веществ

5.В составе белков человеческого организма встречается различных аминокислот

а) 20

6) 22

в) больше 20, но меньше 64

г) 64

6.Вирус СПИДа поражает

а) Т-лимфоциты

б) В - лимфоциты

в) антигены

г) все виды лимфоцитов

7.У человека не встречается фермент

а) ДНК - полимераза

б) гексокиназа

в) хитиназа

г) АТФ - синтетаза

8. При голоде или во время зимней спячки запасы энергетических субстратов расходуются в следующем порядке

а) жиры - белки - углеводы

б) жиры - углеводы - белки

в) углеводы - жиры - белки

г) белки - углеводы – жиры

9.Организм человека согревается в основном за счет

а) метаболизма

б) мышечной дрожи

в) потоотделения

г) теплой одежды

10.Максимальная скорость распространения нервного импульса

а) 30 м/сек

б) 60 м/сек

в) 120 м/сек

г) 240 м/сек

Задание Б.Выберите правильные суждения

1.У жуков, живущих в воде, развито жаберное дыхание.

2. Водорослями называются любые растения, обитающие в воде.

3.Вышедшие из куколок насекомые растут и по мере роста линяют.

4. У бактерий есть рибосомы.

5.Желчь не содержит пищеварительных ферментов, а служит для эмульгирования жиров.

6.У земноводных продуктом выделения является мочевина.

7. В состав центральной нервной системы входят головной мозг и нервы.

8. Гемоглобин - это белок, который приносит кислород ко всем органам и тканям, а гемоцианин - белок, который выводит из организма углекислый газ.

9.С поглощением энергии происходит ферментативное расщепление питательных веществ

10.Наибольшее количество АТФ содержится в поперечнополосатых мышцах.

11.При прорастании семена поглощают углекислый газ и выделяют кислород

12. Для грибов характерно гетеротрофное питание

13. У мелких птиц частота дыхания ниже, чем у крупных

14. В клетках бактерий двойной набор хромосом.

15.Белки состоят из аминокислот.

Задание В.

1. Установите соответствие между органическим соединением (А – Д) и выполняемой им функцией (1 – 5).
   

Задание Г. Ответьте на вопросы

1.К какой ткани относятся клетки, изображённые на рисунке? 2.Как называются эти клетки? 3.Назовите органы, состоящие преимущественно из этой ткани. 4.Назовите свойства этой ткани. 5.Какие функции выполняют эти клетки?

6.Какую роль играют эти клетки в сердце, спинном мозге, глазу?

Задание Д.

Большинство водорослей зеленого цвета, однако, глубоководные водоросли – красные. Дайте объяснение этому явлению.

Задание Е

Переведите на греческий язык:

1.Струна

2.Совместная жизнь

3.Сам питаюсь

Переведите на латынь:

4.Восстановление

5.Окраска

6.Площадь, пространство.

Задание Ж

Исключить лишнее. Объяснить почему.

1.Адреналин – тироксин – инсулин – тирозин.

2.Зрение – боль – обоняние – слух.

3.Желудочный сок – слюна – кишечный сок – желчь.

Пояснения к выполнению заданий.

Учащиеся общеобразовательных учреждений базового уровня выполняют задания А, Б, В,Г, Д.

В задании Г 6 вопрос выполняется только учащимися профильных классов.

Учащиеся учреждений повышенного уровня обучения выполняют задания А, Б. В, Г, Д, Е, Ж.

Ключи к проверке заданий.

Задание А.

Задание Б.

Правильные ответы: 4.5,6,10,12,15

Задание В.

1.Д 2.В 3.Г 4.А 5.Б.

Задание Г.

Предполагаемый ответ.

1.Нервная ткань. 2.Нервныеклетки, нейроны, нейроциты. 3. Преимущественно из нейронов состоят клетки головного и спинного мозга. Также преимущественно из нейронов состоят нервные узлы. 4.Свойства нервной ткани: возбудимость и проводимость.

5.Функции нервных клеток: восприятие внешних раздражений (рецепторная функция), переработка информации, передача на другие нейроны или различные рабочие органы. Т.Е. нейроны обеспечивают согласованную работу организма.

6. Сердце иннервируют блуждающие и симпатические нервы. Внутри сердца расположены внутрисердечные ганглии, содержащие нервные клетки, передающие импульсы из подходящих к ним волокон блуждающего нерва на миокард и венечные сосуды. В ганглиях сердца имеются и чувствительные (афферентные) нервные клетки, воспринимающие изменения в самом сердце.

Спинной мозг состоит из нервных клеток, которые осуществляют рефлекторную проводниковую функцию. Нервные центры простых рефлексов (сухожильных) находятся в спинном мозге. Также волокна нервных клеток осуществляют проводниковую функцию, связывая отдельные сегменты спинного мозга между собой, а также с головным мозгом.

Глаз - это периферический отдел зрительного анализатора, содержит фоторецепторы, воспринимающие световые сигналы и преобразующие её в нервные импульсы. В глазу берёт своё начало зрительный нерв, передающий сигнал в головной мозг. Также в глазу имеются нервные окончания, регулирующие изменения кривизны хрусталика, величину зрачка. Также нервные клетки участвуют в осуществлении движения самого глаза, век.

Задание Д.

Красный цвет водорослей зависит от особых пигментов, которые встречаются у глубоководных водорослей. Они помогают хлорофиллу, который тоже есть у этих водорослей, осуществлять процесс фотосинтеза. С глубиной толща воды рассеивает свет, и лучи красного цвета не проникают на глубину ниже 250 метров. На глубину проникают только лучи сине-фиолетовой части спектра, которые и улавливаются пигментами красного цвета. Они помогают хлорофиллу осуществлять процесс фотосинтеза.

Задание Е.

1.Хорда. 2.Симбиоз. 3.Автотроф 4. Регенерация 5.Пигментация. 6. Ареал

Задание Ж..

1.Лишнее-тирозин. Остальное гормоны.

2.Боль. Для остальных ощущений имеются специализированные органы чувств.

3.Желчь. Остальные соки содержат пищеварительные ферменты.

Критерии оценки:

Выполнения работы в объёме 91-100% - I место

Выполнения работы в объёме 85-90% II место

Выполнения работы в объёме 75-84% - III место

Выполнения работы в объёме 70- 74% - лауреат.

Максимальное количество баллов следует отвести для оценивания заданий Г и Д.

Продолжение. См. No 5-7/1999, 18, 19, 20, 21/2001

Задания Всероссийских олимпиад по биологии

Раздел II. Задания второго уровня сложности

Тестовые задания с одним правильным ответом (продолжение)

89. Вирус СПИДа поражает:

а – Т-хелперы (лимфоциты) ; б – В-лимфоциты; в – антигены; г – все виды лимфоцитов.

90. При уменьшении содержания кислорода интенсивность гликолиза увеличивается, потому что:

а – в клетке увеличивается концентрация АДФ ; б – в клетке увеличивается концентрация НАД+; в – в клетке увеличивается концентрация АТФ; г – в клетке уменьшается концентрация перекисей и свободных радикалов.

91. Мозг млекопитающих снабжается наиболее богатой кислородом кровью, так как:

а – сонные артерии идут непосредственно от легких; б – сонные артерии ответвляются от артериальной части большого круга кровообращения первыми (т.е. в начале большого круга) ; в – сонные артерии ответвляются от легочных вен, где наибольшее содержание кислорода в крови; г – сонные артерии начинают большой круг кровообращения и получают всю кровь, богатую кислородом.

92. Передача генетического материала от одной бактерии к другой с помощью вирусов называется:

а – транспозиция; б – трансформация; в – трансверсия; г – трансдукция .

93. Рибосомы состоят из:

а – РНК и белков ; б – РНК, белков и липидов; в – липидов и белков; г – РНК, белков, липидов и углеводов.

93. Внутри митохондрии среда:

а – более кислая, чем в цитоплазме; б – более щелочная, чем в цитоплазме ; в – имеет такое же значение рН, что и в цитоплазме; г – иногда более кислая, а иногда более щелочная.

94. Экто-, эндо- и мезодерма развиваются в ткани и органы. Какая из следующих комбинаций правильная?

95. На агар-агаре можно вырастить культуру возбудителей:

а – диабета; б – гриппа; в – малярии; г – дизентерии .

96. Вторичное утолщение стебля типично для:

97. Для всех гельминтов характерно:

а – отсутствие пищеварительной системы; б – отсутствие органов чувств; в – гермафродитизм; г – сильно развитая половая система .

98* . Из перечисленных характеристик, имеющихся у плауна (Lycopodium ), у хвоща (Equisetum ) отсутствуют:

1) споры, имеющие элатеры (пружинки); 2) микролистики (мелкие листочки), способные к фотосинтезу; 3) споролистики, образующие колосок (стробил), имеют треугольно-яйцевидную форму; 4) микролистики, собранные в мутовку.

Выберите правильный ответ:

а – 1, 2; б – 2, 3 ; в – 2, 4; г – 3, 4.

99. Популяция мышей, обитавшая на определенной территории, после постройки канала была разделена на две популяции - А и В. Среда обитания для мышей популяции В осталась без изменений, а среда обитания для популяции А сильно изменилась. Микроэволюция в популяции А, скорее всего, будет проходить:

а – медленнее, чем в популяции В; б – значительно быстрее, чем в популяции В ; в – вначале медленнее,чем в популяции В, затем - с постоянной скоростью; г – вначале медленнее, а потом быстрее.

100. Липидный бислой:

а – непроницаем для Н2О и Na+; б – проницаем для H2О и Na+; в – проницаем для H2O, но непроницаем для Na+ ; г – проницаем для Na+, но непроницаем для Н2О.

101. Из перечисленных признаков у морских актиний и некоторых губок можно найти:

1) псевдоцелом; 2) внутриклеточное пищеварение; 3) радиальная симметрия; 4) гастроваскулярная полость.

Выберите правильный ответ:

а – 1, 2; б – 2, 3 ; в – 4, 4; г – 1, 4.

102. Клетки человека, имеющие жгутик:

а – клетки мышечной ткани; б – эритроциты; в – клетки желез; г – сперматозоиды.

103. Способностью синтезировать антитела обладают:

а – Т-лимфоциты; б – В-лимфоциты ; в – Т- и В-лимфоциты; г – Т- и В-лимфоциты и макрофаги.

104. Если мышам давать дышать воздухом, содержащим изотоп кислорода О18, «меченые» атомы кислорода появятся в молекулах:

а – пирувата; б – диоксида углерода; в – ацетил-КоА; г – воды .

105. В генетическом фонде с одинаковой пропорцией доминантных и рецессивных генотипов абсолютный отбор, направленный против рецессивных фенотипов в каждом поколении, приведет к:

а – незначительным отличиям в пропорции генотипов; б – понижению в пропорции рецессивных генотипов ; в – исчезновению рецессивных генотипов; г – повышению числа гетерозигот.

106. Какое из следующих положений неверно?

а – фосфорилирование АДФ происходит на тилакоидной мембране; б – АТФ синтезируется, когда протоны диффундируют через АТФ-синтетазу; в – АТФ потребляется в процессе темновой фазы фотосинтеза; г – НАДФЧН и АТФ образуются в фотосистеме II.

107. Какой фермент не встречается у человека?

а – ДНК-полимераза; б – гексокиназа; в – хитиназа ; г – АТФ-синтетаза.

108. Изъятие травоядных животных из экосистемы природного пастбища вызовет: 1) повышение интенсивности конкуренции растений; 2) понижение интенсивности конкуренции растений; 3) увеличение разнообразия видов растений; 4) уменьшение разнообразия видов растений. Выберите правильный ответ:

а – 1, 3; б –1, 4 ; в –2, 3; г – 2, 4.

109. Непосредственным источником энергии, обеспечивающим повышение количества АТФ в митохондриях животных, является:

а – перенос фосфатных групп из продуктов распада глюкозы на АДФ; б – движение ионов водорода через специфическую мембрану ; в – расщепление глюкозы до двух молекул пировиноградной кислоты; г – движение электронов по электронно-транспортной цепи.

110. Клетки семени, запасающие питательные вещества для зародыша:

а – гаплоидны у голосеменных, триплоидны у покрытосеменных ; б – диплоидны у голосеменных, триплоидны у покрытосеменных; в – диплоидны у голосеменных, диплоидны у покрытосеменных; г – гаплоидны у голосеменных, диплоидны у покрытосеменных.

111*. Из клубня картофеля вырезали два цилиндра (Ц1 и Ц2). Первый цилиндр (Ц1) поместили на 1 ч в дистиллированную воду, а второй – (Ц2) помещен на то же время в солевой раствор, концентрация которого равна концентрации картофельного сока. Будут ли размеры обработанных цилиндров соответствовать своим первоначальным размерам?

а – у Ц1 не соответствует, а Ц2 - соответствует ; б – у Ц1 не соответствует и у Ц2 не соответствует; в – у Ц1 соответствует и у Ц2 соответствует; г – у Ц1 соответствует, а у Ц2 - не соответствует.

112. Клетки коры надпочечников производят гормоны, структура которых подобна:

а – гемоглобину; б – холестерину ; в – тирозину; г – адреналину.

113. Одним из наиболее негативных результатов чрезмерного использования антибиотиков является:

а – адаптация лечимой особи к повышающейся концентрации лекарства; б – стимуляция выработки антител; в – появление бактериальных штаммов, устойчивых к антибиотикам ; г – повышение частоты мутаций в организме.

114. Главная роль АТФ в возбудимости нервных клеток состоит в:

а – ингибировании движения Na+ и К+ сквозь мембрану; б – повышении потенциала действия, когда он уже сформирован; в – деполяризации мембраны; г – поддержании потенциала покоя.

115. Какая из характеристик типична как для голосеменных, так и для покрытосеменных растений?

а – споролистики дифференцируются у плодолистика и рыльца; б – наличие гаплоидного эндосперма и сосудистых тканей с трахеидами; в – наличие гетероспор и мужских гамет без жгутиков ; г – изогамия и опыление ветром.

116. Определенный вид гриба не может перерабатывать крахмал в определенной культуральной среде. Возможными причинами этого явления могут быть:

1) этот гриб не секретирует амилазу;
2) амилаза в мицелии гриба не образуется;
3) есть какое-то вещество, препятствующее переработке крахмала;
4) питательными веществами для этого гриба могут служить только углеводы.

Выберите правильный ответ.

а – только 1 и 2; б – только 3 и 4; в – 1, 2, 3 ; г – 2, 3, 4.

117. Мальчик болен синдромом Дауна. Какой была комбинация гамет при оплодотворении?

Набор хромосом в гаметах:

1) (23+х);
2) (21+у);
3) (22+хх);
4) (22+у).

Выберите правильный ответ:

а – 1 и 2; б – 1 и 3; в – 3 и 4.

118*. Под микроскопом было обнаружено в среднем до 50-ти дрожжевых клеток на единицу площади. Через 4 часа культуру разбавили в 10 раз и приготовили новый препарат для микроскопирования. Каково было среднее время между делениями клеток, если под микроскопом на единицу площади наблюдалось в среднем 80 клеток?

а – 1/4 часа; б – 1/2 часа; в – 1 час ; г – 2 часа.

119. Через сколько мембран должны проходить молекулы из внутреннего пространства тилакоида хлоропласта к митохондриальному матриксу той же клетки?

а – 3; б – 5 ; в – 7; г – 9.

120. Вещества могут быть перемещены через мембрану против градиентов их концентраций, потому что:

а – некоторые мембранные белки являются АТФ-зависимыми переносчиками ; б – некоторые мембранные белки работают как каналы, через которые специфические молекулы могут входить в клетку; в – липидный двойной слой является проницаемым для многих малых молекул; г – липидный двойной слой является гидрофобным.

121. Какое из следующих выражений является правильным для клеточных РНК?

а – (G+С) = (А+U); б – (G+С) = (С+U); в – (G+С) = (А+G); г – ни одно из вышеприведенных.

122. Подходящий вектор для введения ДНК внутрь генома человеческой клетки будет:

а – Ti-плазмида; б – фаг; в – ретровирус ; г – все вышеприведенные.

123. В расхождении хромосом к полюсам клетки во время митоза участвуют:

а – микрофиламенты; б – микротрубочки ; в – микротрубочки и микрофиламенты; г – промежуточные филаменты.

124. Какая из следующих характеристик общая для пресмыкающихся, птиц и млекопитающих?

а – наличие зубов; б – наличие диафрагмы; в – артериальная кровь в сердце полностью отделена от венозной; г – метанефрические почки.

125. Какие гормоны повышают, а какие понижают уровень глюкозы в крови?

126*. Механизм работы жгутиков прокариот и эукариот:

а – одинаков: и те и другие негибкие и «ввинчиваются» в воду, как штопор; б – различен: жгутик прокариот гибкий и бьется, как хлыст, жгутик эукариот негибкий и вращается, как штопор; в – одинаков: и те и другие гибкие и бьются, как хлыст; г – различен: жгутик эукариот гибкий и бьется, как хлыст, а жгутик прокариот твердый и вращается, как штопор.

127. ДНК-полимераза может присоединять новое основание:

а – к 3"-концу растущей цепочки ; б – к 5" -концу растущей цепочки; в – к обоим концам растущей цепочки; г – встраивая его в середину растущей цепочки.

128. Пространство между ядерными мембранами:

а – соединено с полостью эндоплазматической сети ; б – соединено с полостью аппарата Гольджи; в – соединено с наружным, внеклеточным пространством; г – ни с чем не соединено

129. В ядрышке происходят:

а – синтез рибосомальных белков и сборка субъединиц рибосом; б – синтез р-РНК, рибосомальных белков и сборка субъединиц рибосом; в – синтез р-РНК и рибосомальных белков; г – синтез р-РНК и сборка субъединиц рибосом.

Продолжение следует

Биомедицинское значение

Неудивительно, что мы встречаемся с ферментами во многих облас-тях биомедицинских наук. Многие болезни (врожденные нарушения ме-таболизма) определяются генетически обусловленными нарушениями синтеза ферментов. При повреждении клеток (вызванном, например, недостатком кровоснабжения или воспалением) некоторые ферменты попадают в плазму крови. Измерение активности таких ферментов обычно используется для диагностики многих распространенных забо-леваний. Диагностическая энзимология является областью медицины, использующей ферменты для диагностики заболеваний и контроля за результатами лечения. Ферменты применяются и в терапии.

Классификация ферментов и их свойства

Ферменты - это сложные белки, основу которых составляют ами-нокислоты, соединенные пептидными связями. Исходные аминокисло-ты образуются из других белков или синтезируются заново. В клетках всегда должен присутствовать запас свободных аминокислот, иначе не будет протекать синтез белков.

Ферменты являются белковыми катализаторами биохимических реакций, большая часть которых в отсутствие ферментов протекала бы крайне медленно. В отличие от других химических катализаторов (Н - , ОН - , ионы металлов и др.) каждый фермент способен катализировать лишь очень небольшое число реакций, часто только одну. Таким обра-зом, ферменты обладают строгой специфичностью. Они инициируют, ускоряют и завершают процессы метаболизма.

Специфическая ферментативная связь с молекулами и обеспечивает протекание биохимических процессов, таких как синтез, присоедине-ние, распад, трансформация и удвоение органических молекул. Напри-мер, пищеварительные ферменты расщепляют большие органические молекулы на более мелкие части для их дальнейшего метаболизма и вса-сывания в кровь. Другие ферменты ответственны за функцию дыхатель-ной и репродуктивной системы, за зрительное и слуховое восприятие мира, за хранение и реализацию энергии всего организма.

Название ферментов зависит от реакции, которую они катализируют. Например, ферменты, гидролизирующие крахмал (ату1ит), - амилазы; жиры (липос) - липазы; ферменты, способствующие окислению, - оксидазы и т.д.. Многие ферменты оказывают каталитическое действие на субстраты 1 только в присутствии специфического органического соеди-нения - кофермента. Коферменты способствуют работе самих фермен-тов и протеканию более сложных биохимических процессов.

Как упоминалось выше, активность ферментов имеет специфичес-кий характер. Каждый фермент выполняет свою функцию, и только в определенном месте. Функция фермента определяется расположением его аминокислот и распределением энергии каждого компонента фер-мента. Например, функция нервной системы обусловлена проведением нервного электрического импульса от одной клетки к другой путем пе-редачи заряда через органические соединения, в том числе и ферменты. Сокращение мышц, секреторные функции желез, регуляция темпера-туры и даже процесс мышления зависят от энергии органических со-единений. И самыми главными соединениями, обеспечивающими это, являются ферменты.

Многочисленные лабораторные опыты показали, что создание искус-ственной жизни в пробирке возможно, но поддержать ее без функциони-рования естественно синтезированных ферментов практически нельзя.

Влияние ферментов на человеческий организм

Ферменты используют различные вещества для создания нашего ор-ганизма. Но они могут не только созидать, но и разрушать уже постро-енное. Ферменты - жизненно важная рабочая сила нашего организма. Его жизнедеятельность, включая зачатие, формирование и поддержа-ние здоровья, зависят от работы ферментов.

Исходные белки, углеводы и жиры мы получаем из пищи. Но для их переработки и усвоения необходимы пищеварительные ферменты, ко-торые расщепляют их до простых соединений и способствуют усво-ению необходимых витаминов, микроэлементов и других питательных пли лекарственных веществ.

Для поддержания здоровья организму человека необходимы ежед-невно около 90 различных питательных веществ, Эти питательные ве-щества включают 60 микроэлементов, 16 витаминов, 12 аминокислот и три незаменимые жирные кислоты. Но это далеко неполный перечень необходимых соединений,

Дефицит витаминов и микроэлементов приводит к разрушительным последствиям для всего организма. Организм также недополучит мно-гие жизненно важные соединения, если пища не будет правильно пере-варена и усвоена.

В мировой истории зафиксирован ряд документов, в которых рас-сказано о людях, доживших до 120 лет и более. Сегодня в лабораторных условиях ученые могут поддерживать клетки живыми и здоровыми бес-конечно. Все зависит от поступления питательных веществ и работы ферментов. Возможно, человек способен жить достаточно долго, но по неизвестной пока причине продолжительность жизни людей относи-тельно мала. Может ли быть такой причиной нарушение работы фер-ментов и соответственно усвоения необходимых веществ?

Зависимость здоровья от качества пищи

Для людей основным источником энергии и органических соединений является пища. Она должна содержать определенный набор питательных веществ. Загрязнение окружающей среды ядовитыми и опасными вещес-твами, общее истощение почвы и использование химических удобрений не позволяют выращивать полноценные продукты питания. Это оказыва-ет негативное влияние, как на каждого человека, так и на цивилизацию в целом. Во всем мире отмечаются болезни, связанные с недостатком мик-роэлементов и жизненно важных соединений. Возможности ферментов восстановить нарушенный обмен веществ не безграничны.

Жесткий ультрафиолет, радиация, активные химические вещества и многие другие соединения могут изменить структуру ДНК. Это ведет к изменению свойств ферментов, и в результате они не способны нор-мально функционировать: не защищают от свободных радикалов, чуже-родных организмов и болезней.

При нарушении процесса перекисного окисления липидов образу-ются свободные радикалы. Они вмешиваются во все биохимические реакции, происходящие в клетках, разрушают многие молекулы. При-чиной образования свободных радикалов в клетках является свободный кислород, который окисляет липиды. Защищают организм от свобод-ных радикалов антиоксиданты.

Наиболее известные природные антиоксиданты - витамин Е (токо-ферол), водорастворимые ураты, селен, витамины А, С и предшественник витамина А (бета-каротин). Также в пищевые продукты иногда добавля-ют пропилгаллат, бутилированный гидроксианизол и гидрокситолуол.

Антиоксиданты улучшают циркуляцию крови, подавляют воспали-тельные процессы, способствуют активации коллагена, который под-держивает тонус мышц и придает коже гибкость и эластичность.

Обработка пищи уничтожает ферменты

Наиболее вредным для организма является постоянный дефицит ферментов, поступающих с пищей. Это происходит потому, что основу нашей пищи составляют приготовленные и обработанные продукты.

Кулинарная обработка пищевых продуктов при 118°С окончательно уничтожает все живые ферменты. Их также не содержат полуфабрика-ты. Тепловая обработка пищи не способствует сохранению питательных веществ. Пастеризация, стерилизация, многократное размораживание и замораживание, обработка в микроволновой печи инактивируют фер-менты, нарушая и изменяя их структуру.

Пример из недалекого прошлого. Изначально пища эскимосов состо-яла главным образом из сырой рыбы, сырого мяса, содержащего много белка, и ворвани китов. Многие столетия они питались сырой пищей и не испытывали недостатка в питательных веществах. Они почти никогда не болели. Но современные эскимосы адаптировались к новому образу жиз-ни и употребляют теперь пищу, подвергшуюся кулинарной обработке. У них стали чаще регистрировать повышение кровяного давления, высо-кий уровень холестерина в крови, болезни сердечно-сосудистой систе-мы, отложение камней в почках и другие болезни современных людей.

На нашей планете только человек и его домашние животные упот-ребляют приготовленную пищу. Все дикие животные едят сырую пищу, и, может быть, именно поэтому они не подвержены болезням, которые присущи человеку .

Дефицит ферментов - причина развития многих заболеваний

Под руководством д-ра Фрэнсиса Поттергера (Francis Potterger) в течение 10 лет проводились независимые исследования по воз-действию обработанной пищи на организм кошки. В опытах участвова-ли 900 животных. Половину кошек кормили только свежим мясом и мо-локом, половину - вареным мясом и кипяченым молоком. Животные, которых кормили только сырой пищей, были здоровы, не болели и каж-дый раз приносили здоровых котят.

Кошки другой группы болели чаще. Их котята первого поколения были апатичными и вялыми. У них развивалась аллергия, чаще наблюда-лись инфекционные заболевания, отмечались болезни почек, наруше-ние функций щитовидной железы и сердечно-сосудистой системы. Час-то болели десны.

Котята каждого последующего поколения от кошек, питающихся приготовленной пищей, болели значительно чаще. Большинство кошек третьего поколения не могло дать нормального потомства.

Независимо от видовых различий, будь это человек, собака или кош-ка, употребление обработанной пищи без живых ферментов создает лишнюю нагрузку на организм. Для процесса переваривания ему при-ходится активно производить ферменты, чтобы компенсировать их де-фицит в пище. Отвлекаясь на процесс синтеза дополнительных фермен-тов, организм не вырабатывает других необходимых ему веществ.

Сегодня многие врачи отмечают у детей начальную стадию артрита, сахарного диабета и других болезней, которые несколько лет назад регистрировались лишь у людей в возрасте 50 - 60 лет.

Первыми признаками дефицита ферментов могут являться изжога, метеоризм и отрыжка. Затем может появиться головная боль, желудоч-ные колики, понос, запор, хроническое ожирение, инфекция желудочно-кишечного тракта. Эти симптомы у современных людей встречаются все чаще, и многие полагают, что это нормально. Однако они являются инди-каторами того, что организм не может активно перерабатывать пищу.

Из-за нарушения процесса пищеварения могут возникнуть заболе-вания желудочно-кишечного тракта, печени, поджелудочной железы, желчного пузыря и др.

Болезни органов пищеварения - одна из главных причин госпита-лизации людей. Значительные суммы денег тратятся на хирургичес-кие операции и лечение в больницах. Жалобы на пищеварение - од-на из основных причин выдачи больничных листов и взрослым, и школьникам.

Употребление продуктов, не содержащих ферментов, негативно влияет на каждый этап процесса пищеварения: непосредственно на пищеварение, абсорбцию, ассимиляцию и выведение. Нормальный про-цесс пищеварения свидетельствует о сбалансированном питании.

Анатомические вскрытия показывают, что те, кто постоянно питает-ся обработанной пищей, имеют поджелудочную железу увеличенных размеров, находящуюся на грани полного разрушения. При таком пита-нии поджелудочная Железа ежедневно на протяжении всей жизни должна усиленно вырабатывать пищеварительные ферменты.

Постепенный износ поджелудочной железы и других пищевари-тельных органов не способствует их нормальному функционированию и соответственно не происходит усвоения необходимых питательных веществ. Это приводитк различным болезням как пищеварительных, так и других органов.

Кровь под микроскопом

Многие ферменты работают «мусорщиками», разлагая вредные ве-щества, выводя их из Организма и предотвращая всасывание в кровь.

Ферменты лейкоцитов способствуют уничтожению в крови чуже-родных организмов и веществ, вызывающих болезни. Во время болезни или развития инфекции лейкоциты активизируют свою деятельность.

Отмечено, что за первые полчаса после приема приготовленной пи-щи количество лейкоцитов в крови резко увеличивается. Это свиде-тельствует о том, что во время еды иммунная система находится в посто-янном напряжении. При употреблении сырой пищи такого роста количества лейкоцитов не наблюдается.

Молекулы плохо переваренных белков и жиров легко всасываются в кровь, но их дальнейшего внутриклеточного усвоения не происходит из-за большого размера таких молекул. Такие полупереваренные моле-кулы называются «подвижным иммунным комплексом».

Для тщательного исследования крови часто применяется темнопольный микроскоп. Он способен увеличивать в 15000 раз и отражать четкую картину «подвижного иммунного комплекса».

Через темнопольный микроскоп хорошо видны различия крови здо-рового и больного человека. У больного человека эритроциты (красные кровяные клетки) сцеплены вместе, в результате чего уменьшается пло-щадь поверхности и снижается содержание кислорода. Это может при-водить к появлению хронической усталости, к возникновению мигре-ней, нарушению кровообращения.

На стенках кровеносных сосудов можно заметить отложения холес-терина и кристаллов мочевой кислоты. Значительное количество таких отложении может приводить к болезням сердечно-сосудистой системы, артриту и подагре. Образование на стенках сосудов бляшек из неусво-енных жиров может вызвать развитие атеросклероза.

Под микроскопом можно увидеть повреждения, вызванные свобод-ными радикалами. Лейкоцитам требуется немало усилий, чтобы расще-пить «подвижный иммунный комплекс» и защитить организм от действия других токсичных веществ. В результате органы, ткани и же-лезы внутренней секреции лишаются ферментов, необходимых для их нормального функционирования.

Некоторые болезни, связанные с дефицитом ферментов

Исследования показывают, что многие люди Европы и Америки име-ют избыточный вес. В среднем питание людей состоит из многочислен-ных приготовленных блюд с большим количеством жиров и сахара и низким содержанием волокон и ферментов. В Америке есть одно старое высказывание о жирах: «Однажды вкусно на губах, а после этого на всю жизнь на бедрах».

Избыток жиров 13 пище приводит ко многим болезням и сокращает продолжительность жизни. Установлено, что жиры, прошедшие тепло-вую обработку, не содержат ферментов. Но употреблять жиры просто необходимо, потому что жиры - одни из самых мощных источников энергии и необходимы для усвоения жирорастворимых витаминов.

Одним из основных способов нормализации веса может быть имен-но компенсация дефицита ферментов. Д-р Д. Галтон }