Цитоскелетът на еукариотната клетка. Лекция: мускулно-скелетната система на клетката. цитоскелет. Структура и динамика на MreB филаменти и неговите хомолози

Цитоскелетът е съвкупност от нишковидни протеинови структури - микротубули и микрофиламенти, които изграждат мускулно-скелетната система на клетката. Само еукариотните клетки имат цитоскелет, прокариотните (бактериални) клетки нямат, което е важна разлика между тези два типа клетки. Цитоскелетът придава на клетката определена форма дори при липса на твърда клетъчна стена. Той организира движението на органелите в цитоплазмата (т.нар. поток от протоплазма), което е в основата на амебоидното движение. Цитоскелетът лесно се възстановява, осигурявайки, ако е необходимо, промяна във формата на клетките. Способността на клетките да променят формата си определя движението на клетъчните слоеве в ранните етапи ембрионално развитие. По време на клетъчното делене митоза) цитоскелетът се "разглобява" (дисоциира), а в дъщерните клетки отново се случва неговото самосглобяване.

Цитоскелетът изпълнява три основни функции.

1. Служи като механична рамка за клетката, която придава типичната форма на клетката и осигурява връзка между мембраната и органелите. Рамката е динамична структура, която непрекъснато се актуализира, когато външните условия и състоянието на клетката се променят.

2. Действа като "мотор" за клетъчно движение. Моторните (контрактилни) протеини се намират не само в мускулните клетки, но и в други тъкани. Компонентите на цитоскелета определят посоката и координират движението, деленето, промяната във формата на клетките по време на растежа, движението на органелите и движението на цитоплазмата.

3. Служи като "релси" за транспортиране на органели и други големи комплекси в клетката.

24. Ролята на метода на имуноцитохимията в изследването на цитоскелета. Характеристики на организацията на цитоскелета в мускулните клетки.

Имуноцитохимичният анализ е метод, който дава възможност за извършване на имунологичен анализ на цитологичен материал при условия на запазване на клетъчната морфология. ICC е един от многото видове имунохимичен метод: ензимен имуноанализ, имунофлуоресцентен, радиоимунен и др. В основата на ICC метода е имунологичната реакция на антиген и антитяло.

Цитоплазмата на еукариотните клетки е проникната от триизмерна мрежа от протеинови нишки (нишки), наречена цитоскелет. В зависимост от диаметъра нишките се делят на три групи: микрофиламенти (6-8 nm), междинни влакна (около 10 nm) и микротубули (около 25 nm). Всички тези влакна са полимери, съставени от субединици на специфични глобуларни протеини.

Микрофиламентите (актиновите нишки) са съставени от актин, протеин, който е най-разпространен в еукариотните клетки. Актинът може да съществува като мономер (G-актин, "глобуларен актин") или полимер (F-актин, "фибриларен актин"). G-актинът е асиметричен глобуларен протеин (42 kDa), състоящ се от два домена. С увеличаване на йонната сила G-актинът обратимо се агрегира, за да образува линеен навит полимер, F-актин. Молекулата на G-актина носи плътно свързана молекула АТФ (АТР), която при преминаване към F-актин бавно се хидролизира до АДФ (АДФ), т.е. F-актинът проявява свойствата на АТФ-аза.

Б. Междинни влакнести протеини

Структурните елементи на междинните влакна са протеини, принадлежащи към пет свързани семейства и показващи висока степен на клетъчна специфичност. Типични представители на тези протеини са цитокератини, десмин, виментин, киселинен фибриларен глиапротеин [GFAP] и неврофиламент. Всички тези протеини имат основна пръчкова структура в централната част, която се нарича суперспирална α-спирала. Такива димери се свързват антипаралелно, за да образуват тетрамер. Агрегацията на тетрамерите по принципа "глава към глава" дава протофиламент. Осем протофиламента образуват междинно влакно.

За разлика от микрофиламентите и микротубулите, свободните мономери на междинните влакна почти не се намират в цитоплазмата. Тяхната полимеризация води до образуването на стабилни неполярни полимерни молекули.

В. Тубулин

Микротубулите са изградени от глобуларния протеин тубулин, който е димер от α- и β-субединици. Тубулиновите мономери свързват GTP (GTP), който бавно се хидролизира, и GDP (GTP). Два вида протеини са свързани с микротубулите: структурни протеини, lk-транслокатори.

От Уикипедия, свободната енциклопедия

еукариотен цитоскелет. Актиновите микрофиламенти са оцветени в червено, микротубулите в зелено, клетъчните ядра в синьо.

Цитоскелет- това е клетъчна рамка или скелет, разположен в цитоплазмата на жива клетка. Той присъства във всички еукариотни клетки и хомолози на всички еукариотни цитоскелетни протеини са открити в прокариотни клетки. Цитоскелетът е динамична, променяща се структура, чиято функция е да поддържа и адаптира формата на клетката към външни влияния, екзо- и ендоцитоза, осигуряваща движението на клетката като цяло, активен вътреклетъчен транспорт и клетъчно делене.

Кератинови междинни нишки в клетка.

Цитоскелетът се формира от протеини, има няколко основни системи, наречени или според основните структурни елементи, видими при електронно микроскопични изследвания (микрофиламенти, междинни нишки, микротубули), или според основните протеини, които изграждат техния състав (актин-миозин система, кератини, система тубулин - динеин).

еукариотен цитоскелет

актинови нишки (микрофиламенти)

Около 7 nm в диаметър, микрофиламентите са две спирални вериги от актинови мономери. Те са концентрирани главно във външната мембрана на клетката, тъй като отговарят за формата на клетката и са в състояние да образуват издатини на клетъчната повърхност (псевдоподии и микровили). Те също така участват в междуклетъчното взаимодействие (образуването на адхезивни контакти), предаването на сигнали и заедно с миозина в мускулната контракция. С помощта на цитоплазмените миозини може да се извърши везикуларен транспорт по микрофиламенти.

Междинни нишки

Цитоскелет на прокариоти

Дълго време се смяташе, че само еукариотите имат цитоскелет. Въпреки това, с публикуването през 2001 г. на статия от Jones et al. (PMID 11290328), описващ ролята на бактериалните актинови хомолози в клетките Bacillus subtilis, започна период на активно изследване на елементите на бактериалния цитоскелет. Към днешна дата са открити бактериални хомолози и на трите вида еукариотни цитоскелетни елементи - тубулин, актин и междинни филаменти. Установено е също, че поне една група протеини на бактериален цитоскелет, MinD/ParA, няма еукариотни аналози.

Бактериални хомолози на актин

Най-изследваните актиноподобни компоненти на цитоскелета са MreB, ParM и MamK.

MreB и неговите хомолози

MreB протеините и неговите хомолози са подобни на актин компоненти на бактериалния цитоскелет, които играят важна роля в поддържането на клетъчната форма, хромозомната сегрегация и организацията на мембранните структури. Някои видове бактерии, като напр Ешерихия коли, имат само един MreB протеин, докато други могат да имат 2 или повече MreB-подобни протеини. Пример за последното е бактерията Bacillus subtilis, в които MreB протеини, Mbl ( Мповторно б-л ike) и MreBH ( MreB чомолог).

В геномите E. coliи B. subtilisгенът, отговорен за синтеза на MreB, се намира в същия оперон като гените за MreC и MreD протеините. Мутациите, потискащи експресията на този оперон, водят до образуването на сферични клетки с намалена жизнеспособност.

Субединиците на протеина MreB образуват филаменти, които се увиват около пръчковидна бактериална клетка. Те са разположени на вътрешната повърхност на цитоплазмената мембрана. Филаментите, образувани от MreB, са динамични, постоянно претърпяват полимеризация и деполимеризация. Точно преди клетъчното делене, MreB се концентрира в областта, където ще се образува стеснението. Смята се, че функцията на MreB е също така да координира синтеза на муреин, полимер на клетъчната стена.

Гените, отговорни за синтеза на хомолози на MreB, са открити само в пръчковидни бактерии и не са открити в коки.

ParM

Протеинът ParM присъства в клетки, съдържащи плазмиди с ниско копие. Неговата функция е да разрежда плазмидите по полюсите на клетката. В същото време протеиновите субединици образуват нишки, които са удължени по главната ос на пръчковидната клетка.

Нишката в своята структура е двойна спирала. Растежът на филаменти, образувани от ParM, е възможен и в двата края, за разлика от актиновите нишки, които растат само на ± полюса.

МамК

MamK е протеин, подобен на актин Magnetospirillum magneticumотговорни за правилното позициониране на магнитозомите. Магнетозомите са инвагинации на цитоплазмената мембрана, заобикаляща железни частици. Нишката MamK действа като водач, по който магнитозомите са подредени една след друга. В отсъствието на MamK протеина, магнитозомите са произволно разпределени по клетъчната повърхност.

Цитоскелетът изпълнява три основни функции.

1. Служи като механична рамка за клетката, която придава на клетката типична форма и осигурява връзка между мембраната и органелите. Рамката е динамична структура, която непрекъснато се актуализира, когато външните условия и състоянието на клетката се променят.

2. Действа като "мотор" за клетъчно движение. Моторните (контрактилни) протеини се намират не само в мускулните клетки, но и в други тъкани. Компонентите на цитоскелета определят посоката и координират движението, деленето, промяната във формата на клетките по време на растежа, движението на органелите и движението на цитоплазмата.

3. Служи като "релси" за транспортиране на органели и други големи комплекси в клетката.

Микрофиламенти и междинни влакна.

Микрофиламентите, изградени от F-актин, проникват в микровилите, образувайки възли. Тези микрофибри се държат заедно от актин-свързващи протеини, най-важните от които са фимбрин и вилин. Калмодулинът и миозиноподобната АТФ-аза свързват екстремните микрофибри с плазмената мембрана. .

Клетката може да променя набора от синтезирани цитоскелетни протеини в зависимост от условията, но този процес е бавен. Дизайнът на цитоскелета може да се променя бързо дори без синтеза на нови молекули, поради полимеризацията и деполимеризацията на нишките. В клетката през цялото време има обмен между нишките и разтвора на протеиновите мономери в цитоплазмата. В много клетки около половината от молекулите на актин и тубулин се намират като мономери в цитоплазмата, а половината са част от микрофиламентите. Клетката регулира стабилността на цитоскелетните нишки, като прикрепя към тях специални протеини, които променят скоростта на полимеризация. Общият принцип на функциониране на цитоскелета е динамичната нестабилност. Например, формата на еритроцит под формата на двойновдлъбнат диск се поддържа от мембранно свързан цитоскелет от влакна, образувани от протеина спектрин. Спектринът е свързан с протеина анкерин (котва - котва), който е свързан с протеина на цитоплазмената мембрана, отговорен за транспорта на аниони (Cl -, HCO - 3). Дефектите в протеините спектрин и анкирин причиняват необичайна форма на червените кръвни клетки. Тези червени кръвни клетки се разрушават бързо в далака. Болестите, причинени от такива нарушения, се наричат ​​наследствена сфероцитоза или наследствена елиптоцитоза.

Ориз. еукариотен цитоскелет. Актиновите микрофиламенти са оцветени в червено, микротубулите в зелено, клетъчните ядра в синьо.

Кератинови междинни нишки в клетка.

По този начин еукариотните клетки имат вид скеле, което от една страна им придава определена форма, а от друга страна дава възможност за промяната й, позволявайки на клетките да се движат и да преместват своите органели от една част на клетка към друга. В допълнение към основните компоненти на цитоскелета, спомагателните протеини играят важна роля в неговата организация и функционална интеграция. Тези протеини са отговорни за прикрепването на органелите към цитоскелета, осигурявайки насоченото движение на органелите и координирайки функциите на цитоскелета.

Цитоскелетни нарушения.Цитоскелетът не е пасивна клетъчна структура, осигуряваща само клетъчна морфология. Доказана е ролята на цитоскелета в двигателната функция на клетките, в структурата на плазмената мембрана и, което е много важно, в рецепторната функция на клетките. Беше отбелязано, че промените в цитоскелета нарушават освобождаването на активното вещество (хормон, медиатор и т.н.), а също така променят рецепторната функция на целевите клетки. В резултат на това се нарушава приемането от клетките (по-специално нервните клетки) на различни стимулиращи вещества. Освен това има нарушение на двигателната активност на клетките (например бета-клетките на панкреаса), в резултат на което възниква инсулинов дефицит. Следователно проявите на диабет са доста постоянни при хромозомни синдроми (Turner, Klinefelter, Down и др.). Други примери за цитоскелетни нарушения са мускулната дистрофия на Дюшен и мускулната дистрофия на Бекер. И двете форми са резултат от мутации в гена, кодиращ протеина дистрофин. Дистрофинът от своя страна е част от цитоскелета. В резултат на това мускулната биопсия разкрива характерни промени - мускулна дегенерация и фибронекроза.

Органели, съдържащи микротубулни триплети

Центриоли. Центриолът е цилиндричен, с диаметър 150 nm и дължина 500 nm; стената е образувана от 9 триплета (триплет - състоящ се от три) микротубули. Центриолът - центърът на организацията на митотичното вретено - участва в клетъчното делене. По време на S фазата на клетъчния цикъл центриолите се удвояват. Полученият нов центриол е разположен под прав ъгъл спрямо оригиналния центриол. По време на митозата двойки центриоли, всяка от които се състои от първоначално и новообразувани, се отклоняват към полюсите на клетката и участват в образуването на митотичното вретено.

Базално тялосъстои се от 9 триплета микротубули, разположени в основата на цилиума или флагела; служи като матрица в организацията на аксонема.

аксонемасе състои от 9 периферни двойки микротубули и две централно разположени единични микротубули. Във всяка периферна двойка микротубули се разграничават субфибрил А и субфибрил В. Така наречените външни и вътрешни дръжки са свързани със субфибрил А. Те съдържат протеина динеин, който има способността да разгражда АТФ. Аксонемата е основният структурен елемент на цилиума и флагела.

мигли- клетъчен израстък с дължина 5-10 µm и дебелина 0,2 µm, съдържащ аксонема. Ресничките присъстват в епителните клетки на дихателните пътища и гениталния тракт; преместват слуз с чужди частици и остатъци от мъртви клетки и създават течен поток близо до клетъчната повърхност. Под въздействието на тютюневия дим ресничките на дихателните пътища се разрушават, което допринася за задържането на секрета в бронхите.

Ориз. Диаграма на напречно сечение на мигла. (От B. Alberts et al. Молекулярна биология на клетката, том 3.)

Схема на структурата на еукариотна епителна клетка

Рисунка от V.P. Андреева

Вътреклетъчно пространство в клеткатаТова е зона на цитозола от вътреклетъчно съдържание, неструктурирано от мембрани. Цитозолът е течната част на цитоплазмата и съставлява около половината от обема на клетката. Тук се синтезират протеини, някои от които се събират върху полизоми и остават в цитозола. Цитозолът комуникира директно чрез големи ядрени пори със съдържанието на ядрото. В ядрото протичат процесите на транскрипция на РНК от ДНК, като при вирусни инфекции на клетките се синтезират както нормални клетъчни, така и вирусни. РНК от ядрото се транспортира за протеинов синтез до цитозола на полирибозоми. Синтезирани протеини под контрол придружители(„катализатори“ за приемане на биологично значима конформация от полипептидната верига) се изпращат до специални области на ендоплазмения ретикулум. Излишните, развалените, както и вирусните протеини се разцепват в цитозола чрез т.нар. протеазоми. "Протеазоми"са мултипротеазни комплекси, състоящи се от 28 субединици. Протеазомите разцепват вирусните протеини в антигенни пептиди. Получените антигенни пептиди се свързват с молекули на главния хистосъвместим комплекс (MHC-I) и се насочват към клетъчната мембрана за експресия. Антиген-MHC-I комплексите, разположени върху клетъчната мембрана, се разпознават от CD8 + Т-лимфоцитите, които се активират и осигуряват антивирусна защита, както и защита срещу цитозолни вътреклетъчни инфекции.

Извънклетъчно пространство в клеткататова пространство (зона, отделение), свързано с външната извънклетъчна среда и ограничено от мембрани на структури и везикули, включително апарата на Голджи, ендоплазмен ретикулум, лизозоми, ендозоми, фагозоми и фаголизозоми. Тази зона е от особено значение в структурата на антиген-представящите клетки, които включват макрофаги и дендритни клетки (вариант на лимфоцитите). Върху рибозомите на ендоплазмения ретикулум на тези клетки се синтезират вериги от молекули на главния комплекс за хистосъвместимост (MHC-III). Конформацията на тези молекули ще възникне само ако те се комбинират с пептидиобразувани в резултат на протеолиза (разцепване) на протеини - антигени, уловени от клетката чрез ендоцитоза или фагоцитоза. Това се случва, когато фаголизозомите се сливат с везикули, съдържащи несъответстващи MHC-II молекули. С участието на пептида молекулата MHC-II приема правилната конформация, придвижва се към мембраната и се експресира върху нея. Комплекси от антиген-пептиди с МНС-II молекули разпознават CD4 + Т - лимфоцити, които играят основна роля в защитните реакции срещу извънклетъчни инфекции.

Концепции на съвременната цитология

За различните типове клетки в различни организми са характерни универсални процеси. Това са сигнализиране вътре в клетката, регулиране на клетъчния цикъл, апоптоза, топлинен шок, разграждане на вътреклетъчни протеини.

апоптоза -биологичният механизъм на клетъчна смърт чрез един или друг сигнал отвън или отвътре, който активира определени системи от ензими вътре в клетката, които осигуряват увреждане на митохондриите, фрагментация на ДНК и след това фрагментация на ядрото и цитоплазмата на клетката. В резултат на това клетката се разпада на апоптотични тела, затворени в мембрана, които могат да бъдат фагоцитирани от съседни епителни клетки и макрофаги. Съдържанието на умиращата клетка не навлиза в извънклетъчната среда. Тъканта не развива възпаление. Животът на многоклетъчните организми е невъзможен без програмирана клетъчна смърт, която регулира развитието, тъканната хомеостаза, клетъчния отговор на увреждане на ДНК и стареенето.

топлинен шок

Топлинният шок може да бъде причинен не само от твърде високи температури, но и от твърде ниски температури, отрови и различни други влияния, като например нарушаване на ежедневния цикъл на активност. Под въздействието на тези фактори в клетката се появяват протеини с "неправилна" третична структура. Много протеини на топлинен шок помагат за разтварянето и пренагъването на денатурирани или неправилно нагънати протеини.

Реакцията на топлинен шок е придружена от спиране на синтеза на общи за клетката протеини и ускорен синтез на различни защитни протеини. Тези протеини предпазват от увреждане на ДНК, информационната РНК, прекурсорите на рибозомите и други важни за клетката структури. Реакцията на топлинен шок е необичайно древна и консервативна. Някои протеини на топлинен шок показват хомология при бактерии и хора.

Молекулите на протеина убиквитин са прикрепени към N-края на повредени, износени, незавършени и функционално неактивни протеини, което ги прави мишена за ензими от класа протеази. Свързаният с убиквитин протеин се разгражда в специални многокомпонентни комплекси, наречени протеазоми. Убиквитинът е пример за протеин на топлинен шок, който функционира в клетката и при нормални условия. В някои клетки се синтезират до 30% анормални протеини. Нобеловата награда за химия за 2004 г. беше присъдена за откриването на ролята на убиквитин в разграждането на протеините.

Шаперони(от английски букви - възрастна дама, придружаваща младо момиче на балове) - семейство от специализирани вътреклетъчни протеини, които осигуряват бързото и правилно сгъване (сгъване) на новосинтезирани протеинови молекули.

Освен това са известни и други шаперонови протеини. Например шаперон HSP 70. Неговият синтез се активира при много стресове, по-специално по време на топлинен шок (оттук и името Heart shook protein 70 - протеин на топлинен шок). Числото 70 означава молекулното тегло в килодалтони. Основната функция на този протеин е да предотврати денатурирането на други протеини при повишаване на температурата. Шапероните са едни от най-важните протеини на всички живи същества. Те са възникнали в най-ранните етапи на еволюцията, вероятно дори преди разделянето на организмите на прокариоти и еукариоти.

Предаване на външен сигнал в клетката

Клетките не могат сами да решат от какво се нуждае тялото. Те трябва да получат сигнал отвън и едва след това вътреклетъчната регулация ще се включи в поддържането на необходимите процеси. Известните биохимици Уилям Елиът и Дафни Елиът правят аналогия с навигацията. „Всеки кораб е организационна единица „клетка“, където се поддържат ред и дисциплина, всички механизми работят изрядно и т.н. В същото време целите и маршрутите на плаване на корабите се определят от външни сигнали (хормони) на висшето ръководство (ендокринни жлези и мозък).

Клетката обикновено получава сигнал за "състоянието на нещата" около нея с помощта на рецептори. Н.Н. Мушкамбаров и С.Л. Кузнецов идентифицира няколко механизма на действие на сигналните вещества.

1) Веществото взаимодейства с рецептора на плазмолемата, което индуцира предаване на сигнала в клетката и в същото време химическа модификация(фосфорилиране, дефосфорилиране) на определени протеини. (Фосфорилната група носи силен отрицателен заряд, което допринася за промяна в конформацията на протеиновата молекула).

2) Веществото взаимодейства с рецептора на плазмолемата, който също е йонен канал, който се отваря, когато регулаторът е свързан.

3) Извънклетъчният регулатор прониква в целевата клетка, свързва се с цитоплазмения или ядрения рецепторен протеин и след това действа като транскрипционенфактор, който влияе върху експресията на определени гени. Така действат хормони от стероидна природа (например мъжки и женски полови хормони).

Простагландините и NO (азотен оксид) понякога действат като сигнални молекули. Те проникват в клетката-мишена и влияят върху активността на регулаторните ензими. Крайният резултат е модификацията на определени протеини.

Най-често използваният механизъм е първият тип. В същото време специфичните начини за неговото прилагане са много разнообразни.

Сигнализиране вътре в клетката

Водоразтворимите сигнални молекули, включително известни невротрансмитери, пептидни хормони и растежни фактори, се свързват със специфични протеинови рецептори на повърхността на целевите клетки. Повърхностните рецептори свързват сигнална молекула (лиганд) с висок афинитет към нея и това извънклетъчно събитие генерира вътреклетъчен сигнал, който променя поведението на клетката.

Рецепторите са интегрални мембранни протеини.

Има много сигнални пътища, които произхождат от мембранния рецептор.

(Промяната в мембранните рецептори е придружена от появата на различни заболявания. Например, дефект в рецептора на мъжкия полов хормон тестостерон води до факта, че индивидите с мъжки генотип (2A + XY) изглеждат като жени; всички бозайници които не са били изложени на тестостерон по време на ембрионалния период, се развиват Мъжките мутанти имат нормални тестиси, които произвеждат тестостерон, но тъканите на тези мъжки не реагират на хормона поради дефектни съответни рецептори. В резултат на това тези мъжки развиват всички вторични полови характеристики на женските и техните тестиси не се спускат в скротума, а остават в коремната кухина. синдром (тестикуларен феминизация или сайдер на Морис) се среща при мишки, плъхове, говеда, а също и при хора. Въпреки че само генът, кодиращ тестостероновия рецептор, е променен, всички различни видове клетки, които нормално реагират на този хормон, са засегнати. По този начин един външен сигнал може да включи различни набори от гени в клетки от различни типове.

По-голямата част от повърхностните рецептори за хидрофилни сигнални молекули, след като са свързали лиганд от външната страна на мембраната, претърпяват конформационна промяна. Тази промяна създава вътреклетъчен сигнал,промяна на поведението на целевата клетка. Вътреклетъчните сигнални молекули често се наричат ​​втори посредници(messengers, английски messenger - пратеник), като се има предвид "първият междинен" извънклетъчен лиганд. Вторичните (вътреклетъчни) медиатори включват цикличен аденозин монофосфат (cAMP), цикличен гуанозин 3΄,5΄ - монофосфат (cGMP), калциеви катиони, инозитол-1,4,5-трифосфат, диацилглицерол. В допълнение, известни са сигнални пътища, които се медиират от протеини, липиди, включително свободни мастни киселини, азотен оксид (NO), както и пътища, които не съдържат втори пратеник. Пример за последния вариант е ефектът на γ-интерферон върху транскрипцията на определени гени с антивирусна насоченост. Вътреклетъчните сигнални пътища за регулиране на клетъчната активност са много сложни, не са напълно разбрани и много открития тепърва предстоят. Достатъчно е да се каже, че вътреклетъчният сигнален път, включващ инсулин, въпреки многогодишните изследвания, все още не е дешифриран.

цитоскелет

еукариотен цитоскелет. Актиновите микрофиламенти са оцветени в червено, микротубулите в зелено, клетъчните ядра в синьо.

Цитоскелет- това е клетъчна рамка или скелет, разположен в цитоплазмата на жива клетка. Той присъства във всички еукариотни клетки и хомолози на всички еукариотни цитоскелетни протеини са открити в прокариотни клетки. Цитоскелетът е динамична, променяща се структура, чиято функция е да поддържа и адаптира формата на клетката към външни влияния, екзо- и ендоцитоза, осигуряваща движението на клетката като цяло, активен вътреклетъчен транспорт и клетъчно делене.

Кератинови междинни нишки в клетка.

Цитоскелетът се формира от протеини, има няколко основни системи, наречени или според основните структурни елементи, видими при електронно микроскопични изследвания (микрофиламенти, междинни нишки, микротубули), или според основните протеини, които изграждат техния състав (актин-миозин система, кератини, система тубулин - динеин).

еукариотен цитоскелет

Цитоскелет на прокариоти

Дълго време се смяташе, че само еукариотите имат цитоскелет. Въпреки това, с публикуването през 2001 г. на статия от Jones et al. (PMID: 11290328), описващ ролята на бактериалните актинови хомолози в клетките Bacillus subtilis, започна период на активно изследване на елементите на бактериалния цитоскелет. Към днешна дата са открити бактериални хомолози и на трите вида еукариотни цитоскелетни елементи - тубулин, актин и междинни филаменти. Установено е също, че поне една група протеини на бактериален цитоскелет, MinD/ParA, няма еукариотни аналози.

Бактериални хомолози на актин

Най-изследваните актиноподобни компоненти на цитоскелета са MreB, ParM и MamK.

MreB и неговите хомолози

MreB протеините и неговите хомолози са подобни на актин компоненти на бактериалния цитоскелет, които играят важна роля в поддържането на клетъчната форма, хромозомната сегрегация и организацията на мембранните структури. Някои видове бактерии, като напр Ешерихия коли, имат само един MreB протеин, докато други могат да имат 2 или повече MreB-подобни протеини. Пример за последното е бактерията Bacillus subtilis, в които MreB протеини, Mbl ( Мповторно б-л ike) и MreBH ( MreB чомолог).

В геномите E. coliи B. subtilisгенът, отговорен за синтеза на MreB, се намира в същия оперон като гените за MreC и MreD протеините. Мутациите, потискащи експресията на този оперон, водят до образуването на сферични клетки с намалена жизнеспособност.

Субединиците на протеина MreB образуват филаменти, които се увиват около пръчковидна бактериална клетка. Те са разположени на вътрешната повърхност на цитоплазмената мембрана. Филаментите, образувани от MreB, са динамични, постоянно претърпяват полимеризация и деполимеризация. Точно преди клетъчното делене, MreB се концентрира в областта, където ще се образува стеснението. Смята се, че функцията на MreB е също така да координира синтеза на муреин, полимер на клетъчната стена.

Гените, отговорни за синтеза на хомолози на MreB, са открити само в пръчковидни бактерии и не са открити в коки.

ParM

Протеинът ParM присъства в клетки, съдържащи плазмиди с ниско копие. Неговата функция е да разрежда плазмидите по полюсите на клетката. В същото време протеиновите субединици образуват нишки, които са удължени по главната ос на пръчковидната клетка.

Нишката в своята структура е двойна спирала. Растежът на филаменти, образувани от ParM, е възможен и в двата края, за разлика от актиновите нишки, които растат само на ± полюса.

МамК

MamK е протеин, подобен на актин Magnetospirillum magneticumотговорни за правилното позициониране на магнитозомите. Магнетозомите са инвагинации на цитоплазмената мембрана, заобикаляща железни частици. Нишката MamK действа като водач, по който магнитозомите са подредени една след друга. В отсъствието на MamK протеина, магнитозомите са произволно разпределени по клетъчната повърхност.

Тубулинови хомолози

Понастоящем са открити два тубулинови хомолози в прокариоти: FtsZ и BtubA/B. Подобно на еукариотния тубулин, тези протеини имат GTPase активност.

FtsZ

Протеинът FtsZ е изключително важен за деленето на бактериалните клетки; той се намира в почти всички еубактерии и археи. Също така, хомолози на този протеин са открити в еукариотни пластиди, което е още едно потвърждение за техния симбиотичен произход.

FtsZ образува така наречения Z-пръстен, който действа като скеле за допълнителни протеини на клетъчното делене. Заедно те съставляват структурата, отговорна за образуването на стеснението (септите).

BtubA/B

За разлика от широко разпространения FtsZ, тези протеини се срещат само в бактериите от рода Prosthecobacter. Те са по-близки до тубулина по своята структура, отколкото FtsZ.

Кресцентин, хомолог на междинни филаментни протеини

Протеинът е открит в клетките Caulobacter crescentus. Неговата функция е да дава на клетките C. crescentusвибрионни форми. При липса на експресия на клетъчния кресцентинов ген C. crescentusприемете формата на пръчка. Интересно е, че клетките на двойни мутанти, кресцентин - и MreB -, имат сферична форма.

MinD и ParA

Тези протеини нямат хомолози сред еукариотите.

MinD отговаря за позицията на мястото на делене в бактериите и пластидите. ParA участва в разделянето на ДНК на дъщерни клетки.

Вижте също

Бележки