Животът на голям град не може да се представи без контролери. Но никой голям съвременен град не може да се сравни с многоклетъчен жив организъм по отношение на сложността и разнообразието на процесите, протичащи в него. И, разбира се, природата се погрижи за контрольорите. С цялото ми уважение към другарите от ОРУД, ние сме принудени да кажем, че задачите, които природата поставя и решава, са очевидно непосилни за тях. Задачата за регулиране на такива основни жизнени процеси като синтеза на протеини и нуклеинови киселини, предаването на наследствени черти, растежа на организмите, техния метаболизъм, стареенето и т.н., и дори автоматичната саморегулация, се възлага на химикали, които т.нар. биологични регулатори. Химическата природа на повечето от тях вече е разгадана. Но ролята, която играят в нашето тяло през последните години, се разкри по толкова неочаквани начини, че може би можем да говорим за своеобразна революция в науката за живота.

Нека да разгледаме по-отблизо биорегулаторите - те си заслужават. Ще се ограничим до три групи – витамини, хормони и ензими. Освен биорегулаторите, сред които водеща роля имат хормоните, в тялото ни има и други видове регулация. Най-важната от тях е нервната, която се осъществява от кората (и подкорието) на главния мозък. Изразява се в това, че протичането на метаболитните реакции зависи от състоянието на централната нервна система. Това е изключително важен вид регулиране, но и тук химичните процеси са в основата му.

Нека се съгласим под термина "регулация" да означаваме промяна в скоростта - ускоряване или забавяне - на всяка биохимична реакция, протичаща в клетките на нашето тяло. И тук споменаваме още един интересен вид саморегулация - автоматична регулация, която се основава на принципа на обратната връзка, който се състои в това, че концентрацията на дадено вещество в клетка дава сигнал за стартиране на регулаторни процеси.

Ще се срещнем с конкретни примери за саморегулация в бъдеще.

На всяко внезапно въздействие метаболизмът в клетката реагира със спешна регулация без съществено преструктуриране на своите механизми и резерви. Но тук отиваме в планината и оставаме там за дълго време. При тези условия клетките на нашето тяло се преустрояват фундаментално, синтезират нови протеини и други вещества и т.н. Такава регулация може да се нарече дългосрочна: тя служи за адаптиране на тялото ни към новите за него условия.

Когато група туристи прави преход, общата скорост очевидно зависи от най-бавния член на групата. Така че в клетката най-бавната биохимична реакция ограничава скоростта на целия цикъл от реакции, свързани с нея. Това също е вид регламент.

И тук може би е уместно да се обърнем към молекулярната биология - наука, която се развива бързо през последните години и се занимава с изучаването на всички живи същества на молекулярно ниво, с други думи, изучавайки реакциите между молекулите в жив организъм. По какво реакциите в живия организъм се различават от подобни реакции в неживата природа?

Опростявайки донякъде, може да се отговори накратко: скоростта на реакциите, катализирани от специални ускорители - ензими, и подредеността, защото в неживата природа реакциите протичат на базата на сблъсък на молекули, разпръснати случайно в пространството. В най-простия представител на живия свят - клетката - молекулите са пространствено фиксирани върху матрицата и това осигурява не само строго определена посока на химичната реакция, но и изключителната скорост на такива реакции,

Метаболизмът в най-простия едноклетъчен организъм се регулира чрез промяна на скоростта на ензимните реакции. Такава клетка може да съществува чрез адаптиране, т.е. адаптиране към условията на външната среда. Той се адаптира, като мобилизира ензимите си според нуждите, някои от които при нормални условия вероятно са в резерв.

Но нашето тяло се състои от трилиони клетки, неспособни на самостоятелно съществуване. Те са обединени от едно качество: всички те участват в общия метаболизъм, при който скоростта на ензимните реакции се регулира от централната нервна система. Той прави това в тясна връзка с ендокринните жлези и техните хормони.

Вече говорихме по-горе за процесите, протичащи в тялото с помощта на ензими. Един от най-мощните регулаторни механизми, използвани от централната нервна система, са нервните импулси, които постоянно навлизат в тъканите на нашето тяло. Те осигуряват подреден (т.е. матричен) синтез на протеини, по-специално ензимни протеини, поддържат химическата организация на клетките и способността им да възприемат "инструкциите" на главния регулатор.

И така, ензимните катализатори ускоряват (или забавят) хода на химична реакция, която вече е започнала. Според някои учени обаче ензимите имат способността да стартират тези реакции. Също така е много важно ензимът да увеличи скоростта на всяка реакция толкова много, че тя да върви по определен път. С други думи, ензимът предотвратява странични реакции и определя посоката, в която протича основната химична реакция. Това е много важно свойство на ензимите, което ще бъде обсъдено по-долу. Понастоящем термините "ензим" и "ензим" се използват като недвусмислени, тъй като е установено, че няма разлики между вътреклетъчните и извънклетъчните ензими. Това направи възможно въвеждането на определен ред в наименуването на множество известни в момента ензими. Биохимиците се опитват да отразят механизма на неговото действие в името на ензима. Ние се въздържахме да направим това, защото, например, вместо "алкохолна дехидрогеназа" би трябвало да дадем името: "алкохол-никотинамид-аденин-динуклеотид-трансхидрогеназа" * , което, разбира се, би направило популярно изложение невъзможно . Ние се ограничаваме да посочим, че Международният съюз на биохимиците е приел следното разделение на ензимите в шест класа: 1) оксидоредуктази, които катализират процесите на биологично окисление; 2) трансферази, които пренасят групи от атоми; 3) хидролази, които катализират разцепването с адаптирането на водата; 4) лиази, които разделят (или добавят) различни групи без участието на вода; 5) изомерази, които превръщат подобни ("изомерни") съединения едно в друго и 6) лигази, които свързват две молекули една с друга при разкъсване на връзката в някои съединения на фосфорната киселина.

* (Обикновено името на ензима се дава чрез добавяне на края "аза" към латинския корен на думата, обозначаващ веществото, върху което действа ензимът, или към името на процеса, който се катализира от този ензим. Наред с това все още има много ензими с произволни исторически установени и утвърдени имена.)

1. Оксидоредуктази - ензими, които катализират окислително-възстановителните реакции. Тази голяма група от ензими, присъстващи във всички тъкани, включва няколко подгрупи:

а) дехидрогенази - ензими, които катализират окисляването на вещество чрез прехвърляне на водород от един субстрат към друг. В зависимост от субстрата, чието окисление се катализира от дадена дехидрогеназа, той получава пълното си име. Например алкохол дехидрогеназа, глицерофосфат дехидрогеназа, лактат дехидрогеназа (окисляваща млечна киселина), глутамат дехидрогеназа и др.

Акцепторът на водород (т.е. веществото, което приема водород) в реакциите, катализирани от тези ензими, са NAD и NADP. Съществуват и редица дехидрогенази, участващи в транспорта на електрони от редуцирани форми на никотинамидни динуклеотиди през цитохромната система, например NAD·H 2 -цитохром с-оксидоредуктаза, NAD·H 2 -цитохром-b-5-оксидоредуктаза, и др.;

б) оксидази - ензими, които пренасят водород от окислен субстрат към кислород. Сред тях трябва да се посочи аминокиселинна оксидаза, моноаминооксидаза, пиридоксаламин оксидаза, цитохром оксидаза, както и ензими, които катализират транспорта на водород от субстрата до водороден пероксид - пероксидаза - и разлагат водородния пероксид с образуването на кислород и вода - каталаза.

2. Трансферази - обширна група от ензими, които ускоряват преноса на атоми или групи от атоми и радикали от един субстрат към друг. Може да се раздели на следните подгрупи:

а) метилтрансферази - ензими, които носят метилова група - СН 3. Те включват никотинамид метилтрансфераза, сериноксиметилтрансфераза и др.;

б) ацилтрансферази - ензими, които носят киселинен остатък. Примери за ензими от тази подгрупа са холин ацетилтрансфераза, ацетил-СоА ацилтрансфераза и др.;

в) гликозилтрансферази - ензими, които пренасят монозахаридния остатък - гликозил. Тези ензими включват фосфорилаза, която прехвърля глюкозния остатък от гликогенова молекула към фосфорна киселина с образуването на глюкозо-1-фосфат, фосфорибозилтрансфераза, аденозилфосфорилаза и други ензими;

г) аминотрансферази - ензими, които пренасят аминогрупата от аминокиселини към кетокиселини. Най-важните от тях са: аспартаминотрансфераза, аланин аминотрансфераза, тирозин аминотрансфераза;

д) фосфотрансферази - ензими, които пренасят остатък от фосфорна киселина, като правило, от фосфорсъдържащи съединения към нуклеотидни фосфати. Тази обширна подгрупа от ензими включва: хексокиназа, фруктокиназа и фосфофруктокиназа, които пренасят фосфатния остатък от аденозинтрифосфорна киселина съответно към глюкоза, фруктоза или фруктозо-6-фосфат; креатин киназа, катализираща обратимия трансфер на фосфатен остатък от креатин фосфат към аденозин дифосфорна киселина; пируват киназа, която пренася фосфатен остатък от фосфоенолпирогроздена киселина към аденозин дифосфорна киселина и много други ензими;

е) сулфидни трансферази - ензими, които пренасят групи със серен атом. Например, оксалат-CoA-трансфераза, CoA-трансфераза-кетокиселини;

ж) амидин трансферази - ензими, които пренасят амидиновата група -CNH 2 \u003d H. Те включват, например, аргинин глицин амидин трансфераза, която прехвърля амидиновата група от аргинин към глицин по време на синтеза на креатин.

3. Хидролази - ензими, които с участието на вода катализират разцепването на сложни органични съединения (протеини, мазнини, липоиди, полизахариди) на мястото на етерна или пептидна връзка. Тази голяма група от ензими, присъстващи в различни тъкани, в зависимост от естеството на хидролизирания субстрат, могат да бъдат разделени на няколко подгрупи:

а) естерази - ензими, които катализират хидролизата на естери (мазнини, фосфатиди и др.). Те включват ензими като хидролизираща мазнини липаза, фосфолипаза А, ацетилхолинестераза, холинестераза и др.;

б) фосфомоно- и диестерни хидролази - ензими, които катализират разцепването на фосфорна киселина от различни съединения (нуклеотиди и нуклеинови киселини, фосфорни естери на въглехидрати). Най-важните от тях са: алкална фосфатаза, кисела фосфатаза, глюкозо-6-фосфатаза, глюкозо-1-фосфатаза, фосфодиестераза, дезоксирибонуклеаза;

в) глюкозидази - ензими, участващи в хидролизата на глюкозиди на ди-, три- и полизахариди (гликоген, нишесте, захароза, малтоза и др.). Те включват амилаза, галактозидаза, нуклеозидаза и други ензими;

г) пептидни хидролази - ензими, които катализират хидролитичното разцепване на протеини и полипептиди на мястото на пептидната връзка. Те включват аминопептидаза, карбоксипептидаза, пепсин, трипсин, hpmotrypsin, ентеропептидаза, катепсин и др.;

д) амидази - ензими, които катализират хидролитичното разцепване на аминогрупата от амиди, пурини, нуклеотиди и други съединения. Те включват аспарагиназа, глутаминаза, аденин деаминаза, AMP-деаминаза, които хидролитично разцепват аминогрупи от амиди на аспарагинова и глутаминова киселина, от аденин и аденозинмонофосфорна киселина; уреаза, която разлага уреята на CO2 и две молекули NH3 и други ензими;

е) полифосфатази - ензими, които хидролизират фосфоанхидридните връзки. Най-важните сред тях са: аденозинтрифосфатаза, нуклеотидна пирофосфатаза, неорганична пирофосфатаза.

4. Лиази - ензими, които отцепват една или друга група от субстрата по нехидролитичен начин или разцепват въглеродната верига. Те включват например пируват декарбоксилаза, ензими, които декарбоксилират карбоксилни киселини, алдолаза, която разцепва фруктозо-1-6-дифосфат на две фосфотриази и други.

5. Изомерази - ензими, които катализират реакциите на вътрешномолекулно движение на различни групи. Тези ензими включват глюкозо фосфат изомераза, триозо фосфат изомераза и фосфоглицерат мутаза.

6. Лигазите или синтетазите са ензими, които катализират реакциите на биосинтеза, използвайки енергията на АТФ или други нуклеотидни трифосфати. Те включват ензими, които синтезират ди- и полизахариди, мазнини и липоиди, протеини, нуклеинови киселини, както и редица междинни метаболитни продукти - комбинацията от аминокиселини с t-RNA, остатъци от мастни киселини (ацили) с коензим А и др. .

Ензими с еднакъв тип функционална активност, т.е. катализиращи една и съща реакция, но различни по протеиновия компонент, се наричат ​​изоензими. Те се различават един от друг по аминокиселинен състав, адсорбция, имунохимични и кинетични свойства, термична стабилност, оптимално рН и други характеристики. При хора и животни са идентифицирани много ензими, състоящи се от изоензими. Сред тях трябва да се нарече лактат дехидрогеназа, глюкозо-6-фосфат дехидрогеназа, малат дехидрогеназа, креатинкиназа, фосфатаза, амилаза, хексокиназа. Така са изследвани пет изоензима на лактатдехидрогеназата, които се различават по редуването на полипептидните вериги. Белтъчната молекула на тези изоензими се състои от четири полипептидни вериги, които могат да бъдат два вида - Н и М ("Н" - началната буква в думата сърце, "М" - в думата мускул). В сърдечния мускул лактатдехидрогеназата е изградена от четири полипептидни вериги от тип Н, т.е. нейната молекула се състои от Н4. В скелетните мускули ензимът се състои само от полипептидни вериги от тип М, т.е. М 4 . В други органи молекулите на лактатдехидрогеназата се различават в съотношението на тези полипептидни вериги: H 3, M, H 2, M 2, H, M 3 *.

* (За някои изоензими беше възможно да се докаже съществуването на разлики в първичната и вторичната структура.)

За идентифициране на изоензими с голям успех се използва методът на електрофореза на тъканен екстракт или кръвен серум. Поради разликите в големината на заряда на протеиновите молекули, отделните изоензими се движат в електрическо поле с различна скорост и могат да бъдат отделени един от друг.

Наличието на специфични изоензими в отделните органи има голяма диагностична стойност и се използва в клиничната биохимия за откриване на патологични процеси. Повишаването на нивото на отделните изоензими или промяната в ензимния спектър в кръвта е толкова специфично, че може да служи като решаващо потвърждение на клиничната диагноза.

Специфичността на ензимите е много забележително явление. Може би най-изненадваща е спецификата на действието на ензимите, които синтезират протеини.

Говорейки за протеини и нуклеинови киселини, споменахме този синтез. Но тук е необходимо да се подчертае изключителната способност на ензимите, участващи в синтеза, да разпознават една аминокиселина сред две дузини други. Освен това те могат да разпознаят съответната РНК сред най-малко 20 нейни разновидности.

Едно от най-важните постижения на последните години е изясняването на факта, че специфичността на ензимните протеини зависи от реда на редуване в тях на аминокиселините, които изграждат пептидната верига. По този начин беше възможно да се установи, че не само молекулата на рибонуклеазния ензим се състои от 124 аминокиселинни остатъка, които образуват една пептидна верига, но и да се установи кои аминокиселини образуват тази верига и в каква последователност те се редуват една с друга.

Също така беше възможно да се установи, че специфичността на един ензим зависи не само от това как аминокиселините са разположени в неговата молекула. Всеки ензим има своеобразен активен център - малък участък от пептидната верига с характерната аминокиселинна последователност. Възможно е да се раздели ензимна молекула, да се отбие фрагмент от нея и да се запази цялата специфика на действието на ензима. Такива експерименти все още не са провеждани в голям мащаб, но основното е направено: булото е премахнато от феномена на предишната неразбираема разбираемост на биологичните катализатори, която ги е направила мистериозни вещества.

В активния център на ензима има място, чиито контури съответстват на очертанията на молекулите на субстрата или, както се казва, са комплементарни към тях. Такова място се нарича контактна зона на ензима. В процеса на образуване на ензимно-субстратния комплекс очертанията на техните молекули могат да се променят, сякаш се адаптират един към друг (фиг. 28).

Не бива да се мисли, че в молекулата на ензима "работи" само малка част от него, активният център. Ще се върнем към този въпрос малко по-късно. Нека засега да отбележим, че активният център предизвиква промени в определено вещество - субстрата.

С помощта на рентгенови лъчи дори беше възможно да се снима процесът на работа на някои ензими. Оказа се, че половинките на молекулата сякаш покриват субстрата от двете страни.

В допълнение към активния център, ензимната молекула има уязвимо място - химическа група, която може да бъде блокирана от голямо разнообразие от вещества, които нямат връзка със субстрата, върху който действа активният център. Блокирането на това групиране - учените го наричат ​​"алостерично" * . веществата могат да повлияят на общата структура на протеиновата молекула - нейната конформация - и по този начин да регулират активността на активния център, т.е. основната работа на ензима. Най-интересното тук е, че сред тези вещества има хормони – патогени и регулатори на дейността на най-важните органи на нашето тяло.

* (Алостеричен - Структурно несвързани. Веществата, които се различават по структура от субстрата и могат да регулират активността на ензима, се наричат ​​алостерични ефектори (изпълнители).)

Ако това е така, тогава ние сме на ръба да преведем на езика на химичните понятия (с други думи, да дешифрираме напълно) такива функции на нашето тяло като растеж и съзряване, половото развитие и възпроизводството и много други процеси, контролирани от хормони . А от тук "две стъпки" към изкуственото преустройство на тези процеси.

Алостерията е отличен пример за това как чудесно регулирани химичните процеси в нашето тяло (и в цялата жива природа) са ензимите, които катализират химичните трансформации на субстрата. Нека го наречем жива система. Оказва се, че работата на една регулирана жива система зависи от резултатите от нейната собствена дейност. Нека приемем, че една жива система се състои от цяла поредица от химични реакции, всяка от които се катализира от определен ензим. Крайният продукт няма нищо общо с първоначалния субстрат, но може да блокира действието на първоначалния ензим, който катализира първата реакция във веригата на дадена жива система.

Как да нарека това явление? Студентът също може да отговори на това с обратна връзка. Да, точно обратната връзка е в основата на простия начин за регулиране на всяка машина.

Ензимните протеини са обикновени органични съединения, спецификата на тяхното действие зависи от характеристиките на тяхната химическа структура и пространствено разположение (структура).

Няма правила без изключения. А високата специфичност на биологичните катализатори изисква уговорка. Факт е, че са известни случаи, когато един и същ ензим действа върху няколко различни химически субстрата. Такива ензими се намират в храносмилателния тракт. Това е разбираемо. Храната съдържа толкова много различни вещества, че ензимите вече не са до разбираемост - просто имайте време да се справите с всички! Но такива примери са сравнително редки и селективността на действието на ензимите засега остава най-характерното им свойство*. Наблегнете на думата „още“. Факт е, че през последните години учените получиха доста неочаквани данни, които донякъде разклатиха доверието им в задължителната специфичност на действието на ензимите.

* (В живите организми (включително хората) има ензими, които могат да действат върху вещества, които изобщо не се срещат в природата. Тези вещества включват много лекарствени вещества и отрови. Много вероятно е устойчивостта на патогенните микроби към такива лекарствени вещества да се дължи на факта, че микроорганизмите произвеждат специални ензими, които унищожават тези лекарствени вещества.)

Още едно обстоятелство се съгласува добре със спецификата на действието на ензимите. Оказва се, че ензимната активност може да бъде повишена или, напротив, инхибирана, потисната и дори парализирана от действието на определени химикали, често много прости по състав. Такива активатори и парализатори на ензимното действие - те се наричат ​​инхибитори - могат да бъдат много специфични. Например, сол на силна киселина рязко повишава активността на ензима папаин, но напълно парализира действието на дихателния ензим.

Такива явления играят важна роля в живия организъм. Факт е, че много ензими се съдържат в тъканите и клетките на тялото в напълно неактивно състояние, но при определени условия те стават активни.

Това беше показано за първи път от И. П. Павлов и неговите ученици на примера на храносмилателните ензими.

В здравите жлези на стомаха няма готов активен пепсин, но има неактивен пропепсин - пепсиноген. Под влияние на нервната дейност жлезите отделят този неактивен проензим в стомашната кухина, който под действието на солната киселина на стомашния сок веднага се превръща в пепсин. Полученият пепсин помага на солната киселина да превърне пепсиногена в пепсин. Така се активира ензимът. Тук добре познатата солна киселина играе ролята на активатор. Тази роля е много важна за нормалното храносмилане в стомаха.

Понякога ензимните активатори са дори по-прости по състав от солната киселина. В някои случаи наличието на малки количества калций, манган и кобалт е достатъчно за проява на действието на ензима. Амилазата например се активира в присъствието на хлориди. В други случаи, за да активират ензима, клетките на нашето тяло произвеждат много сложни протеинови вещества. Всъщност такъв активатор е ензим на ензима, тъй като катализира действието на неговата неактивна форма. Така например трипсинът, който разгражда протеините в червата, съществува в клетките под формата на неактивен трипсиноген, който се активира от действието на ентерокиназата.

Как да си представим същността на активирането? В редица случаи беше възможно да се установи, че появата на активност зависи от първичната структура на протеина. Вземете същия трипсиноген. Той е неактивен. Но сегмент, състоящ се от шест аминокиселинни остатъка, се отделя от своята полипептидна верига (първична структура). И веднага се проявява ензимна активност - трипсиногенът се превръща в истински трипсин. Как може да се обясни това? Оказва се, че след "ампутацията" на първичната структура, съответният участък от полипептидната верига започва да се усуква в спирала, в резултат на което се появява ензимна активност. Следователно първичната структура "знае" как да формира активен център в "пълноценен" протеин-ензим и автоматично прехвърля своите знания (информация) към вторичната и третичната структура на протеин-ензима. Сега е ясно, че природата не е толкова разточителна, колкото изглеждаше преди десет години. Тогава учените бяха в недоумение: ако само част от ензимната молекула е активна, тогава за какво служи останалата част от нея? Тя излишна ли е? Оказва се, че не.

За осъществяването на синтеза на определен протеин-ензим е необходима цялата му пълноценна молекула, тъй като тя съдържа информацията, необходима за правилното изграждане на нова молекула с нейните характерни активни центрове.

Интересно е, че активирането на проензима често се извършва от образувания от него ензим. Скоростта на такъв автокаталитичен (самоускоряващ се) процес значително се увеличава.

Действието на активаторите и инхибиторите играе важна роля в регулирането на ензимните реакции в протоплазмата на клетката*. Наред с това дейността на ензимите в живата клетка се регулира и по друг начин. Установено е, че ензимите могат да се свързват с други протеини и да се освобождават отново от такива съединения. Свързвайки се, ензимите губят своята активност ** , освобождавайки се я възстановяват. И тъй като протоплазмата на клетката се състои от протеини, регулирането на активността на ензимите до голяма степен зависи от способността им да се установяват върху протеиновите частици на протоплазмата и да се освобождават от тях.

* (Действието на множество инхибитори, съдържащи се в живата клетка, много често е полезно за организма. Те сякаш забавят ензима и го освобождават отново в определено време и в определена посока, допринасяйки за цялостното регулиране на химията.)

** (Обикновено инхибиторът е подобен по форма на субстрата и, сякаш мами ензима, може да се конкурира с този субстрат, временно да улови контактната зона, като по този начин забавя хода на ензимната реакция. Такива инхибитори се наричат ​​конкурентни. Има и неконкурентни инхибитори, които улавят контактната подложка толкова здраво, че ензимът накрая се проваля. Наскоро беше показано, че инхибиторът на трипсин образува комплекс с част от ензимните молекули, който се състои от 50 аминокиселинни остатъка и серинов аминокиселинен остатък, който е част от активното място на трипсин. Последните изследвания показват, че може да има значителни разлики в състава на изоензимите. Изтъква се и възможността за съществуване на "конформери", т.е. форми на ензима, които имат еднаква първична структура и се различават само по конформацията на молекулата.)

Очевидно много ензими в живата клетка са под формата на проензими. В противен случай би било невъзможно да се разбере как "вълци и овце" - ензимът и субстратът, върху който той трябва да действа - съжителстват мирно един с друг в жива клетка. Така например във всяка растителна клетка е лесно да се открие нишесте и до него амилаза - ензим, който разгражда нишестето. Начинът, по който се активират ензимите, играе роля в това. В допълнение, част от полипептидната верига на проензима може да държи активния ензим "на каишка" и когато той излезе, да го пусне "в дивата природа". Така например се получава образуването на активен пепсин от пепсиноген. Възможно е също така да има някои пространствени ограничения между ензима и субстрата в живата клетка.

Важна роля играят антиензимите - вещества, които спират или забавят действието на ензимите. Природата на антиензимите все още не е изяснена. Известно е само, че всеки от тях забавя действието на определен ензим. Така например, пепсинът, освободен в стомаха, не смила клетките на "своя" стомах, но ако човек изяде стомаха на животно, тогава "неговият" пепсин ще смила клетките му. Очевидно клетките на стомаха съдържат антипепсин, който пречи на храносмилането на техния собствен пепсин. Същото може да се предположи и по отношение на други храносмилателни жлези и чревната стена, които са устойчиви на действието на "своите" ензими.

За споменатия по-горе ензим трипсин е известен антиензим, антитрипсин. Чрез комбиниране с трипсин, чийто инхибитор е, антитрипсинът предпазва панкреаса от самосмилане *. Антитрипсинът присъства в червеите, живеещи в червата на човека. Благодарение на него червеите не се усвояват от трипсина на панкреатичния сок, който се влива в червата. Антитрипсинът се намира и в кръвния серум. Ако ензимът се въведе в тялото директно в кръвта, тогава в него се образува съответният анти-ензим, например анти-каталаза или анти-уреаза. Очевидно антиензимите защитават тялото от чужди за него ензими, включително ензими на патогенни бактерии. В този случай антиензимите получават общо наименование - антитела.

* (Възможно е и друго обяснение. Известно е, че някои ензими присъстват в клетката в неактивна "маскирана" форма. Когато един организъм умре, клетките му се самоунищожават - автолиза. В този случай маската пада от ензимите и те се активират. За съжаление, подобно явление може да възникне и в живо тяло с катастрофални последици за него: например при панкреатична некроза, причинена от самоактивиране на храносмилателни ензими.)

Ензимите са широко разпространени в природата. На практика те се намират във всички живи и растителни клетки. Това предполага, че всички телесни протеини могат да бъдат ензими. Тази гледна точка се потвърждава от откритието на съветските учени В. А. Енгелгард и М. Н. Любимова (1939 г.).

Както знаете, най-важният компонент на мускулите, който определя способността им да се съкращават, е миозинът. Но се оказа, че миозинът също е ензим, който катализира химическа реакция, която осигурява енергията, необходима за свиване. Това самостоятелно снабдяване с енергия е много забележителен факт. Вероятно всички протеини са ензими, но не е установено, че всички протеини имат ензимни свойства. Възможно е всички или почти всички протеини да придобият каталитични свойства, тоест да се превърнат в ензими при определени условия.

Разликите между отделните ензими също влияят върху способността им да бъдат прости и сложни протеини. За простите протеини е характерно, че при разцепване от тях не може да се получи нищо освен аминокиселини. Следователно тяхната разлика една от друга се състои в различен набор и ред на редуване на аминокиселини в молекулата. Простите протеини включват повечето от известните ензими - протеази, амилази, карбохидрази, естерази. Някои ензими, в допълнение към протеина, съдържат още по-прости съединения, понякога еднакви за различни ензими. Така например съставът на окислителните ензими (които включват оцветителя на кръвта - хемоглобин) съдържа органично съединение на желязото. Други ензими включват мед*, цинк, манган, ванадий, хром, сяра. Тези ензими са сложни протеини - протеини, съдържащи непротеинови, така наречените простетични групи. Фосфорилазите също принадлежат към протеините.

* (Металните йони често изглежда индуцират ензима към активност, като са активатори, които прехвърлят ензима в каталитично активно състояние.)

Протезните групи не винаги съдържат метали. Изключителният съветски учен Н. Д. Зелински предполага, че такива известни съединения като витамините могат да бъдат включени в състава на ензимите. Предположението на учения беше блестящо потвърдено по отношение на почти всички витамини. Това е много важно обстоятелство, което помага да се разбере физиологичното действие на витамините.

Други органични съединения също могат да действат като простетични групи. Всички непротеинови части на ензимите са удобно наречени коензими или кофактори. Протеиновата част на молекулата обикновено се нарича носител или апоензим, а простетичната група се нарича активна група. Трябва обаче да се помни, че естеството, специфичността и самото действие зависят главно от естеството на протеиновия носител, свързан с активната група. С други думи, зависи от носителя върху кое вещество действа ензимът: въглехидрати, мазнини, протеини или други вещества. Но коензимите не остават неактивни. Те са носители на различни атоми (водород) или атомни групи в ензимни реакции. Коензимите също играят важна роля в осигуряването на координираната дейност на различни ензими. И накрая, коензимите могат да регулират метаболитните процеси. Това се случва чрез промяна на концентрацията им в клетката. Понякога метаболитните пътища се разминават и няколко апоензима се нуждаят от един и същ коензим. Има ожесточена конкуренция, която се отразява в скоростта на реакцията. С други думи, тук имаме работа със спешна регулация.

Съставът на най-важните коензими включва различни витамини или по-скоро техните производни. Съкратените наименования на такива коензими - NAD, NADP, CoA - ще бъдат дешифрирани според нуждите в бъдеще.

Както бе споменато по-горе, ензимите играят решаваща роля в метаболизма - този сложен процес, който непрекъснато протича в живия организъм, с прекратяването на който съществуването на живия организъм престава.

Сложността на химичните процеси в живите организми се илюстрира добре от факта, че те включват различни съединения: вода, минерални соли, мазнини и мастноподобни вещества, въглехидрати, витамини, хормони, протеини. Ензимите са в центъра на всички химични трансформации. Определяйки скоростта на биохимичните реакции, ензимите влияят и върху тяхната посока. Но посоката, в която всяко вещество ще тръгне в процесите на химични трансформации на метаболизма, зависи от това кой път ще поеме това вещество по-рано. Поради селективността на действие, решаващата роля тук принадлежи на ензимите: в края на краищата, от многото възможни химични реакции, ензимът обикновено ускорява само една многократно.

Така ензимите насочват и регулират химичните преобразувания на метаболизма в организма, осигуряват връзката му с външната среда и адаптивността към нейните условия. Важна роля играе и фактът, че ензимите са променливи в метаболитните процеси, могат да се появяват, променят, губят своите каталитични свойства.

Въпреки големия брой ензими или, както се казва, различни ензимни системи, хиляди ензимни реакции в живия организъм протичат удивително гладко, в строго определена последователност. Именно тази взаимозависимост и координация на действието на множество ензимни системи определят нормалното протичане на химичните реакции в здравия организъм. Ето защо е много важно да се изследва не само действието на отделните ензими, но и съвкупността от ензимни системи като цяло. Тук има редица трудности, които постепенно се преодоляват. Вече можем да си представим до известна степен как функционират ензимите. Може да се предположи, че първо ензимът се свързва със субстрата, образувайки, така да се каже, междинно съединение, което, разлагайки се, вече дава крайния продукт на реакцията. След това самата молекула на ензима се възстановява, въпреки че понякога може да претърпи частично разлагане.

Комуникацията между действието на два или повече ензима се осъществява по различни начини. Например, едно и също вещество може да бъде общ субстрат за двата ензима или крайният продукт, получен в резултат на действието на един ензим, става първоначален субстрат за действието на друг ензим. Лесно е да се разбере, че ако едно от ензимните стъбла, свързани заедно, спре, другото също ще спре. Причините за това нарушение на активността на ензимите са различни. Например взаимозависимостта може да се определи както по линията на субстратите (крайният продукт на едната система е първоначалният субстрат за другата), така и по линията на осигуряване на енергия за двете ензимни системи (първата система може да достави енергията, необходима за функционирането на втория). Все още не съществува пълно обяснение на действието на ензимите, както обаче няма окончателна теория за действието на катализаторите като цяло.

Изследването на удивителната координация на действието на ензимите в живия организъм е от интерес не само за биохимици, но и за лекари, технолози и други специалисти. Преди два века М. В. Ломоносов пише, че „един лекар не може да бъде съвършен без задоволителни познания по химия“. Тези думи - пример за забележителна научна далновидност, оправдана от целия ход на развитието на биохимията - се потвърждават постоянно в най-новите открития в областта на ензимите. Не толкова отдавна беше известно, че солната киселина е необходима като активатор на ензима на стомашния сок - пепсин. Оказа се, че навлизането на солна киселина в стомашния сок се осигурява от действието на специален ензим, който насърчава нейното производство.

Всички ние от училище сме запознати с ролята, която оцветителят на кръвта, хемоглобинът, играе в нашето тяло. Състои се в свързването на кислорода от въздуха и доставянето му до тъканите на нашето тяло. Механизмът на свързване на кислорода от хемоглобина беше толкова добре разбран, че никой не се съмняваше в зависимостта на този процес от налягането на кислорода във вдишания въздух. Законите на физиката, или по-скоро физическата химия, изглежда обясняват напълно този процес. Но преди няколко години за този процес в кръвта беше открит специален ензим - глобин оксидаза.

Доскоро отделянето на въглероден диоксид в кръвта от соли на въглеродна киселина - бикарбонати се считаше за същия физикохимичен процес. Оказа се обаче, че този прост химичен процес се катализира и от специален ензим - карбоанхидраза (карбоанхидраза) - ензим, в който се съдържа цинк.

Няма съмнение, че следващите години ще донесат нови доказателства за повсеместното участие на ензимите във всички химични трансформации в течностите и тъканите на нашето тяло. Нито едно заболяване не преминава без нарушения в химичните процеси на обмяната на веществата и следователно без нарушения в активността на ензимите, които в живите клетки на здравия организъм се отличават с дълбока взаимовръзка и удивителна последователност. Естествено, лекарите са имали идеята да използват ускорители на химични реакции - ензими - за лечение на пациенти. Особено широко разпространено е терапевтичното използване на ензими, съдържащи се в храносмилателните сокове: пепсин, трипсин, химотрипсин. За терапевтични цели се използват и препарати от много други ензими. По този начин хиалуронидазата, ензим, който разрушава междуклетъчното вещество, се използва за ускоряване на абсорбцията на лекарства, прилагани подкожно или интрамускулно. Ужасна болест - тромбоза, лекувана с плазмин. Този ензим, образуван от неактивен проензим - плазминоген, има способността да разтваря кръвни съсиреци. Лекарите използват респираторни ензимни препарати, когато тялото е заплашено от кислороден глад и др.

За терапевтични цели се използват не само протеинови ензими, но и тези непротеинови съединения - коензими, които са част от различни ензимни системи. Съставът на коензимите съдържа много (може би всички) от добре познатите витамини - органични съединения, чийто дефицит или липса в храната причинява нарушение на нормалния метаболизъм и заболяване на тялото. Изглежда, че лечението на такива заболявания е просто: да се премахне дефицитът на витамин (или витамини), като се дават на пациента в големи количества. Но в случаите, когато витаминът е част от коензима, това не е достатъчно. Ако протеиновата част на ензима е разрушена, тогава въвеждането на големи количества коензим, т.е. витамин, в тялото не дава желания ефект. Ето защо, на първо място, е необходимо да се премахне протеиновото гладуване, да се допринесе за нормализирането на процесите на създаване на необходимите за тялото протеини и да се погрижи за правилния протеинов състав на храната.

Коензимите се използват широко за терапевтични цели, главно в случаите, когато техният дефицит причинява метаболитни нарушения поради нарушаване на активността на съответните ензими. Достатъчно е да споменем коензими, съдържащи витамин В 1, тясно свързани с ензимните трансформации на въглехидратите, витамин В2 (рибофлавин) - с окисление, никотинова киселина - с тъканно дишане. Тези и други коензими твърдо влязоха в арсенала от терапевтични средства на съвременната медицина. Нищо чудно, че те бяха в "челната десетка" на най-ценните лекарствени вещества на нашето време. Това се дължи на факта, че те са предназначени да действат не върху симптомите на заболяването, а върху най-интимните и ефективни причини - метаболитните нарушения.

Какво е положението с химическия синтез на ензими, т.е. с получаването им в лаборатории без помощта на живи организми?

Споменахме, че ензимите са протеини и следователно създаването на изкуствени ензими е проблем при протеиновия синтез. Този проблем е почти решен. Химиците първо успяха да установят точно химичната структура на някои от най-простите белтъчноподобни съединения и след това изкуствено да ги пресъздадат. Получените вещества притежават важни биологични свойства. Досега като че ли по този начин се получават миниатюрни протеини, чиято молекула е относително малка. Би било по-правилно да ги наричаме не катерици, а фрагменти. Такава преходна стъпка от аминокиселини към протеини може да се счита за полипептиди, в които няколко аминокиселинни остатъка са свързани един с друг по същия начин, както в протеините.

Тъй като не са протеини, полипептидите приличат на тях по някои свойства. Следователно, след като извършиха синтеза на полипептиди, химиците се възползваха от подхода към синтеза на изкуствен протеин. Припомняме, че наскоро беше осъществен първият пълен синтез на протеинова молекула от първостепенно значение - инсулин (хормонът, който контролира метаболизма на въглехидратите в тялото ни). Няма съмнение, че получаването на изкуствени ензими е въпрос на следващите няколко години. Тъй като химическата структура на точно тези протеини, чиито ензимни свойства са известни, е добре проучена, може да се каже с увереност, че ензимите ще бъдат сред първородните на изкуствения протеинов синтез. Така ще бъде постигната целта - получаване на синтетични ензими, сходни по свойства с естествените ензими.

Ензимите са високомолекулни съединения, техните молекули са гиганти. Химиците са научили изкуството да взимат молекули, да ги обръщат на правилната страна, да ги прикрепят една към друга и по този начин да създават гигантски молекули с желани свойства. В близко бъдеще ще стане реалност създаването на изкуствени ензими със свойствата, които човек иска да им придаде.

От казаното по-горе следва, че в живия организъм има трансформации на вещества, идващи от външната среда, и екскреция на продуктите от тези трансформации. Така се осъществява обмяната на веществата между тялото и външната среда. Благодарение на обмена тялото ни получава необходимата за живота енергия. Благодарение на него има и постоянно възстановяване на тъканите на тялото, които са унищожени в процеса на живот. Но метаболизмът, без който не може да има живот, е невъзможен без участието на ензими, които играят основна роля в него. Ясно е, че учените трябва да знаят същността на метаболитните процеси, преди всичко в здравия организъм.

С помощта на биологични катализатори - ензими, скоростта на химичните реакции може да бъде доведена до фантастични граници. Автоматизацията във фабриките за синтетични храни няма да се основава само на екстремна механизация с машини и инструменти. Ще се използва и особеността на ензимите, която се състои в това, че протеинът с неговия метаболизъм е автоматично самоизпълняващ се процес. Но през следващите стотици години едва ли е изгодно да се замени свободната енергия на слънчевите лъчи с други видове енергия, дори ако те са по-мощни от слънчевата радиация: количеството енергия, необходимо за получаване на храна * е твърде голямо.

* (А. Н. Несмеянов и В. М. Беликов. Проблемът със синтеза на храната. М., "Наука", 1965 г.)

Фабриките за ензими са микроби, ядещите микроби са фаги и вируси. В същото време много от тях носят голямо зло на човечеството (един микроб на ден може да даде 10 милиарда индивида). Химията на една едноклетъчна бактерия, въпреки цялата си сложност, е несравнимо по-проста от химическите трансформации в нашето тяло. Освен това бактериите са хаплоидни организми. Всичко това вече направи възможно изучаването на характеристиките на работата на ДНК, РНК и ензимите, свързани с предаването на наследствеността. Въпреки всички особености на бактериите (един пример е липсата на типично клетъчно ядро ​​в тях), молекулярната биология, изучавайки ги, вече е получила много, което може да се използва, макар и с повишено внимание, за разбиране на метаболизма и неговите грешки в нашето тяло .

Каква роля играят ензимите при метаболитни грешки? Както ще видим по-долу, ензимите контролират всички метаболитни процеси. Причината за почти всяко нарушение на тези процеси е липсата на определен ензим или неговият излишък, или недостатъчната активност на ензима - всичко, което обикновено се нарича с термина "ензимопатия" (ензимопатия).

Нека дадем няколко примера.

Както бе споменато по-горе, един от регулаторите на метаболизма са витамините. Доскоро се смяташе, че само липсата на витамин В (никотинова киселина) е причина за някогашното широко разпространено заболяване - пелагра. С други думи, пелаграта се смяташе за най-чистото бери-бери. Това беше установено едва след като беше разкрита ролята на ензимите в контролирането на тези химични трансформации, които водят до образуването на никотинова киселина. Това не е много труден път. Изходният материал е триптофан, една от незаменимите аминокиселини. Това е един вид биохимична ряпа. И така започва: дядо (кинуренин) за ряпа (триптофан), баба (оксикинуренин) за дядо, внучка (хидроксиантранилна киселина) за баба. Само те "изваждат" не ряпа, а никотинова киселина. И не се вадят. Всяка стъпка се катализира от съответен ензим и всеки ензим се катализира от съответен ген. Ходът на тези химични трансформации зависи не само от количеството на субстрата (триптофан), но и от активността и количеството на ензимите. Характеристиките на действието на ензимите са генетично определени. При хетерозиготите, например, количеството на ензима може да е недостатъчно или генът е направил грешка в структурата на протеиновия ензим и в резултат на това продуктивността на ензима е по-малка.

Ферментопатията може да доведе до метаболитно разстройство на всяка от изброените по-горе връзки. Оказа се, че пелаграта може да бъде причинена от: а) излишък на витамин К 3, б) болест на Хартнуп и в) карциноиди (сравнително доброкачествени тумори). Нека да разберем за какво са "виновни" ензимите тук?

Витамин K 3 и хидроксиантраниловата киселина "дойдоха на вкус" на същия ензим. По-скоро дори предпочита витамин К 3. И тук пред него има излишък от този витамин (въведен в тялото с храната). Тогава ензимът изразходва "цялата си сила" за витамин К 3 и бездомната хидроксиантранилна киселина не се превръща в никотинова киселина. В резултат на това възниква авитаминоза.

При болестта на Hartnup ензимите не могат да се справят с обратната абсорбция на триптофан (реабсорбция) в бъбреците. В резултат на това в тялото ни има недостиг на тази суровина за производството на никотинова киселина.

При карциноидите бързо се увеличава броят на клетките, чиито ензими улавят по-голямата част от запасите от триптофан. Но изчерпвайки тези резерви, те отново ограничават синтеза на никотинова киселина. Резултатът е пелагра. И така, ензимите са навсякъде. Тяхното отсъствие или, обратно, излишък, тяхната отслабена или повишена активност - всичко това води до ферментопатия, до метаболитно разстройство.

Липсата на ензимна активност може да се дължи на промяна в структурата на ензимния протеин в резултат на мутация на съответния структурен ген. Но причината може да е друга: например мутация на контролиращия ген, в резултат на което нормалният ензимен протеин се синтезира в недостатъчни количества.

Различните наследствени заболявания са изключително разнообразни, но ако ги разгледате внимателно, цялото това разнообразие може да се сведе до грешки в синтеза на протеини, предимно ензимни протеини. Ще намерим доказателство за това във всички следващи раздели.

Формиране на понятието „ензим“ в училищния курс по биология и връзка с училищния курс по химия.

1. Въведение

2. Формиране на понятието „ензим“ в курса „Анатомия, физиология и хигиена на човека“:

а)определение на понятието „ензим” в темата „Общо запознаване с човешкия организъм”;

б)развитие на понятието „ензим” в темата „Храносмилане”;

G)формиране на понятието „ензим” в темата „Метаболизъм”;

3. Формиране на понятието „ензим“ в курса „Обща биология“:

а) формирането на понятието „ензим“ в темата „Учението за клетката“

б)завършване на развитието на концепцията за „ензим“ в темата „Метаболизъм и преобразуване на енергията в клетката“

4. Методически разработки за провеждане на факултативни часове по темата „Ензим” в Х1 клас.

5 .Изводи.

ВЪВЕДЕНИЕ

Едно от основните понятия както на биологията, така и на химията е понятието „ензим". Изследването на ензимите е от голямо значение за всяка област на биологията, както и за много отрасли на химическата, хранително-вкусовата и фармацевтичната промишленост, ангажирани в производството на биологично активни вещества за медицината и народното стопанство.

Ето защо едно от ключовите понятия на общата биология е понятието „ензим". В училищния курс по биология започва да се формира от 1X клас в курса „Анатомия, физиология и хигиена на човека". В X клас учениците не отговарят на тази концепция, но в X1 се дава, когато се обясняват редица важни биологични разпоредби на качествено ново ниво.В училищния курс по химия на понятието „ензим“ се обръща малко внимание, споменаването на ензимите може да се намери само в X1 клас следователно предметът биология играе основна роля, когато учениците се запознават с едно от основните понятия на биологията и химията.

Формиране на понятието "ензим" в курса "Анатомия, физиология и хигиена на човека"

За първи път студентите се срещат с понятието „ензим“ в уводната глава на курса „Анатомия, физиология и хигиена на човека“, която се нарича „Общо запознаване с човешкото тяло“, тя дава обща представа за жизнените процеси на клетката Тук за първи път се дава дефиниция на това понятие: ензими - това са протеини, които ускоряват химичните трансформации, протичащи в клетката Акцентът в дефиницията върху протеиновата природа на ензимите позволява учениците да създадат обща представа за структурата, състава и свойствата на ензимите, по аналогия с протеините.

За съжаление, при изучаване на темите: „Опорно-двигателният апарат”, „Кръв”, „Кръвообръщение” и „Дишане”, които според плана за изучаване на анатомията идват след глава „Общо запознаване с човешкото тяло”, понятието „ензим” не се споменава и следователно не е фиксирано и „изпада” от активния биологичен речник.

Струва ни се, че би било по-целесъобразно да се даде определението на понятието „ензим“ на учениците при изучаване на темата „Храносмилане“, където биологичната роля, механизмът на действие, значението и други свойства на ензимите могат да бъдат обяснени с конкретни примери Характерна особеност на тази тема от гледна точка на понятието „ензим“ е, че процесът на храносмилане се анализира фракционно, т.е. поотделно за всеки отдел на стомашно-чревния тракт.Това позволява на учениците да се запознаят с голям брой ензими и по-лесно за запомняне.

При изучаването на тази тема учениците ще научат, че разграждането на основните компоненти на храната е сложен биохимичен процес, който се осъществява с помощта на храносмилателни ензими.Важно е учениците да разбират ензимите като строго специфична група протеини: някои ензимите действат върху въглехидратите, други върху протеините, трети --- върху мазнините.Също така създайте концепция за ясна функционална специализация на ензимите за определени биологични субстрати

вие В същата тема се дава представа за оптималните условия за проява на специфичните свойства на ензимите: температура, киселинност на средата.

При изучаване на храносмилането в устната кухина учениците се запознават с разграждането на нишестето.Тук научават, че слюнката съдържа два ензима, които се произвеждат в епителните клетки на слюнчените жлези.Под действието на един от тях нишестето се разгражда на вещества, които имат по-малко сложни молекули - малцова захар, в присъствието на друг ензим, малцовата захар се превръща в глюкоза От учителя учениците научават, че слюнката съдържа амилолитични ензими: птеолин, който разгражда нишестето до малтоза и малтаза, която разгражда надолу малтозата до глюкоза Условията за действие на ензимите в слюнката са леко алкална среда и температура от 37 градуса по Целзий.

При изучаване на храносмилането в стомаха учениците се запознават с нов ензим, съдържащ се в стомашния сок - пепсин.Пепсинът разгражда протеините и може да действа само при телесната ни температура и в кисела среда.Тази среда в стомаха създава солна киселина, която е съдържащи се в самия стомашен сок.

Храносмилането в дванадесетопръстника протича под въздействието на панкреатичен сок.Три ензима на този сок действат върху всички органични съединения.Под въздействието на трипсин, разграждането на протеините, което е започнало в стомаха, е основно завършено до образуването на водоразтворими амино киселини Под действието на липазата мазнините се разграждат до глицерол и мастни киселини В присъствието на ензима амилаза нишестето, което не е усвоено от слюнката, се разгражда до глюкоза Ензимите на панкреатичния сок работят само в алкална среда при телесната ни температура.

При характеризиране на ензимната активност на храносмилателния тракт

жлези, в различни части на храносмилателния тракт, е важно да се привлече вниманието на учениците към спецификата на тяхното разделящо действие върху определен

биологични вещества , Така че в устната кухина се проявява действието на ензимите, които разграждат нишестето, в стомаха те разграждат протеините

ki; в червата под действието на ензимите на панкреатичната секреция се разграждат всички основни компоненти на храната: протеини, въглехидрати и мазнини.

Когато изучавате темата „Храносмилане“, за по-добро усвояване на материала е препоръчително да използвате таблица, която включва участъци от храносмилателния тракт; ензими, съдържащи се в секрецията на жлезите на всеки от тези участъци; субстрати и реакционни продукти, както и условията на реакцията.

Например:

Храносмилателни отдели телесен тракт	Ензими	Ензимно действие	Оптимални условия оглед на работата на фермата.
1 .Устна кухина (слюнчените жлези:	а) Птеолин б) Малтаза	Нишесте а) Мал- Малтоза b) Glu-	Слабо алкална среда да.Температура 37- 38 градуса вътрешен.
2. Стомах (стомашен сок)		За катерици.	Кисела сряда. Температура 37гр.
3 .дванадесетопръстника ( панкреатична секреция ноева жлеза)	б) трипсин в) химотрипсин г) амилаза	Мазнини а) Глице- рин + мастни киселини Протеини б) Амино- Нишесте d) Глюко-	Алкална среда. Температура 37гр.

В заключение на нашето обсъждане на темата „Анатомия, физиология и хигиена на човека” можем да направим следните изводи: в този курс студентите се запознават по познат начин с ензимите, тяхното действие на ниво цял организъм.

За съжаление, когато изучавате други теми в този курс, понятието „ензим“ не се засяга. Това е много лошо, защото. учениците остават с впечатлението, че ензимите участват само в процесите на храносмилането.Затова задачата на учителя в следните теми, като „Газообмен в белите дробове и тъканите“, „Обмяна на протеини, мазнини, въглехидрати“ не е да забравете да запознаете учениците с ензимите, участващи в тези процеси. За учениците от 9 клас не е важен механизмът на това участие, важно е да научат, че всички реакции на нашето тяло се катализират от някои специфични ензими.

Още в 9 клас учителят трябва да покаже значението на междупредметните връзки между биологията и химията Трябва да се използват знанията, получени от учениците при изучаването на неорганичната химия в хода на 8-9 клас (теми: „Кислород, оксиди, горене “, „Водород”, „Киселини, соли, основи”, „Строеж на материята”).

Формиране на понятието "ензим" в курса "Обща биология"

Студентите продължават по-нататъшното си запознаване с ензимите в курса „Обща биология”. Тук ензимите се изучават на качествено ново ниво, полагат се основите за разбиране на най-важните процеси в нашето тяло.В този курс студентите изучават ензимите вече като част от нов клас органични съединения, с които по-късно ще се запознаят в Курс по органична химия , Ето защо е много важно учителят да постави основни знания, които по-късно ще бъдат необходими в часовете по химия. Именно в тези курсове по биология и химия е видимо значението на междупредметните връзки, което трябва да се покаже на учениците.

Първата тема на курса е „Учението за клетката” Тук се дава понятието ензим като катализатор за всички жизненоважни биохимични реакции, протичащи в елементарната структурна единица на всички живи същества – клетката. Когато изучават тази тема, учениците научават за вътреклетъчната локализация на ензимите: в митохондриите, лизозомите, ядрото, в мембраните или върху мембраните.Така че по-специално понятието „лизозома“ се обяснява по следния начин

начин: разграждането на хранителни вещества с помощта на ензими се нарича лизис, оттук и името лизозома.Вътре в тях са концентрирани ензими, които могат да разграждат всички хранителни вещества, които влизат в клетката. ”За по-добро обяснение на тази тема, както и за по-добро усвояване от учениците, можете да използвате таблицата: „Локализация на ензимите вътре в клетката“ (Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин, Биологична химия, 1982 г.)

Цитоплазма на митохонд. Лизозоми Микрозоми. Плазматичен Ядро

фракционен EPS

Farm.glyco Пируватна киселина Рибозомен аденилат- Fer.rep-

лизис дехидро-хидро- ензими циклаза, ликации

геназен протеин мързелив.синт. АТФазна ДНК

комплекс

Ензими Ензими --- Фер.синтез --- ---

пентозен цикъл на фосфолипид.,

Синтез на пътя на Кребс.holiste

Фер.активиране F. цикъл --- Хидроксилази --- ----

аминокиселини мазнини.

Е. синтез Е. окисляват. --- --- --- ----

мастен фосфор-

комплект за излугване

Фосфорилаза --- --- --- --- ---

гликоген-

Развитието на понятието „ензим” е завършено в темата „Метаболизъм и преобразуване на енергията в клетката”. В тази тема, пълно разбиране на ензима, ензимната реакция, тяхното значение за метаболизма.Тук учениците получават представа за структурата, механизма на действие, класификацията на ензимите.Въвеждат се нови понятия, които по-късно ще бъдат използван в химията. Това е субстратен комплекс, коензим, регулаторен комплекс. За -

процеси на асимилация и дисимилация, връзката им в цялостния процес на обмяната на веществата.Важно е също така да се обясни, че всички ензимни процеси са регулирани. По-нататък в тази работа ще бъде разгледан един от възможните варианти за провеждане на незадължителен урок по тази тема, където тези въпроси ще бъдат разгледани по-подробно.

Така формирането на понятието „ензим“ започва в 9 клас, преминава от просто към сложно.Най-сложният материал в 11 клас

Това се дължи на различното ниво на развитие на учениците от 9 и 11 клас, с различната им способност за възприемане на сложен научен материал.

Поради факта, че учениците се запознават с понятието „ензим“ в курса по биология достатъчно рано и почти през целия курс се сблъскват с него през цялото време и учат все по-дълбоко, това улеснява учителя в курса по химия. И тъй като сме учители по биология и химия, това е особено важно за нас. На кръстовището на тези две науки е важно студентите да бъдат запознати с проблема за използването на ензими в промишлеността.Малко внимание се обръща на това, както в курса на биологията, така и в химията.Затова е възможно да се проведе отделен факултативен урок, както по химия, така и по биология заедно.Темата за него ще бъде ролята на ензима в стопанския комплекс: в химическата, хранително-вкусовата, фармацевтичната промишленост.Можете да давате на учениците теми, по които те да подготвят кратки презентации на употребата на конкретен ензим Следната таблица може да послужи като помощен материал:

„Някои примери за използване на ензими в промишлеността“

Ензим Индустрия Използване

Amylases Brewery Захаризиране на съдържанието на нишесте в малца

(разделен текстил Отстраняване на нишестето, нанесено върху нишките по време на

нишесте) време за оразмеряване

Хлебно нишесте към глюкоза. Дрождени клетки

ферментирайки глюкоза, образуват CO2, който

разхлабете тестото.

Протеази

(разделяне

Пивоварна Papain Етапи на процеса на варене, които управляват

количество пяна

Месо Омекотяване на месото.

Ficin Pharmaceutical Добавки към пасти за зъби за екстракция на зъби

крачен рейд

Снимка Отмиване на желатина от използвания филм

Trypsin Food Производство на продукти за бебешка храна

Pepsin Food Производство на “готови” зърнени култури

Разработване на методика за извънкласни дейности и система за самоконтрол .

Бихме искали да предложим методически разработки за провеждане на факултативни часове по темата „Ензими и тяхната роля.” Тези часове трябва да се провеждат, когато учениците изучават темата „Метаболизъм и енергия в клетката.” Основната цел на тези факултативни часове е по- задълбочено изучаване на учениците с ензими и тяхната роля.Това може да се направи на доста добро ниво, т.к. До този момент учениците многократно са се сблъсквали с понятието „ензим“ в хода на биологията и са преминавали през такива класове органични съединения като „Протеини“, „Аминокиселини“ в химията. Това дава възможност на учителя, първо, да говори по-пълно и на качествено ново ниво за биохимичните процеси, протичащи в човешкото тяло, и ролята на ензимите в тях в курса по биология, и второ, да привлече учениците внимание на значението на такива класове съединения като „протеини“, аминокиселини“ в процесите, протичащи в клетките и в тялото като цяло. важно е да се проведе серия от химични експерименти.

Урок N1"Запознаване със структурата на ензимите, тяхната класификация, роля в организма."

Ензимите са вещества от белтъчен характер, които могат да ускорят хода на химичните реакции.Ролята на ензимите в живота е колосална.

Благодарение на тяхната функция (каталитична), различни ензими

осигуряват бързо протичане на огромен брой химични реакции в тялото.В момента са изолирани и изследвани стотици ензими.Известно е, че една жива клетка може да съдържа до 1000 различни ензима, всеки от които ускорява определена химична реакция.

Ензимите са ефективни биологични катализатори (Понятието „катализатор“ за студентите е познато от курса по неорганична химия.) Те участват в повечето химични трансформации, които се случват в тялото. Всички процеси, протичащи в тялото, т.е. метаболитните процеси се разделят на два процеса: процес на асимилация и процес на дисимилация.Важно е да се дефинират тези две понятия и това може да стане по следния начин:

Асимилация - множество химични реакции, протичащи с участието на ензими, позволяващи използването на постъпващите в организма вещества за синтеза на протеини, нуклеинови киселини, липиди, полизахариди и др., специфични за този организъм, което осигурява растеж, развитие, обновяване

тяло и натрупването на резерви, използвани като енергийни източници.

Дисимилация - това е разрушаването на органичните съединения с превръщането на протеини, мазнини, въглехидрати, включително тези, въведени в тялото с храна, в прости вещества.

Така че ензимите катализират всеки от тези процеси.По този начин ензимните реакции се разделят на реакции на синтез (асимилация) и реакции на разпадане (дисимилация).Тези реакции в тялото са взаимосвързани, осигурявайки постоянно обновяване на телесните тъкани и следователно постоянството на вътрешната среда на тялото.Важно е да се подчертае за учениците разликата в протичането на метаболитните процеси в автотрофните и хетеротрофните организми.По този начин при автотрофните организми преобладава процесът на асимилация,т.к. в процеса на фотосинтеза, от неорганични съединения и директно използване на светлинна енергия

че сложните органични вещества се комбинират.При хетеротрофите изграждането на собствения им организъм и осигуряването на всички жизнени функции се дължи на енергията, получена в процеса на дисимилация на органични вещества.Може да се заключи, че всички биохимични процеси, протичащи в клетката и в тялото може да се припише на процеси на асимилация или на процеси на дисимилация.Веднъж влязъл в клетката, хранителното вещество претърпява поредица от химични промени, катализирани от ензими.

Сега можете да преминете към структурата.За да изпълняват функциите си, ензимите имат определена структура.За да се задълбочи разбирането на учениците за структурата и класификацията на ензимите, могат да се въведат следните понятия:

1. Ензимите могат да бъдат протеини (прости протеини) и протеини (сложни протеини).Във втория случай в състава на ензимите се включва допълнителна група.Характерна особеност на протеиновите ензими е, че нито основната протеинова част, нито допълнителната група поотделно имат каталитична активност Само техният комплекс проявява ензимни свойства Допълнителна група (кофактор) е с небелтъчен произход (метални йони, различни органични съединения).

2. Ензимът има следните места:

а)Активен център (Резултатите от изследванията показват, че молекулите на повечето ензими са многократно по-големи от молекулите на онези субстрати, които взаимодействат с този ензим, и че само малка част от ензимната молекула, наречена активен център, влиза в контакт със субстрата в ензим-субстратния комплекс),

б)център на субстрата,

в)Регулаторен център.

Също така в този урок е необходимо да запознаете учениците с класификацията на ензимите. Можете да дадете исторически фон за развитието на класификацията на ензимите. И така, според първия клас в историята на изучаването на ензимите

ензимите бяха разделени на две групи: 1- ускоряване на реакциите на хидролиза и 2- ускоряване на реакциите на нехидролитично разлагане.След това беше направен опит да се разделят ензимите на класове според броя на субстратите, участващи в

реакции , В същото време се развива посока, в която типът на реакцията, подложена на каталитично действие, се поставя като основа за класификацията на ензимите.

Според този принцип всички ензими се разделят на 6 класа:

1 .Оксидоредуктази - ускоряват окислително-редукционните реакции

2 .Трансферазни реакции на пренос на атомни групи и молекулни остатъци

3 .Хидролази - реакции на хидролитично разлагане и синтез

4 .Лиаза - нехидролитично разцепване от субстрати на определени групи атоми

5 .Изомерази-реакции на вътрешномолекулна трансформация

6. Синтез на липазна реакция

Урок N2 „Свойства на ензимите, техният механизъм на действие“

В този урок е необходимо да се даде на учениците по-подробно разбиране за субстрата и регулаторните центрове на ензима, това е важно за разбирането на механизма на тяхното действие.

Под субстратния център се разбира участъкът от ензимната молекула, отговорен за добавянето на вещество, претърпяло ензимна трансформация.От неорганичната химия учениците знаят, че в края на реакцията катализаторите възстановяват своята структура и свойства.Знаейки това, учениците могат да бъдат доведе до заключението, че между ензимите и субстратите се образуват временни междинни съединения. Така че ензимът, когато се комбинира със субстрата, образува краткотраен ензимно-субстратен комплекс. В такъв комплекс шансовете за протичане на реакцията се увеличават. завършване на реакцията, ензимът-субстрат

комплексът се разлага на продукт (или продукти) и ензим.Ензимът не се променя при реакцията.

Концепцията за работата на ензимите ще бъде непълна, без да се разкрива проблемът с регулирането на тяхното действие.Затова трябва да се отбележи, че в молекулите на ензимите, в допълнение към активните и субстратните центрове, има регулаторен център, който структурно съответства на крайният продукт на определен етап от метаболизма.Достигнал определена критична концентрация, крайният продукт на реакцията взаимодейства с центъра за регулиране на ензима и спира системата на принципа на обратната връзка: концентрацията на крайния продукт служи като сигнал за обръщане изключване или стартиране на специфична химическа реакция Контролът и регулирането на активността на ензимите се дължи на тяхната молекулярна структура, която е в състояние да „разпознае” определени сигнални вещества и да обобщи тяхното действие Важно е запознаване на учениците със свойствата на ензимите.

1 .Специфичност

Ензимите имат много висока специфичност.Тази специфичност се дължи на специалната форма на ензимната молекула, която точно съвпада с формата на субстратната молекула. към ензима. Освен това, въз основа на тази хипотеза, Кошланд предлага нова интерпретация на хипотезата за „ключа и ключалката" още през 1959 г. Той заключава, че активните центрове на ензимите са гъвкави. Според това предположение, субстратът, когато комбиниран с ензима, предизвиква промени в структурата на последния.В този случай може да служи ръкавица, която при поставяне на ръката променя съответно формата си.

За потвърждаване на това свойство на ензимите може да се покаже опитът от биохимията.

За това се вземат 4 епруветки:

1,2 - 2 ml разтвор на нишесте

3,4-2 ml разтвор на захароза

След това в 1,3 - 0,5 ml разтвор на слюнка

2,4-0,5 ml 1% мая захароза

Разбърква се 10 минути на водна баня, охлажда се от епруветки

1,2 със стъклена пръчка вземаме капки и Y2 капки в KY, свързваме капките-син цвят.

От епруветки 3,4 вземете по 3 ml, смесете с 1 ml 10% NaOH + няколко капки 1% CuSO4 - жълта или червена утайка (в зависимост от температурата на амилазата на слюнката).

2 .Термолабилност

Температурата е важен индикатор за ензимното действие. За всеки ензим има определен температурен оптимум, който осигурява най-голяма активност. Отвъд това ниво скоростта на ензимната реакция намалява. За по-голяма яснота се препоръчва да се демонстрира следният експеримент:

Вземат се 4 епруветки от 2 ml 1% нишесте + 0,05 ml слюнка, разредена 10 пъти, смесват се и се поставят при различни температурни условия Ходът на хидролизата се определя чрез реакция с U2 (в KU). , 10,12 минути Чрез промяна оцветяването на нишестето с йод се оценява степента на хидролиза на нишестето във всяка епруветка.

Система за самоконтрол на учениците .

Също така в тази работа бихме искали да предложим система за самоконтрол на учениците. Картите за самоконтрол са набор от въпроси по тема, съставени от учител. Въпросниците се раздават на учениците у дома. У дома, в процеса на подготвяйки учениците за занятия, те търсят отговори на поставените въпроси в учебниците.След това по време на факултативен урок на учениците се раздават карти, съдържащи 2-3 въпроса, които са част от самоконтрола.Писмени отговори.По този начин знанията на учениците, степента Проверява се разбирането на материала.

Самоконтролът може да реши няколко проблема:

1.концентриране на вниманието на ученика върху ключови въпроси на темата

2. поставяне на проблемни въпроси

3. самоконтролът може да съдържа въпроси за повторението на преминатия материал и връзката му с настоящия материал, въпроси от общ характер.

Примерни въпроси за самоконтрол:

1. Метаболизъм - съвкупност и взаимовръзка на процесите на асимилация и дисимилация.

2. Образуването на АТФ в клетката АТФ е универсалното "гориво" на клетката.

3. Локализация на ензимите на въглехидратния метаболизъм.

4. Локализация на ензимите за биосинтеза на протеини.

5. Мултиензимни системи, тяхната локализация и функции.

Изводи.

1. Развитието на общи биологични концепции, които включват понятието „ензим“, е теоретичната основа за преподаване както на биология, така и на химия.

2 .Развитието на концепцията за ензимите допринася за формирането на знания на студентите, които са необходими за разширяване на общите научни хоризонти.

3. Поради важността на формирането на понятието „ензим“, както и поради липсата на време, се препоръчва провеждането на факултативни часове, които са разработени от нас.

Обучение

Нуждаете се от помощ при изучаването на тема?

Нашите експерти ще съветват или предоставят услуги за обучение по теми, които ви интересуват.
Подайте заявлениепосочване на темата точно сега, за да разберете за възможността за получаване на консултация.

Олимпиадни задачи за 9 клас

Задача А. Изберете един отговор от четирите предложени

1. Дихателният център на човека се намира в

а) продълговатия мозък

б) диенцефалон

в) кората на главния мозък

г) среден мозък

1. За съсирването на кръвта, наред с други неща,

а) железни йони

б) натриеви йони

в) аскорбинова киселина

г) калциеви йони

3. Не участва в метаболизма на въглехидратите в организма

а) адреналин

б) инсулин

в) глюкагон

г) гастрин

4. Повечето пустинни животни могат без вода. Източник на влага за гризачи, влечуги, някои големи бозайници (например камили) може да бъде

а) химични реакции в клетките, които протичат с протеини

б) преобразуване на въглехидрати

в) окисляване на мазнините

г) намаляване на нивото на метаболизма

5. Различни аминокиселини се намират в протеините на човешкото тяло

а) 20

6) 22

в) повече от 20, но по-малко от 64

г) 64

6. Вирусът на СПИН поразява

а) Т-лимфоцити

б) В - лимфоцити

в) антигени

г) всички видове лимфоцити

7. Ензимът не се среща при хора

а) ДНК полимераза

б) хексокиназа

в) хитиназа

г) АТФ - синтетаза

8. По време на глад или по време на хибернация запасите от енергийни субстрати се изразходват в следния ред

а) мазнини - протеини - въглехидрати

б) мазнини - въглехидрати - протеини

в) въглехидрати - мазнини - протеини

г) протеини - въглехидрати - мазнини

9. Човешкото тяло се затопля главно поради

а) метаболизъм

б) мускулни тремори

в) изпотяване

г) топли дрехи

10.Максимална скорост на разпространение на нервния импулс

а) 30 m/s

б) 60 m/s

в) 120 m/s

г) 240 m/s

Задача B. Изберете правилните преценки

1. Бръмбарите, живеещи във вода, са развили хрилно дишане.

2. Водораслите са всички растения, които живеят във вода.

3. Насекомите, излизащи от какавиди, растат и се линеят, докато растат.

4. Бактериите имат рибозоми.

5. Жлъчката не съдържа храносмилателни ензими, а служи за емулгиране на мазнините.

6. При земноводните екскреционният продукт е урея.

7. Централната нервна система се състои от мозък и нерви.

8. Хемоглобинът е протеин, който доставя кислород до всички органи и тъкани, а хемоцианинът е протеин, който премахва въглеродния диоксид от тялото.

9. С усвояването на енергия се получава ензимно разграждане на хранителните вещества

10. Най-голямото количество АТФ се намира в набраздените мускули.

11. При покълването семената абсорбират въглероден диоксид и отделят кислород

12. Гъбите се характеризират с хетеротрофно хранене

13. Малките птици имат по-ниска дихателна честота от големите птици.

14. Бактериалните клетки имат двоен набор от хромозоми.

15. Протеините са изградени от аминокиселини.

Задача Б.

1. Задайте съответствието между органичното съединение (A - D) и функцията, която изпълнява (1 - 5).
   

Задача Г. Отговорете на въпросите

1. Към коя тъкан принадлежат клетките, показани на фигурата? 2. Как се наричат ​​тези клетки? 3. Назовете органите, които се състоят основно от тази тъкан. 4. Назовете свойствата на тази тъкан. 5. Какви функции изпълняват тези клетки?

6. Каква роля играят тези клетки в сърцето, гръбначния мозък, окото?

Задача Г.

Повечето водорасли са зелени, но дълбоководните са червени. Дайте обяснение на това явление.

Задача Е

Преведете на гръцки:

1. Низ

2. Съжителство

3. Аз ям себе си

Преведете на латински:

4.Възстановяване

5.Оцветяване

6. Квадрат, пространство.

Задача Ж

Елиминирайте излишъка. Обясни защо.

1. Адреналин - тироксин - инсулин - тирозин.

2. Зрение - болка - обоняние - слух.

3. Стомашен сок - слюнка - чревен сок - жлъчка.

Обяснения за изпълнение на задачи.

Учениците от общообразователните институции от основно ниво изпълняват задачи A, B, C, D, D.

В задача Г 6 въпросът се изпълнява само от ученици от профилирани паралелки.

Студентите от висшите учебни заведения изпълняват задачи A, B. C, D, E, F, F.

Ключове за проверка на задачите.

Задача А.

Задача Б.

Верни отговори: 4.5,6,10,12,15

Задача Б.

1.D 2.C 3.D 4.A 5.B.

Задача Ж.

Предложен отговор.

1. Нервна тъкан. 2. Нервни клетки, неврони, невроцити. 3. Клетките на главния и гръбначния мозък са съставени предимно от неврони. Нервните възли също са предимно съставени от неврони. 4. Свойства на нервната тъкан: възбудимост и проводимост.

5. Функции на нервните клетки: възприемане на външни стимули (рецепторна функция), обработка на информация, предаване на други неврони или различни работни органи. ТЕЗИ. невроните осигуряват координираната работа на тялото.

6. Сърцето се инервира от блуждаещи и симпатикови нерви. Вътре в сърцето има интракардиални ганглии, съдържащи нервни клетки, които предават импулси от подходящи за тях влакна на блуждаещия нерв към миокарда и коронарните съдове. AT Сърдечните ганглии също съдържат чувствителни (аферентни) нервни клетки, които възприемат промените в самото сърце.

Гръбначният мозък се състои от нервни клетки, които изпълняват рефлекторно проводима функция. Нервните центрове на простите рефлекси (сухожилие) са разположени в гръбначния мозък. Също така влакната на нервните клетки изпълняват проводяща функция, свързвайки отделни сегменти на гръбначния мозък помежду си, както и с мозъка.

Окото е периферна част на зрителния анализатор, съдържа фоторецептори, които възприемат светлинни сигнали и ги преобразуват в нервни импулси. Оптичният нерв произхожда от окото и изпраща сигнали към мозъка. Също така в окото има нервни окончания, които регулират промените в кривината на лещата, размера на зеницата. Също така, нервните клетки участват в осъществяването на движението на самото око, клепачите.

Задача Г.

Червеният цвят на водораслите зависи от специални пигменти, открити в дълбоководните водорасли. Те помагат на хлорофила, който тези водорасли също притежават, да осъществява процеса на фотосинтеза. С дълбочината водният стълб разпръсква светлина, а червените лъчи не проникват до дълбочина под 250 метра. В дълбочина проникват само лъчите от синьо-виолетовата част на спектъра, които се улавят от червените пигменти. Те помагат на хлорофила да осъществява процеса на фотосинтеза.

Задача Е.

1. Акорд. 2. Симбиоза. 3. Автотроф 4. Регенерация 5. Пигментация. 6. Обхват

Задача J..

1. Излишен-тирозин. Останалото са хормони.

2. Болка. За други усещания има специализирани сетивни органи.

3. Жлъчка. Останалите сокове съдържат храносмилателни ензими.

Критерии за оценка:

Изпълнение на работата в размер на 91-100% - I място

Изпълнение на работата в размер на 85-90% II място

Изпълнение на работата в размер на 75-84% - III място

Изпълнение на работата в размер на 70-74% - победител.

За оценката на задачи D и E се дават максимален брой точки.

Продължение. Виж № 5-7/1999, 18, 19, 20, 21/2001

Задачи на всеруските олимпиади по биология

Раздел II. Задачи от второ ниво на сложност

Тестови задачи с един верен отговор (продължение)

89. Вирусът на СПИН заразява:

а – Т-хелпери (лимфоцити); б - В-лимфоцити; c - антигени; d – всички видове лимфоцити.

90. Когато съдържанието на кислород намалява, скоростта на гликолизата се увеличава, защото:

а – повишава концентрацията на АДФ в клетката; б – повишава се концентрацията на NAD+ в клетката; в - концентрацията на АТФ се увеличава в клетката; d - концентрацията на пероксиди и свободни радикали намалява в клетката.

91. Мозъкът на бозайниците е снабден с най-наситена с кислород кръв, защото:

а - каротидните артерии отиват директно от белите дробове; b – каротидните артерии се разклоняват първо от артериалната част на системното кръвообращение (т.е. в началото на системното кръвообращение); c - каротидните артерии се разклоняват от белодробните вени, където има най-високо съдържание на кислород в кръвта; d - каротидните артерии започват системното кръвообращение и получават цялата богата на кислород кръв.

92. Прехвърлянето на генетичен материал от една бактерия в друга чрез вируси се нарича:

а - транспониране; b - трансформация; в – трансверсия; Ж – трансдукция.

93. Рибозомите са изградени от:

а – РНК и протеини; b - РНК, протеини и липиди; в - липиди и протеини; d - РНК, протеини, липиди и въглехидрати.

93. В средата на митохондриите:

а - по-кисел, отколкото в цитоплазмата; b – по-алкален, отколкото в цитоплазмата; c - има същата стойност на рН като в цитоплазмата; d - понякога по-киселинен, а понякога по-алкален.

94. Екто-, ендо- и мезодермата се развиват в тъкани и органи. Коя от следните комбинации е правилна?

95. На агар-агар можете да отглеждате култура от патогени:

а - диабет; б - грип; в - малария; Ж – дизентерия.

96. Вторичното удебеляване на стъблото е характерно за:

97. Всички хелминти се характеризират с:

а - липса на храносмилателна система; b - липсата на сетивни органи; в - хермафродитизъм; Ж – силно развита репродуктивна система.

98* . От изброените характеристики, налични в клубния мъх ( Ликоподиум), в хвощ ( Equisetum) липсват:

1) спори с елатери (извори); 2) микролиста (малки листа), способни на фотосинтеза; 3) спорите, образуващи колос (strobilus), имат триъгълно-яйцевидна форма; 4) микролиста, събрани в спирала.

Изберете верният отговор:

а – 1, 2; b – 2, 3 ; в – 2, 4; г – 3, 4.

99. Популацията на мишките, които са живели в определен район, след построяването на канала, е разделена на две популации – А и Б. Хабитатът на мишките в популация Б остава непроменен, но хабитатът на популация А се променя силно. Микроеволюцията в популация А е вероятно да се осъществи:

a – по-бавно, отколкото в популация B; b – много по-бързо, отколкото в популация B; c – първоначално по-бавно, отколкото в популация B, след това с постоянна скорост; d - отначало по-бавно, след това по-бързо.

100. Липиден двоен слой:

a – непроницаем за H2O и Na+; b – пропускливи за H2O и Na+; в – пропусклив за H2O, но непропусклив за Na+; d - пропусклив за Na+, но непропусклив за H2O.

101. От изброените характеристики в морските анемонии и някои гъби можете да намерите:

1) псевдоцелом; 2) вътреклетъчно храносмилане; 3) радиална симетрия; 4) гастроваскуларна кухина.

Изберете верният отговор:

а – 1, 2; b – 2, 3 ; в – 4, 4; г – 1, 4.

102. Човешки клетки, които имат флагел:

а - клетки от мускулна тъкан; b - еритроцити; в - жлезисти клетки; Ж –сперматозоиди.

103. Способност да синтезират антитела притежават:

а – Т-лимфоцити; б - В-лимфоцити; в – Т- и В-лимфоцити; г – Т- и В-лимфоцити и макрофаги.

104. Ако мишките се оставят да дишат въздух, съдържащ кислородния изотоп O18, в молекулите ще се появят "белязани" кислородни атоми:

а - пируват; b - въглероден диоксид; в – ацетил-КоА; Ж – вода.

105. В генетичен фонд с еднакъв дял от доминиращи и рецесивни генотипове, абсолютната селекция срещу рецесивни фенотипове във всяко поколение ще доведе до:

а – незначителни разлики в дела на генотипите; b – намаляване на дела на рецесивните генотипове; в – изчезване на рецесивни генотипове; d – увеличаване на броя на хетерозиготите.

106. Кое от следните твърдения е неправилно?

a - фосфорилирането на ADP се извършва върху тилакоидната мембрана; b - АТФ се синтезира, когато протоните дифундират през АТФ синтетазата; c – АТФ се изразходва по време на тъмната фаза на фотосинтезата; Ж – NADPH и ATP се произвеждат във фотосистема II.

107. Какъв ензим не се среща при хората?

а – ДНК полимераза; b – хексокиназа; в – хитиназа; d – АТФ синтетаза.

108. Премахването на тревопасните животни от естествената пасищна екосистема ще доведе до: 1) увеличаване на интензивността на конкуренцията на растенията; 2) намаляване на интензивността на конкуренцията на растенията; 3) увеличаване на разнообразието от растителни видове; 4) намаляване на разнообразието от растителни видове. Изберете верният отговор:

а – 1, 3; b –1, 4 ; c –2, 3; г – 2, 4.

109. Директният източник на енергия, който осигурява увеличаване на количеството АТФ в митохондриите на животните, е:

(a) Прехвърляне на фосфатни групи от продукти на разграждане на глюкоза към ADP; b – движение на водородни йони през специфична мембрана; в - разграждане на глюкозата до две молекули пирогроздена киселина; d - движението на електроните по електротранспортната верига.

110. Семенни клетки, които съхраняват хранителни вещества за ембриона:

а – хаплоиден при голосеменните, триплоиден при покритосеменните; b - диплоиден в голосеменните, триплоиден в покритосеменните; в - диплоиден в голосеменните, диплоиден в покритосеменните; d - хаплоиден в голосеменните, диплоиден в покритосеменните.

111*. Два цилиндъра (C1 и C2) бяха изрязани от картофена грудка. Първият цилиндър (С1) се поставя за 1 час в дестилирана вода, а вторият - (С2) се поставя за същото време във физиологичен разтвор, чиято концентрация е равна на концентрацията на картофения сок. Размерите на машинно обработените цилиндри ще съответстват ли на оригиналните им размери?

а – C1 не съвпада, а C2 съвпада; b - не съответства на C1 и не съответства на C2; c – съответства на C1 и съответства на C2; d - за C1 отговаря, а за C2 не отговаря.

112. Клетките на надбъбречната кора произвеждат хормони, чиято структура е подобна на:

а - хемоглобин; b – холестерол; в - тирозин; g - адреналин.

113. Един от най-негативните резултати от прекомерната употреба на антибиотици е:

а - адаптиране на лекувания индивид към нарастващата концентрация на лекарството; b - стимулиране на производството на антитела; в – появата на бактериални щамове, устойчиви на антибиотици; d – увеличаване на честотата на мутациите в тялото.

114. Основната роля на АТФ за възбудимостта на нервните клетки е:

а – инхибиране на движението на Na+ и K+ през мембраната; b - увеличаване на потенциала за действие, когато той вече е формиран; в – деполяризация на мембраната; Ж – поддържане на потенциала за почивка.

115. Кой от признаците е характерен както за голосеменните, така и за покритосеменните?

а - споролистите се диференцират при плодника и близалцето; b – наличие на хаплоиден ендосперм и съдови тъкани с трахеиди; в – наличието на хетероспори и мъжки гамети без флагели; г) изогамия и опрашване от вятъра.

116. Определен вид гъбички не могат да обработват нишесте в определена хранителна среда. Възможните причини за това явление могат да бъдат:

1) тази гъба не отделя амилаза;
2) амилазата не се образува в мицела на гъбата;
3) има някакво вещество, което пречи на обработката на нишестето;
4) само въглехидратите могат да служат като хранителни вещества за тази гъба.

Изберете верният отговор.

а - само 1 и 2; b - само 3 и 4; в - 1, 2, 3; г – 2, 3, 4.

117. Момчето е със синдром на Даун. Каква беше комбинацията от гамети при оплождането?

Набор от хромозоми в гамети:

1) (23+x);
2) (21+y);
3) (22+xx);
4) (22+y).

Изберете верният отговор:

а – 1 и 2; б – 1 и 3; в - 3 и 4.

118*. Под микроскоп са открити средно до 50 дрождеви клетки на единица площ. След 4 часа културата се разрежда 10 пъти и се приготвя нов препарат за микроскопия. Какво е средното време между клетъчните деления, ако под микроскоп се наблюдават средно 80 клетки на единица площ?

а - 1/4 час; b - 1/2 час; на - 1 час; d - 2 часа.

119. През колко мембрани трябва да преминат молекулите от вътрешното пространство на хлоропластния тилакоид към митохондриалната матрица на същата клетка?

а - 3; б - 5; на 7; г - 9.

120. Веществата могат да се движат през мембрана срещу техните концентрационни градиенти, защото:

а – някои мембранни протеини са АТФ зависими носители; b - някои мембранни протеини действат като канали, през които специфични молекули могат да навлязат в клетката; c - липидният двоен слой е пропусклив за множество малки молекули; d – липидният бислой е хидрофобен.

121. Кой от следните изрази е правилен за клетъчна РНК?

a - (G + C) \u003d (A + U); b - (G + C) = (C + U); c - (G + C) \u003d (A + G); Ж – нито едно от посочените.

122. Подходящ вектор за въвеждане на ДНК в генома на човешката клетка би бил:

a – Ti-плазмид; б - фаг; в – ретровирус; d всичко по-горе.

123. В разминаването на хромозомите към полюсите на клетката по време на митозата участват:

а - микрофиламенти; b – микротубули; в – микротубули и микрофиламенти; d – междинни нишки.

124. Коя от следните характеристики е обща за влечугите, птиците и бозайниците?

а - наличие на зъби; б - наличието на диафрагма; в - артериалната кръв в сърцето е напълно отделена от венозната; Ж – метанефрични бъбреци.

125. Кои хормони повишават и кои понижават нивото на глюкозата в кръвта?

126*. Механизмът на действие на камшичетата на прокариотите и еукариотите:

a - същото: и двете са негъвкави и се "завинтват" във водата като тирбушон; б - различен: прокариотният флагел е гъвкав и бие като камшик, еукариотният флагел е негъвкав и се върти като тирбушон; в - същото: и двете са гъвкави и бият като камшик; Ж – различен: еукариотният флагел е гъвкав и бие като камшик, докато прокариотният флагел е твърд и се върти като тирбушон.

127. ДНК полимеразата може да добави нова база:

а – до 3" края на нарастващата верига; b - до 5 " - край на растящата верига; c - към двата края на растящата верига; d - вграждането му в средата на нарастваща верига.

128. Пространство между ядрените мембрани:

а – свързан с кухината на ендоплазмения ретикулум; б - свързан с кухината на апарата на Голджи; в - свързан с външното, извънклетъчното пространство; d - не е свързан с нищо

129. В ядрото се случва:

(а) Синтез на рибозомни протеини и сглобяване на рибозомни субединици; б – синтез на рРНК, рибозомни протеини и сглобяване на рибозомни субединици; c – синтез на r-RNA и рибозомни протеини; Ж – rRNA синтез и сглобяване на рибозомни субединици.

Следва продължение

Биомедицинско значение

Не е изненадващо, че срещаме ензими в много области на биомедицинските науки. Много заболявания (вродени нарушения на метаболизма) се определят от генетично обусловени нарушения в синтеза на ензими. Когато клетките са увредени (причинени например от липса на кръвоснабдяване или възпаление), някои ензими навлизат в кръвната плазма. Измерването на активността на такива ензими обикновено се използва за диагностициране на много общи заболявания. Диагностичната ензимология е област на медицината, която използва ензими за диагностициране на заболявания и наблюдение на резултатите от лечението. В терапията се използват и ензими.

Класификация на ензимите и техните свойства

Ензимите са сложни протеини, които се основават на аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Оригиналните аминокиселини се образуват от други протеини или се синтезират наново. Клетките винаги трябва да имат запас от свободни аминокиселини, в противен случай протеиновият синтез няма да продължи.

Ензимите са протеинови катализатори за биохимични реакции, повечето от които биха протекли изключително бавно в отсъствието на ензими. За разлика от други химични катализатори (H - , OH - , метални йони и др.), всеки ензим е в състояние да катализира само много малък брой реакции, често само една. По този начин ензимите имат строга специфичност. Те инициират, ускоряват и завършват метаболитните процеси.

Специфична ензимна връзка с молекули осигурява протичането на биохимични процеси, като синтез, добавяне, разпадане, трансформация и удвояване на органични молекули. Например, храносмилателните ензими разграждат големи органични молекули на по-малки парчета за по-нататъшния им метаболизъм и усвояване в кръвта. Други ензими са отговорни за функцията на дихателната и репродуктивната система, за зрителното и слухово възприятие на света, за съхранението и реализацията на енергията на целия организъм.

Ензимите са кръстени на реакцията, която катализират. Например ензими, които хидролизират нишестето (atu1it),- амилаза; мазнини (липо) - липази; ензими, които подпомагат окисляването - оксидази и др. Много ензими имат каталитичен ефект върху субстрати 1 само в присъствието на специфично органично съединение - коензим. Коензимите допринасят за работата на самите ензими и протичането на по-сложни биохимични процеси.

Както бе споменато по-горе, активността на ензимите има специфичен характер. Всеки ензим изпълнява своята функция и то само на определено място. Функцията на ензима се определя от подреждането на неговите аминокиселини и енергийното разпределение на всеки компонент на ензима. Например функцията на нервната система се дължи на провеждането на нервен електрически импулс от една клетка към друга чрез прехвърляне на заряд чрез органични съединения, включително ензими. Мускулното съкращение, секреторните функции на жлезите, регулирането на температурата и дори процесът на мислене зависят от енергията на органичните съединения. И най-важните съединения, които осигуряват това, са ензимите.

Многобройни лабораторни експерименти показват, че създаването на изкуствен живот в епруветка е възможно, но е практически невъзможно да се поддържа без функционирането на естествено синтезирани ензими.

Ефектът на ензимите върху човешкото тяло

Ензимите използват различни вещества, за да създадат нашето тяло. Но те могат не само да създават, но и да разрушават вече изграденото. Ензимите са жизненоважната работна сила на нашето тяло. Неговата жизнена дейност, включително зачеването, формирането и поддържането на здравето, зависи от работата на ензимите.

Ние получаваме нашите основни протеини, въглехидрати и мазнини от храната. Но за тяхната обработка и усвояване са необходими храносмилателни ензими, които ги разграждат до прости съединения и насърчават усвояването на необходимите витамини, микроелементи и други хранителни или лечебни вещества.

Човешкото тяло се нуждае от около 90 различни хранителни вещества всеки ден, за да поддържа здравето си.Тези хранителни вещества включват 60 микронутриента, 16 витамина, 12 аминокиселини и три основни мастни киселини. Но това в никакъв случай не е изчерпателният списък на необходимите връзки,

Недостигът на витамини и микроелементи води до пагубни последици за целия организъм. Тялото също ще пропусне много жизненоважни съединения, ако храната не се смила и асимилира правилно.

В световната история са записани редица документи, които разказват за хора, живели до 120 или повече години. Днес в лабораторията учените могат да поддържат клетките живи и здрави за неопределено време. Всичко зависи от приема на хранителни вещества и работата на ензимите. Може би човек е в състояние да живее достатъчно дълго, но по някаква неизвестна причина продължителността на живота на хората е сравнително кратка. Може ли такава причина да е нарушение на работата на ензимите и съответно усвояването на необходимите вещества?

Зависимост на здравето от качеството на храната

За хората основният източник на енергия и органични съединения е храната. Тя трябва да съдържа определен набор от хранителни вещества. Замърсяването на околната среда с токсични и опасни вещества, общото изчерпване на почвата и използването на химически торове не позволяват отглеждането на здравословна храна. Това има отрицателно въздействие, както върху всеки човек, така и върху цивилизацията като цяло. По целия свят има заболявания, свързани с липса на микроелементи и жизненоважни съединения. Възможностите на ензимите за възстановяване на нарушения метаболизъм не са неограничени.

Силната ултравиолетова светлина, радиацията, активните химикали и много други съединения могат да променят структурата на ДНК. Това води до промяна в свойствата на ензимите и в резултат на това те не могат да функционират нормално: те не предпазват от свободни радикали, чужди организми и болести.

При нарушаване на процеса на липидна пероксидация се образуват свободни радикали. Те пречат на всички биохимични реакции, протичащи в клетките, унищожават много молекули. Причината за образуването на свободни радикали в клетките е свободният кислород, който окислява липидите. Антиоксидантите защитават тялото от свободните радикали.

Най-известните естествени антиоксиданти са витамин Е (токоферол), водоразтворими урати, селен, витамини А, С и прекурсор на витамин А (бета-каротин). Също така, пропил галат, бутилиран хидроксианизол и хидрокситолуен понякога се добавят към храните.

Антиоксидантите подобряват кръвообращението, потискат възпалението, насърчават активирането на колагена, който поддържа мускулния тонус и придава на кожата гъвкавост и еластичност.

Преработката на храната унищожава ензимите

Най-вредно за тялото е постоянният дефицит на ензими, които идват с храната. Това е така, защото основата на нашата храна са варени и преработени храни.

Готвенето на храна при 118°C унищожава напълно всички живи ензими. Също така не съдържат полуфабрикати. Готвенето на храната не запазва хранителни вещества. Пастьоризацията, стерилизацията, многократното размразяване и замразяване, обработката в микровълнова фурна инактивират ензимите, разрушават и променят структурата им.

Пример от близкото минало. Първоначално храната на ескимосите се състоеше главно от сурова риба, сурово месо, съдържащо много протеини, и китова мас. В продължение на много векове те са яли сурова храна и не са изпитвали липса на хранителни вещества. Почти никога не са боледували. Но съвременните ескимоси са се приспособили към нов начин на живот и вече ядат храна, която е преминала през кулинарна обработка. Те започнаха да регистрират по-често повишаване на кръвното налягане, висок холестерол в кръвта, заболявания на сърдечно-съдовата система, отлагане на камъни в бъбреците и други заболявания на съвременния човек.

На нашата планета само човекът и домашните му животни ядат готвена храна. Всички диви животни се хранят със сурова храна и може би затова не са податливи на заболявания, които са присъщи на хората..

Ензимната недостатъчност е причина за много заболявания

Под ръководството на д-р Франсис Потъргер в продължение на 10 години са проведени независими проучвания за ефектите на преработената храна върху тялото на котката. В експериментите са участвали 900 животни. Половината от котките са били хранени само с прясно месо и мляко, половината - с варено месо и варено мляко. Животните, хранени само със сурова храна, бяха здрави, не боледуваха и всеки път носеха здрави котенца.

Котките от другата група боледуват по-често. Техните котенца от първо поколение бяха летаргични и летаргични. Те развиват алергии, по-често се наблюдават инфекциозни заболявания, бъбречни заболявания, дисфункция на щитовидната жлеза и сърдечно-съдовата система. Венците ме боляха известно време.

Котенцата от всяко следващо поколение от котки, хранени с готвена храна, боледуват значително по-често. Повечето котки от трето поколение не могат да дадат нормално потомство.

Независимо от разликите във видовете, било то човек, куче или котка, яденето на преработени храни без живи ензими поставя допълнителен стрес върху тялото. За процеса на храносмилане той трябва активно да произвежда ензими, за да компенсира техния дефицит в храната. Разсейвайки се от процеса на синтез на допълнителни ензими, тялото не произвежда други вещества, от които се нуждае.

Днес много лекари отбелязват при деца началния стадий на артрит, диабет и други заболявания, които преди няколко години бяха регистрирани само при хора на възраст 50-60 години.

Първите признаци на ензимен дефицит могат да бъдат киселини, метеоризъм и оригване. Тогава може да има главоболие, стомашни спазми, диария, запек, хронично затлъстяване, инфекция на стомашно-чревния тракт. Тези симптоми стават все по-чести при съвременните хора и мнозина смятат, че това е нормално. Те обаче са индикатори, че тялото не може активно да преработва храната.

Поради нарушение на храносмилателния процес могат да възникнат заболявания на стомашно-чревния тракт, черния дроб, панкреаса, жлъчния мехур и др.

Храносмилателните заболявания са една от основните причини за хоспитализация на хората. За хирургични операции и лечение в болници се харчат значителни суми. Оплакванията от храносмилането са една от основните причини за издаване на отпуск по болест както на възрастни, така и на ученици.

Яденето на храни, които не съдържат ензими, се отразява негативно на всяка стъпка от храносмилателния процес: директно върху храносмилането, усвояването, асимилацията и отделянето. Нормалният процес на храносмилане показва балансирана диета.

Анатомичните аутопсии показват, че тези, които постоянно ядат преработена храна, имат увеличен панкреас, който е на ръба на пълното унищожение. При такова хранене панкреасът трябва интензивно да произвежда храносмилателни ензими всеки ден през целия живот.

Постепенното влошаване на панкреаса и други храносмилателни органи не допринася за нормалното им функциониране и съответно не се извършва усвояването на основните хранителни вещества. Това води до различни заболявания както на храносмилателните, така и на други органи.

кръв под микроскоп

Много ензими действат като "чистачи", като разлагат вредните вещества, отстраняват ги от тялото и предотвратяват абсорбирането им в кръвта.

Ензимите на левкоцитите допринасят за унищожаването на чужди организми и вещества, които причиняват заболявания в кръвта. По време на заболяване или инфекция левкоцитите стават по-активни.

Отбелязва се, че през първия половин час след приемането на готвена храна броят на левкоцитите в кръвта се увеличава драстично. Това показва, че по време на хранене имунната система е в постоянно напрежение. При суровоядство такова увеличение на броя на левкоцитите не се наблюдава.

Молекулите на лошо смилаеми протеини и мазнини лесно се абсорбират в кръвта, но по-нататъшното им вътреклетъчно асимилиране не се извършва поради големия размер на тези молекули. Такива полуразградени молекули се наричат ​​"мобилен имунен комплекс".

Микроскоп с тъмно поле често се използва за цялостно изследване на кръвта. Той е в състояние да увеличи 15 000 пъти и да отрази ясна картина на "мобилния имунен комплекс".

Чрез микроскоп с тъмно поле ясно се виждат разликите в кръвта на здрав и болен човек. При болен човек еритроцитите (червените кръвни клетки) са свързани помежду си, което води до намаляване на повърхността и намаляване на съдържанието на кислород. Това може да доведе до хронична умора, мигрена и нарушения на кръвообращението.

По стените на кръвоносните съдове се виждат отлагания от холестерол и кристали на пикочна киселина. Значително количество такива отлагания може да доведе до заболявания на сърдечно-съдовата система, артрит и подагра. Образуването на плаки от неразградени мазнини по стените на кръвоносните съдове може да предизвика развитие на атеросклероза.

Под микроскоп могат да се видят щетите, причинени от свободните радикали. Левкоцитите се нуждаят от много усилия, за да разградят "мобилния имунен комплекс" и да защитят тялото от действието на други токсични вещества. В резултат на това органите, тъканите и ендокринните жлези са лишени от ензимите, необходими за нормалното им функциониране.

Някои заболявания, свързани с ензимен дефицит

Проучванията показват, че много хора в Европа и Америка са с наднормено тегло. Средно диетите на хората се състоят от множество готвени ястия с високо съдържание на мазнини и захар и с ниско съдържание на фибри и ензими. В Америка има една стара поговорка за мазнините: „Веднъж е добре на устните, а след това на бедрата за цял живот“.

Излишните мазнини в храната водят до много заболявания и намаляват продължителността на живота. Установено е, че термично обработените мазнини не съдържат ензими. Но мазнините са от съществено значение, защото мазнините са един от най-мощните източници на енергия и са необходими за усвояването на мастноразтворимите витамини.

Един от основните начини за нормализиране на теглото може да бъде именно компенсирането на ензимния дефицит. д-р Д. Галтън)