ماذا تتشكل الميتوكوندريا. لماذا تمتلك الميتوكوندريا جيناتها الخاصة. تصنيف الهياكل الخلوية

الميتوكوندريا هي عضيات توفر الطاقة لعمليات التمثيل الغذائي في الخلية. تختلف أحجامها من 0.5 إلى 5-7 ميكرون ، ويتراوح العدد في الخلية من 50 إلى 1000 أو أكثر. في الهيالوبلازم ، عادة ما يتم توزيع الميتوكوندريا بشكل منتشر ، ولكن في الخلايا المتخصصة تتركز في تلك المناطق التي توجد فيها حاجة أكبر للطاقة. على سبيل المثال ، في خلايا العضلات والأعراض ، تتركز أعداد كبيرة من الميتوكوندريا على طول العناصر العاملة - الألياف المقلصة. في الخلايا التي ترتبط وظائفها باستهلاك مرتفع للطاقة بشكل خاص ، تشكل الميتوكوندريا جهات اتصال متعددة ، وتتحد في شبكة ، أو مجموعات (خلايا عضلة القلب وأعراض أنسجة العضلات الهيكلية). تؤدي الميتوكوندريا في الخلية وظيفة التنفس. التنفس الخلوي هو سلسلة من التفاعلات التي من خلالها تستخدم الخلية طاقة الرابطة للجزيئات العضوية لتكوين مركبات كبيرة مثل ATP. يتم نقل جزيئات ATP المتكونة داخل الميتوكوندريا إلى الخارج ، حيث يتم تبادل جزيئات ADP الموجودة خارج الميتوكوندريا. في الخلية الحية ، يمكن أن تتحرك الميتوكوندريا بمساعدة عناصر الهيكل الخلوي. على المستوى فوق الميكروسكوب ، يتكون جدار الميتوكوندريا من غشاءين - خارجي وداخلي. يحتوي الغشاء الخارجي على سطح مستوٍ نسبيًا ، ويشكل الغشاء الداخلي طيات أو كرستيات موجهة إلى المركز. تظهر مساحة ضيقة (حوالي 15 نانومتر) بين الأغشية الخارجية والداخلية ، والتي تسمى الغرفة الخارجية للميتوكوندريا ؛ الغشاء الداخلي يحدد الغرفة الداخلية. تختلف محتويات الغرف الخارجية والداخلية للميتوكوندريا ، ومثل الأغشية نفسها ، تختلف اختلافًا كبيرًا ليس فقط في تضاريس السطح ، ولكن أيضًا في عدد من الخصائص البيوكيميائية والوظيفية. يتشابه الغشاء الخارجي في التركيب الكيميائي وخصائص الأغشية الأخرى داخل الخلايا و غشاء البلازما.

يتميز بنفاذية عالية بسبب وجود قنوات البروتين المحبة للماء. يشتمل هذا الغشاء على مجمعات مستقبلات تتعرف على المواد التي تدخل الميتوكوندريا وتربطها. الطيف الأنزيمي للغشاء الخارجي ليس ثريًا: فهذه هي إنزيمات لاستقلاب الأحماض الدهنية والفوسفوليبيدات والدهون وما إلى ذلك. وتتمثل الوظيفة الرئيسية للغشاء الخارجي للميتوكوندريا في فصل العضية عن الهيالوبلازم ونقل الركائز اللازمة للخلوية التنفس. يشكل الغشاء الداخلي للميتوكوندريا في معظم خلايا الأنسجة من مختلف الأعضاء كرستيات على شكل صفائح (رقائقي كرستاي) ، مما يزيد بشكل كبير من مساحة سطح الغشاء الداخلي. في الأخير ، 20-25 ٪ من جميع جزيئات البروتين عبارة عن إنزيمات من السلسلة التنفسية والفسفرة المؤكسدة. في خلايا الغدد الصماء في الغدد الكظرية والغدد التناسلية ، تشارك الميتوكوندريا في تخليق هرمونات الستيرويد. في هذه الخلايا ، تمتلك الميتوكوندريا كرستيات في شكل نبيبات (نبيبات) مرتبة في اتجاه معين. لذلك ، تسمى كرستيات الميتوكوندريا في الخلايا المنتجة للستيرويد لهذه الأعضاء أنبوبي. مصفوفة الميتوكوندريا ، أو محتويات الحجرة الداخلية ، هي بنية تشبه الهلام تحتوي على حوالي 50٪ من البروتينات. الأجسام أوسميوفيليا ، الموصوفة بالمجهر الإلكتروني ، هي احتياطيات الكالسيوم. تحتوي المصفوفة على إنزيمات دورة حمض الستريك التي تحفز أكسدة الأحماض الدهنية ، وتخليق الريبوسومات ، والإنزيمات المشاركة في تخليق الحمض النووي الريبي والحمض النووي. يتجاوز العدد الإجمالي للأنزيمات 40. بالإضافة إلى الإنزيمات ، تحتوي مصفوفة الميتوكوندريا على DNA الميتوكوندريا (ميتدنا) وريبوزومات الميتوكوندريا. جزيء ميتدنا له شكل دائري. إمكانيات تخليق البروتين داخل الميتوكوندريا محدودة - يتم هنا تصنيع بروتينات النقل لأغشية الميتوكوندريا وبعض البروتينات الأنزيمية المشاركة في فسفرة ADP. يتم ترميز جميع بروتينات الميتوكوندريا الأخرى بواسطة الحمض النووي النووي ، ويتم تركيبها في الهيالوبلازم ، ثم يتم نقلها إلى الميتوكوندريا. دورة حياة الميتوكوندريا في الخلية قصيرة ، لذلك منحتهم الطبيعة نظام تكاثر مزدوج - بالإضافة إلى تقسيم الميتوكوندريا الأم ، يمكن تكوين العديد من العضيات الوليدة عن طريق التبرعم.

تساعد الجينات التي بقيت في مسار التطور في "محطات طاقة الخلية" على تجنب المشاكل في الإدارة: إذا انكسر شيء ما في الميتوكوندريا ، فيمكنه إصلاحه بنفسه ، دون انتظار الإذن من "المركز".

تحصل خلايانا على طاقتها من عضيات خاصة تسمى الميتوكوندريا ، والتي غالبًا ما يشار إليها باسم قوى الخلية. ظاهريًا ، تبدو وكأنها صهاريج مزدوجة الجدران ، والجدار الداخلي غير متساوٍ للغاية ، مع العديد من النتوءات القوية.

خلية بها نواة (زرقاء اللون) وميتوكوندريا (حمراء اللون). (تصوير NICHD / Flickr.com.)

المقطع العرضي للميتوكوندريا ، تظهر نواتج الغشاء الداخلي على شكل خطوط داخلية طولية. (الصورة من Visuals Unlimited / Corbis.)

في الميتوكوندريا ، يحدث عدد كبير من التفاعلات الكيميائية الحيوية ، حيث تتأكسد جزيئات "الطعام" وتتحلل تدريجيًا ، ويتم تخزين طاقة روابطها الكيميائية في شكل مناسب للخلية. ولكن ، بالإضافة إلى ذلك ، تمتلك "محطات الطاقة" هذه الحمض النووي الخاص بها مع الجينات ، والتي يتم تقديمها بواسطة آلاتها الجزيئية التي توفر تخليق الحمض النووي الريبي مع تخليق البروتين اللاحق.

يُعتقد أن الميتوكوندريا في الماضي البعيد كانت بكتيريا مستقلة أكلتها كائنات أخرى وحيدة الخلية (مع احتمال كبير ، العتائق). ولكن ذات يوم ، توقفت "الحيوانات المفترسة" فجأة عن هضم البروتوميتوكوندريا المبتلعة ، واحتفظت بها داخل نفسها. بدأ فرك طويل من المتعايشين لبعضهم البعض ؛ ونتيجة لذلك ، أصبح أولئك الذين تم ابتلاعهم أكثر بساطة من حيث التركيب وأصبحوا عضيات داخل الخلايا ، وأتيحت الفرصة "لأصحابها" ، بسبب الطاقة الأكثر كفاءة ، للتطور إلى أشكال حياة أكثر وأكثر تعقيدًا ، حتى النباتات والحيوانات .

تتضح حقيقة أن الميتوكوندريا كانت مستقلة في يوم من الأيام من خلال بقايا أجهزتها الوراثية. بالطبع ، إذا كنت تعيش في الداخل مع كل شيء جاهز ، فستختفي الحاجة إلى احتواء جيناتك: يحتوي الحمض النووي للميتوكوندريا الحديثة في الخلايا البشرية على 37 جينًا فقط - مقابل 20-25 ألفًا من تلك الموجودة في الحمض النووي النووي. انتقل العديد من جينات الميتوكوندريا إلى نواة الخلية على مدى ملايين السنين من التطور: يتم تصنيع البروتينات التي تقوم بتشفيرها في السيتوبلازم ثم نقلها إلى الميتوكوندريا. ومع ذلك ، فإن السؤال الذي يطرح نفسه على الفور: لماذا بقي 37 جينًا في مكانها؟

نكرر أن الميتوكوندريا موجودة في جميع الكائنات حقيقية النواة ، أي في الحيوانات والنباتات والفطريات وفي الكائنات الأولية. إيان جونستون ( ايان جونستون) من جامعة برمنغهام وبن ويليامز ( بن بي ويليامز) من معهد وايتهيد أكثر من 2000 جينوم ميتوكوندريا مأخوذ من مختلف حقيقيات النوى. باستخدام نموذج رياضي خاص ، تمكن الباحثون من فهم أي من الجينات أثناء التطور كان من المرجح أن يظل في الميتوكوندريا.

سمة الغالبية العظمى من الخلايا. وتتمثل الوظيفة الرئيسية في أكسدة المركبات العضوية وإنتاج جزيئات ATP من الطاقة المنبعثة. الميتوكوندريا الصغيرة هي محطة الطاقة الرئيسية للكائن الحي بأكمله.

أصل الميتوكوندريا

بين العلماء اليوم ، هناك رأي شائع جدًا بأن الميتوكوندريا لم تظهر في الخلية بشكل مستقل في سياق التطور. على الأرجح ، حدث هذا بسبب التقاط خلية بدائية ، والتي لم تكن قادرة في ذلك الوقت على استخدام الأكسجين بمفردها ، البكتيريا ، التي عرفت كيفية القيام بذلك ، وبالتالي كانت مصدرًا ممتازًا للطاقة. كان هذا التعايش ناجحًا وترسخ في الأجيال اللاحقة. هذه النظرية مدعومة بوجود الحمض النووي الخاص بها في الميتوكوندريا.

كيف يتم ترتيب الميتوكوندريا؟

الميتوكوندريا لها غشاءان: خارجي وداخلي. تتمثل الوظيفة الرئيسية للغشاء الخارجي في فصل العضوي عن سيتوبلازم الخلية. وتتكون من طبقة ثنائية الشحوم وبروتينات تخترقها ، يتم من خلالها نقل الجزيئات والأيونات اللازمة للعمل. بينما يكون الجزء الداخلي سلسًا ، فإنه يشكل طيات عديدة - كرستاي ، مما يزيد من مساحته بشكل كبير. يتكون الغشاء الداخلي في الغالب من بروتينات ، من بينها إنزيمات السلسلة التنفسية ، وبروتينات النقل ، ومجمعات تركيب ATP الكبيرة. هذا هو المكان الذي يحدث فيه تخليق ATP. بين الأغشية الخارجية والداخلية هو الفضاء بين الغشاء مع الإنزيمات الكامنة فيه.

يسمى الجزء الداخلي من الميتوكوندريا المصفوفة. فيما يلي أنظمة الإنزيم لأكسدة الأحماض الدهنية والبيروفات ، وإنزيمات دورة كريبس ، وكذلك المواد الوراثية للميتوكوندريا - الحمض النووي ، والحمض النووي الريبي ، وجهاز تصنيع البروتين.

ما هي الميتوكوندريا؟

تتمثل الوظيفة الرئيسية للميتوكوندريا في تخليق شكل عالمي من الطاقة الكيميائية - ATP. كما أنها تشارك في دورة حمض الكربوكسيل ، وتحويل البيروفات والأحماض الدهنية إلى أسيتيل CoA ثم أكسدةها. في هذا العضوي ، يتم تخزين الحمض النووي للميتوكوندريا ووراثه ، مما يؤدي إلى ترميز تكاثر الحمض النووي الريبي ، والـ rRNA وبعض البروتينات الضرورية للتشغيل الطبيعي للميتوكوندريا.

1 - الغشاء الخارجي

3 - مصفوفة

2 - الغشاء الداخلي

4 - الفضاء المحيط بالميتوكوندريا.

يتم ترميز خصائص الميتوكوندريا (البروتينات والبنية) جزئيًا في الحمض النووي للميتوكوندريا وجزئيًا في النواة. وهكذا ، يشفر جينوم الميتوكوندريا بروتينات الريبوسوم وجزئيًا نظام حاملات سلسلة نقل الإلكترون ، بينما يشفر الجينوم النووي المعلومات حول إنزيمات البروتين في دورة كريبس. تظهر مقارنة حجم الحمض النووي للميتوكوندريا مع عدد وحجم بروتينات الميتوكوندريا أنه يحتوي على معلومات لنصف البروتينات تقريبًا. يتيح لنا ذلك اعتبار الميتوكوندريا ، مثل البلاستيدات الخضراء ، شبه مستقلة ، أي لا تعتمد كليًا على النواة. لديهم الحمض النووي الخاص بهم ونظام تصنيع البروتين الخاص بهم ، ومعهم ومع البلاستيدات يرتبط ما يسمى بالوراثة السيتوبلازمية. في معظم الحالات ، هذا هو وراثة الأم ، حيث يتم توطين الجزيئات الأولية للميتوكوندريا في البويضة. وهكذا ، تتشكل الميتوكوندريا دائمًا من الميتوكوندريا. تتم مناقشة مسألة كيفية اعتبار الميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء من وجهة نظر تطورية على نطاق واسع. بالعودة إلى عام 1921 ، قام عالم النبات الروسي ب. أعرب Kozo-Polyansky عن رأي مفاده أن الخلية هي نظام تكافلي تتعايش فيه العديد من الكائنات الحية. حاليًا ، يتم قبول نظرية التكافل الداخلي لأصل الميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء بشكل عام. وفقًا لهذه النظرية ، كانت الميتوكوندريا كائنات مستقلة سابقًا. وفقًا لـ L. Margelis (1983) ، يمكن أن تكون هذه بكتيريا eubacteria تحتوي على عدد من إنزيمات الجهاز التنفسي. في مرحلة معينة من التطور ، تجذرت في خلية بدائية تحتوي على نواة. اتضح أن الحمض النووي للميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء يختلف اختلافًا حادًا في هيكله عن الحمض النووي للنباتات العليا ويشبه الحمض النووي البكتيري (الهيكل الدائري ، تسلسل النيوكليوتيدات). تم العثور على التشابه أيضًا في حجم الريبوسومات. هم أصغر من الريبوسومات السيتوبلازمية. يتم كبح تخليق البروتين في الميتوكوندريا ، كما هو الحال في البكتيريا ، بواسطة المضاد الحيوي الكلورامفينيكول ، والذي لا يؤثر على تخليق البروتين في الريبوسومات حقيقية النواة. بالإضافة إلى ذلك ، يوجد نظام نقل الإلكترون في البكتيريا في غشاء البلازما ، والذي يشبه تنظيم سلسلة نقل الإلكترون في غشاء الميتوكوندريا الداخلي.

أصل الميتوكوندريا

الفضاء بين الغشاء

الفضاء بين الغشاء هو الفضاء بين الأغشية الخارجية والداخلية للميتوكوندريا. سمكها 10-20 نانومتر. نظرًا لأن الغشاء الخارجي للميتوكوندريا منفذ للجزيئات والأيونات الصغيرة ، فإن تركيزها في الفضاء المحيط بالبلازم يختلف قليلاً عن ذلك الموجود في السيتوبلازم. على العكس من ذلك ، للنقل من السيتوبلازم إلى الفضاء المحيط بالبروتينات ، تحتاج البروتينات الكبيرة إلى ببتيدات إشارة محددة ؛ لذلك ، تختلف مكونات البروتين في الفضاء المحيط بالبلازما والسيتوبلازم. أحد البروتينات الموجودة في الفضاء المحيط بالبلازما هو السيتوكروم ج ، وهو أحد مكونات السلسلة التنفسية للميتوكوندريا.

الغشاء الداخلي

يشكل الغشاء الداخلي العديد من الطيات التي تشبه التلال - cristae ، والتي تزيد بشكل كبير من مساحة سطحها ، وعلى سبيل المثال ، في خلايا الكبد ، فإنها تشكل حوالي ثلث جميع أغشية الخلايا. السمة المميزة لتكوين الغشاء الداخلي للميتوكوندريا هي وجود الكارديوليبين فيه - وهو فوسفوليبيد خاص يحتوي على أربعة أحماض دهنية في وقت واحد ويجعل الغشاء غير منفذ تمامًا للبروتونات. ميزة أخرى للغشاء الداخلي للميتوكوندريا هي نسبة عالية جدًا من البروتينات (تصل إلى 70٪ بالوزن) ، ممثلة ببروتينات النقل ، وإنزيمات السلسلة التنفسية ، بالإضافة إلى مجمعات تخليق ATP الكبيرة. لا يحتوي الغشاء الداخلي للميتوكوندريا ، على عكس الغشاء الخارجي ، على فتحات خاصة لنقل الجزيئات والأيونات الصغيرة ؛ على الجانب المواجه للمصفوفة ، توجد جزيئات سينسيز ATP خاصة تتكون من رأس وساق وقاعدة. عندما تمر البروتونات من خلالها ، يتم تصنيع ATP. في قاعدة الجزيئات ، التي تملأ سمك الغشاء بالكامل ، هي مكونات السلسلة التنفسية. تتلامس الأغشية الخارجية والداخلية في بعض الأماكن ، وهناك بروتين مستقبل خاص يسهل نقل بروتينات الميتوكوندريا المشفرة في النواة إلى مصفوفة الميتوكوندريا.

مصفوفة

المصفوفة هي مساحة يحدها غشاء داخلي. يوجد في المصفوفة (المادة الوردية) للميتوكوندريا أنظمة إنزيمية لأكسدة البيروفات والأحماض الدهنية وكذلك إنزيمات دورة حمض الكربوكسيليك (دورة كريبس). بالإضافة إلى ذلك ، يوجد هنا أيضًا الحمض النووي للميتوكوندريا والحمض النووي الريبي وجهاز تصنيع البروتين الخاص بالميتوكوندريا.

الحمض النووي للميتوكوندريا

الحمض النووي للميتوكوندريا الموجود في المصفوفة عبارة عن جزيء دائري مغلق مزدوج الشريطة ، يبلغ حجمه في الخلايا البشرية 16569 زوجًا من النوكليوتيدات ، وهو ما يقرب من 10 5 مرات أصغر من الحمض النووي المترجم في النواة. بشكل عام ، يشفر الحمض النووي للميتوكوندريا 2 rRNAs و 22 tRNAs و 13 وحدة فرعية من إنزيمات السلسلة التنفسية ، والتي لا تشكل أكثر من نصف البروتينات الموجودة فيه. على وجه الخصوص ، تحت سيطرة جينوم الميتوكوندرال ، يتم ترميز سبع وحدات فرعية من مركب ATP ، وثلاث وحدات فرعية من السيتوكروم أوكسيديز ، ووحدة فرعية واحدة من السيتوكروم. مع-إختزال. في هذه الحالة ، يتم نسخ جميع البروتينات ، باستثناء واحد ، واثنين من الريبوسومات وستة من الحمض النووي الريبي من سلسلة الحمض النووي (الخارجية) الأثقل ، ويتم نسخ 14 جزيءًا آخر من الحمض النووي الريبي وبروتين واحد من السلسلة (الداخلية) الأخف.

على هذه الخلفية ، فإن جينوم الميتوكوندريا للنبات أكبر بكثير ويمكن أن يصل إلى 370 ألف زوج من النوكليوتيدات ، وهو أكبر بحوالي 20 مرة من جينوم الميتوكوندريا البشري الموصوف أعلاه. عدد الجينات هنا أيضًا أكبر بحوالي 7 مرات ، وهو مصحوب بظهور مسارات نقل إلكترونية إضافية في الميتوكوندريا النباتية غير مرتبطة بتوليف ATP.

وبالتالي ، فإن التفاعل العام الذي تحفزه إنزيمات السلسلة التنفسية هو أكسدة NADH بالأكسجين لتكوين الماء. في جوهرها ، تتكون هذه العملية من نقل تدريجي للإلكترونات بين ذرات المعادن الموجودة في المجموعات الاصطناعية من المجمعات البروتينية في السلسلة التنفسية ، حيث يكون لكل مجمع لاحق تقارب إلكترون أعلى من سابقه. في هذه الحالة ، يتم نقل الإلكترونات نفسها على طول السلسلة حتى تتحد مع الأكسجين الجزيئي ، الذي له أعلى درجة من التقارب مع الإلكترونات. يتم تخزين الطاقة المنبعثة في هذه الحالة في شكل تدرج كهروكيميائي (بروتون) على جانبي غشاء الميتوكوندريا الداخلي. في هذه الحالة ، يُعتبر أنه في عملية النقل على طول السلسلة التنفسية لزوج من الإلكترونات ، يتم ضخ من ثلاثة إلى ستة بروتونات.

المرحلة الأخيرة من عمل الميتوكوندريا هي توليد الـ ATP بواسطة مركب جزيئي خاص بوزن جزيئي 500 كيلو دالتون مدمج في الغشاء الداخلي. هذا المركب ، المسمى ATP synthetase ، يحفز تخليق ATP عن طريق تحويل طاقة التدرج الكهروكيميائي عبر الغشاء لبروتونات الهيدروجين إلى طاقة الرابطة الكبيرة لجزيء ATP.

تخليق ATP

من الناحية الهيكلية والوظيفية ، يتكون سينسيز ATP من جزأين كبيرين ، يُشار إليهما بالرمزين F 1 و F 0. أولهما (عامل الاقتران F1) موجه نحو مصفوفة الميتوكوندريا ويبرز بشكل ملحوظ من الغشاء على شكل تكوين كروي بارتفاع 8 نانومتر وعرض 10 نانومتر. يتكون من تسع وحدات فرعية ممثلة بخمسة أنواع من البروتينات. سلاسل البولي ببتيد لثلاث وحدات فرعية α ونفس العدد من الوحدات الفرعية معبأة في كريات بروتينية متشابهة في الهيكل ، والتي تشكل معًا شكل سداسي (αβ) 3 ، والذي يشبه كرة مسطحة قليلاً. مثل الشرائح البرتقالية المكدسة بكثافة ، تشكل الوحدات الفرعية α و ذات الموقع المتتالي بنية تتميز بمحور تناظر ثلاثي بزاوية دوران تبلغ 120 درجة. في وسط هذا الشكل السداسي توجد الوحدة الفرعية ، والتي تتكون من سلسلتين ممتدة من البولي ببتيد وتشبه قضيبًا منحنيًا مشوهًا قليلاً يبلغ طوله حوالي 9 نانومتر. في هذه الحالة ، يبرز الجزء السفلي من الوحدة الفرعية من الكرة بمقدار 3 نانومتر باتجاه مجمع الغشاء F0. يوجد أيضًا داخل السداسي الوحدة الفرعية الثانوية ε المرتبطة بـ. يتم الإشارة إلى الوحدة الفرعية الأخيرة (التاسعة) بالرمز δ وتقع على الجانب الخارجي من F 1.

جزء الغشاء من سينسيز ATP ، المسمى عامل الاقتران F 0 ، هو مركب بروتين كاره للماء يخترق الغشاء من خلاله وله قناتان نصفيتان بالداخل لمرور بروتونات الهيدروجين. في المجموع ، يشتمل مجمع F 0 على وحدة فرعية من البروتين من النوع أ، نسختين من الوحدة الفرعية ب، بالإضافة إلى 9 إلى 12 نسخة من الوحدة الفرعية الصغيرة ج. الوحدة الفرعية أ(الوزن الجزيئي 20 كيلو دالتون) مغمور تمامًا في الغشاء ، حيث يشكل ستة أقسام حلزونية ألفا تتقاطع معها. الوحدة الفرعية ب(الوزن الجزيئي 30 كيلو دالتون) يحتوي فقط على قسم حلزوني ألفا قصير نسبيًا مغمور في الغشاء ، والباقي يبرز بشكل ملحوظ من الغشاء باتجاه F 1 ويتم تثبيته على الوحدة الفرعية الموجودة على سطحه. كل من 9-12 نسخة من الوحدة الفرعية ج(الوزن الجزيئي 6-11 كيلو دالتون) عبارة عن بروتين صغير نسبيًا من حلزوني ألفا كارهين للماء متصلين ببعضهما البعض بواسطة حلقة محبة للماء قصيرة موجهة نحو F 1 ، ويشكلان معًا مجموعة واحدة ، لها شكل أسطوانة مغمورة في غشاء. الوحدة الفرعية γ البارزة من المركب F 1 باتجاه F 0 مغمورة فقط داخل هذه الأسطوانة ومربوطة بها بشدة.

وهكذا ، في جزيء سينسيز ATP ، يمكن التمييز بين مجموعتين من الوحدات البروتينية الفرعية ، والتي يمكن تشبيهها بجزئين من المحرك: الدوار والجزء الثابت. "الجزء الثابت" غير متحرك بالنسبة للغشاء ويتضمن سداسي كروي (αβ) 3 موجود على سطحه ووحدة فرعية ، بالإضافة إلى الوحدات الفرعية أو بمجمع الغشاء F 0. يتكون "الدوار" المتحرك فيما يتعلق بهذا التصميم من وحدات فرعية و ، والتي تبرز بشكل ملحوظ من المركب (αβ) 3 ، متصلة بحلقة الوحدات الفرعية المغمورة في الغشاء ج.

القدرة على تخليق ATP هي خاصية لمركب واحد F 0 F 1 ، مقرونًا بنقل بروتونات الهيدروجين عبر F 0 إلى F 1 ، وفي الأخير توجد مراكز تحفيزية تقوم بتحويل ADP والفوسفات إلى جزيء ATP. القوة الدافعة لعمل سينسيز ATP هي إمكانات البروتون التي تنشأ على الغشاء الداخلي للميتوكوندريا نتيجة لتشغيل سلسلة نقل الإلكترون.

تحدث القوة التي تحرك "الدوار" لمزامنة ATP عندما يكون الفرق المحتمل بين الجانبين الخارجي والداخلي للغشاء> 220 مللي فولت ويتم توفيره من خلال تدفق البروتونات التي تتدفق عبر قناة خاصة في F 0 تقع على الحد الفاصل بين الوحدات الفرعية أو ج. في هذه الحالة ، يتضمن مسار نقل البروتون العناصر الهيكلية التالية:

1. اثنان "شبه قناتين" غير محاذيتين ، تضمن الأولى منهما تدفق البروتونات من الفضاء بين الغشاء إلى المجموعات الوظيفية الأساسية F 0 ، وتضمن الأخرى خروجها إلى مصفوفة الميتوكوندريا ؛
2. حلقة من الوحدات الفرعية ج، كل منها يحتوي في جزءه المركزي على مجموعة كربوكسيل بروتونية قادرة على ربط H + من الفضاء بين الغشاء والتبرع بها من خلال قنوات البروتون المقابلة. نتيجة لعمليات النزوح الدورية للوحدات الفرعية معبسبب تدفق البروتونات عبر قناة البروتون ، يتم تدوير الوحدة الفرعية ، مغمورة في حلقة الوحدات الفرعية مع.

وبالتالي ، فإن النشاط التحفيزي لـ ATP synthase يرتبط ارتباطًا مباشرًا بتناوب "الدوار" ، حيث يتسبب دوران الوحدة الفرعية في حدوث تغيير متزامن في تشكيل جميع الوحدات الفرعية الحفزية الثلاثة ، مما يضمن في النهاية تشغيل الإنزيم. . في هذه الحالة ، في حالة تكوين ATP ، يدور "الدوار" في اتجاه عقارب الساعة بسرعة أربع دورات في الثانية ، ويحدث الدوران المماثل جدًا في قفزات منفصلة بمقدار 120 درجة ، كل منها مصحوب بتكوين جزيء ATP واحد.

يتم ترجمة الوظيفة المباشرة لتوليف ATP على الوحدات الفرعية لمجمع التصريف F 1. في الوقت نفسه ، فإن أول فعل في سلسلة الأحداث المؤدية إلى تكوين ATP هو ارتباط ADP والفوسفات بالمركز النشط للوحدة الفرعية β الحرة ، والتي تكون في الحالة الأولى. مصدر خارجي (تيار بروتون) ، تحدث تغييرات توافقية في مجمع F 1 ، ونتيجة لذلك يرتبط ADP والفوسفات ارتباطًا وثيقًا بالمركز الحفاز (الحالة 2) ، حيث يصبح من الممكن تكوين رابطة تساهمية بينهما ، مما يؤدي لتشكيل ATP. في هذه المرحلة من سينسيز ATP ، لا يحتاج الإنزيم عمليًا إلى طاقة ، والتي ستكون مطلوبة في المرحلة التالية لإطلاق جزيء ATP المرتبط بإحكام من المركز الإنزيمي. لذلك ، فإن المرحلة التالية من عملية الإنزيم هي أنه نتيجة للتغيير الهيكلي المعتمد على الطاقة في مجمع F1 ، تنتقل الوحدة الفرعية المحفزة التي تحتوي على جزيء ATP المرتبط بإحكام إلى الحالة 3 ، حيث تنتقل الرابطة بين ATP و ضعف المركز الحفاز. نتيجة لذلك ، يترك جزيء ATP الإنزيم ، وتعود الوحدة الفرعية إلى حالتها الأصلية 1 ، مما يضمن دوران الإنزيم.

يرتبط عمل سينسيز ATP بالحركات الميكانيكية لأجزائه الفردية ، مما جعل من الممكن عزو هذه العملية إلى نوع خاص من الظواهر يسمى "الحفز الدوراني". مثلما يقود التيار الكهربائي في لف محرك كهربائي الدوار بالنسبة إلى الجزء الثابت ، فإن النقل الموجه للبروتونات عبر مركب ATP يتسبب في دوران الوحدات الفرعية الفردية لعامل الاقتران F 1 بالنسبة للوحدات الفرعية الأخرى لمركب الإنزيم ، مثل ونتيجة لذلك ، يؤدي هذا الجهاز الفريد المنتج للطاقة عملاً كيميائيًا - فهو يصنع جزيئات ATP. بعد ذلك ، يدخل ATP في سيتوبلازم الخلية ، حيث يتم إنفاقه على مجموعة متنوعة من العمليات المعتمدة على الطاقة. يتم إجراء هذا النقل بواسطة إنزيم ATP / ADP-translocase خاص مدمج في غشاء الميتوكوندريا ، والذي يستبدل ATP المركب حديثًا لـ ADP السيتوبلازمي ، والذي يضمن الحفاظ على صندوق نوكليوتيد الأدينيل داخل الميتوكوندريا.

انظر ما هو "ميتوكوندريون" في القواميس الأخرى: قاموس المرادفات

الميتوكوندريا. انظر بلاستوسومات. (